Аминокислоты. 
БИОХИМИЯ ДЛЯ ТЕХНОЛОГОВ в 2 ч. Часть 1.

В результате изучения материала данной главы студент должен:

знать

• • названия и графические формулы 20 протеиногенных аминокислот;
• • способы классификации протеиногенных аминокислот, но структуре, физикохимической активности и значимости для организма;
• • особенности химических свойств аминокислот, но карбоксильной и аминогруппе, а также, но радикалу;
• • общие и специфические качественные реакции на аминокислоты и методы их обнаружения;
• • способы названий пептидов;

уметь

• • объяснить механизм образования биполярных ионов, амфотерные, буферные и оптические свойства аминокислот;
• • составлять уравнения реакций дскарбоксилирования, дезаминирования, персаминирования, образования пептидов;
• • провести эксперимент по разделению смеси аминокислот методом хроматографии на бумаге, а также выполнить ряд качественных реакций на аминокислоты;
• • формулировать выводы, полученные на основе результатов опытов;

владеть

• теоретическими знаниями к практическим работам, знать ход проведения опытов.

Всего известно более 200 аминокислот. Большая часть из них встречается редко, в отдельных видах белков. Такие аминокислоты называют минорными. Лишь 20 аминокислот есть в составе любого белка. Такие аминокислоты называют протеиногеннымиК У этих аминокислот есть несколько общих признаков: одинаковый скелет, положение аминогруппы, сходство физико-химических свойств.

Аминокислоты — это бифункциональные соединения. Они сочетают в себе свойства аминов, содержащих аминогруппу, и свойства карбоновых кислот, содержащих карбоксильную группу.

Все протеиногенные аминокислоты можно представить одной общей формулой (рис. 3.1). Подмечено, что NH₂-rpynna принадлежит а-углеродному атому, поэтому аминокислоты, входящие в состав белков, часто называют а-аминокислоты^[1][2]. Различаются аминокислоты только строением органической группы R, как очевидно из табл. 3.1.

Рис. 3.1. Общая формула а-аминокислоты.

Таблица 3.1

Протеиногенные аминокислоты.

Исключение составляет аминокислота пролин, которая фактически является не амино-, а иминокислотой.

Любую аминокислоту можно назвать в соответствии с систематической номенклатурой ШРАС, но, как правило, пользуются исторически сложившимися названиями, которые зачастую связаны с источником, из которого впервые была выделена аминокислота.

Аспарагиновую кислоту в 1806 г. получили из сока аспарагуса (спаржа), глутаминовую кислоту — из клейковины пшеницы (от лат. gluten — клей). Цистеин выделили в 1810 г. из камней мочевого пузыря (от греч. kystis — пузырь). Тирозин (от греч. tyros — сыр) был обнаружен в казеине, основном белке сыра. Триптофан открыт при гидролизе белков трипсином. Аргинин впервые получен в виде соли серебра (лат. argentum — серебро). Глицин так назван за сладкий вкус (греч. glycys — сладкий). Лейцин — одна из самых распространенных аминокислот в яичном белке, назван от греч. leukos — белый. Лизин получил название благодаря хорошей растворимости в воде (от греч. lysis — растворение, разрушение, распад). Гистидин выделен из белков шелкового волокна (от греч. histos — ткань). Серин тоже содержится в шелке (лат. sericus — шелковый).

В названии некоторых аминокислот отражены особенности их строения. Например, пролин — сокращенное название от международного обозначения иирролидин-2-карбоновой кислоты. Валин имеет структурное сходство с валериановой кислотой, а треонин — с моносахаридом треозой.

У преимущественного большинства аминокислот проявляются оптические свойства, поскольку а-углеродный атом является асимметричным^[3]. В таком случае у аминокислоты есть два изомера — L- и D- (рис. 3.2). Они различаются положением МН₉-грунны по отношению к углеводородной цепочке: в D-формах NH₂-rpyinia расположена справа, у 1-изомеров — слева.

Рис. 3.2. Пример оптических изомеров.

В природных белках обнаруживают только L-формы аминокислот, что часто подчеркивают в названии. D-изомеры аминокислот встречаются крайне редко (в белках клеточных стенок микроорганизмов, в антибиотиках).

Нестандартные {минорные) аминокислоты, как правило, являются производными стандартных (протеиногенных) аминокислот (оксипролин, оксилизин) или имеют специфическое строение. Нестандартные аминокислоты могут входить в состав белков или пептидов, выполнять регуляторную или метаболическую функцию.

Например, нестандартной «двадцать первой» аминокислотой является селеноцистеин (рис. 3.3). Отличается от обычного цистеина тем, что вмес;

Рис. 3.3. Нестандартные аминокислоты:

а — селеноцистеин; б — саркозин; в — канаванин то атома серы содержит атом селена. Селеноцистеин (см. табл. 14.8) является обязательным компонентом нескольких важных ферментов в организме животных, включая человека.

У микроорганизмов и растений встречаются аминокислоты, не участвующие в образовании белков, но использующиеся как источники азота в период роста и развития. Для многих низших организмов характерно образование нетрадиционных аминокислот со свойствами антибиотиков, действующих по принципу конкурентных ингибиторов. Метилированное производное глицина — саркозин входит в состав актиномицина — антибиотика бактериального происхождения. У человека саркозин образуется при распаде креатина, который участвует в энергетическом обмене в нервной и мышечной ткани.

В некоторых случаях непротеиногенные аминокислоты выполняют роль ингибиторов и у высших организмов. Например, канаванин благодаря структурному сходству с Apr действует как его антагонист, проникает сквозь мембраны клеток и встраивается в белковые молекулы вместо Apr.

Оксиаминокислоты (рис. 3.4) входят в состав коллагена и эластина белков соединительной ткани, сухожилий, хрящей, связок, кожи. Отличаются от стандартных Лиз и Про дополнительными ОН-группами, которые придают повышенную гидрофильность данным белкам. В результате коллаген и эластин становятся действительно эластичными, упругими и обладают другими характерными для них свойствами.

Рис. 3.4. Оксипроизводные аминокислот:

а — 5-оксилизин; б — 4-оксипролин; в — З-оксипролин Ряд нестандартных аминокислот образуется как промежуточные соединения в процессах обновления белков. В числе таких примеров можно назвать гомоссрин, гомоцистеин, орнитин и др. (рис. 3.5).

Рис. 35. Нестандартные аминокислоты — промежуточные метаболиты:

а — гомосерин; б — гомоцистеин; в — орнитин Модифицированные аминокислотные остатки есть в составе гистонов: О-фосфосерин, моно-, дии три-е-Ы-метиллизин, e-N-ацетиллизин, а также метилированные производные Apr. Фосфорилированные Сер и Тре входят в состав белков молока.

• [1] Другое название белков — протеины, от греч. protos — первый, главный.
• [2] а-Углеродным называют атом, расположенный рядом с главной функциональной группой.
• [3] Оптической активностью обладают вещества, в молекуле которых имеется хотя бы одинасимметричный углеродный атом (его помечают звездочкой). У такого атома углерода все четыре заместителя различны. Оптически активные вещества вращают плоскость поляризованного света. Свойство используется для качественного и количественного определенияконцентрации оптически активных веществ поляриметрическим методом.