Общие принципы технологии криогенного охлаждения мяса индейки

Калининградский Государственный

Технический Университет

Кафедра технологии продуктов питания

Курсовая работа Курсовая работа

допущена к защите защищена с оценкой____

р-ль: д.т.н., проф. р-ль: д.т.н., проф.

___________ Семенов Б. Н. __________Семенов Б. Н.

Общие принципы технологии криогенного охлаждения мяса индейки

курсовая работа по дисциплине «Общие принципы переработки сырья и введение в технологию производства продуктов питания»

Работу выполнила

студентка гр. 01-ТП-2

______Родионовская Ю.А.

Калининград

1.

Введение

…3

2. Характеристика мяса птицы…4−22

2.1. Общий химический состав птицы…4

2.2. Теплофизические свойства сырья…5

2.3. Азотистые вещества и аминокислотный состав белков…7

2.4. Фракционный и жирнокислотный состав липидов… 10

2.5. Состав углеводов…12

2.6. Витамины, микрои макроэлементы…13

2.7. Свойства воды, входящей в состав мяса…14

2.8. Характеристика ферментов мяса…16

2.9. Структурно-механические свойства мяса птицы…19

3. Технологическая схема…24

4. Изменения, происходящие в процессе охлаждения…29−42

4.1 Физико-химические изменения…29

4.2 Микробиологические изменения…39

5. Анализ и моделирование…43

6.

Заключение

…46

7. Список используемой литературы…47

Дефицит в общемировом производстве продуктов питания обусловлен прежде всего ростом населения ряда стран, многие из которых не в состоянии обеспечить себя необходимым рационом питания. Между тем, по данным Международного института холода, ежегодно теряется 20−30% всех производимых в мире продуктов питания, что составляет почти миллиард тонн. Из указанного количества не менее 50% - это скоропортящиеся продук;

ты, сохранение которых возможно только с помощью холода. Реально же холод применяют для сохранения примерно половины этого количества (14).

На современном этапе развития пищевой индустрии роль холода неук;

лонно возрастает, и в первую очередь в области консервирования сырья и продуктов питания, ассортимент которых непрерывно увеличивается.

Все большую популярность приобретает использование криогенных температур (низких температур). Наиболее развитой областью криогеники является область азотных температур. Ее развитие во многом связано с тех;

никой разделения воздуха, с помощью которой при криотемпературах мето;

дом низкотемпературной ректификации из воздуха извлекают азот и кисло;

род, а также такие газы, как аргон, неон, криптон и ксенон. Получение необ;

ходимой температуры в интервале от 120 до 65 К возможно как с помощью жидкого воздуха, так и основных его компонентов в жидком виде: азота, кис;

лорода и аргона. Однако при практическом использовании этих криопродук;

тов в жидком виде предпочтительным является жидкий азот.

В нашей стране и за рубежом в настоящее время эксплуатируется дово;

льно большое число различных типов воздухоразделительных установок, на которых производится получение из воздуха газообразного и жидкого азота.

Эти установки широко различаются по производительности, используемому криогенному циклу и чистоте получаемого азота. В большинстве — это мно;

горежимные установки, которые, наряду с получаемым из воздуха азотом, обеспечивают получение других продуктов разделения воздуха и прежде все;

го кислорода.

Увеличение объемов производства жидкого азота и газообразного в значительной степени обеспечивается тем, что в качестве исходного сырья используется атмосферный воздух и в соответствии с этим не требуется мате;

риальных затрат на источники сырья, запасы которого неисчерпаемы, а так;

же особенностью его теплофизических свойств, определяющих перспектив;

ность использования его в различных технологических процессах в качестве хладагента.

В настоящее время техника хранения, транспортирования и обращения с жидким азотом хорошо освоена (19).

Общий химический состав мяса птицы

Мясо, главным образом, представлено мышечной тканью. Мышечная ткань характеризуется сложным химическим составом. В нее входит значи;

тельное количество лабильных веществ, содержание и свойства которых могут меняться в зависимости от многих факторов как при жизни птицы (предубойное содержание), так и сразу после убоя. Поэтому химический состав ткани изучают при строго определенных условиях, к которым относи;

тся быстрое извлечение ткани после убоя птицы, охлаждение, быстрое изме;

льчение при охлаждении, обработка при низких температурах и т. д.

При исследовании химического состава мышечную ткань освобождают по возможности от других тканей (соединительной, жировой и др.) и измель;

чают (гомогенизируют). После этого выделяют и разделяют химические ком;

поненты, входящие в состав ткани. Такое разделение чаще всего основывает;

ся на избирательной растворимости отдельных химических веществ мышеч;

ной ткани в различных растворителях: в воде, вводно-солевых растворах при

различном значении рН, органических растворителях и т. д. Для извлечения липидов измельченную ткань перед экстракцией предварительно высушивают (13).

Содержание основных групп химических веществ в мышечной ткани индейки первой категории характеризуется следующими данными (в г.).

Теплофизические свойства птицы

При изучении теплофизических характеристик необходимо учитывать строение материала, взаимодействие его с внешней средой, влияние адсорби;

рующих добавок, резко изменяющих структурно-механические свойства обрабатываемых тел, также молекулярные и химические взаимодействия влаги с материалом и условия перемещения ее в материале (2).

С повышением влажности мяса птицы удельная теплоемкость увеличивается.

Таблица 1

Плотность мяса птицы

Плотность тела — называется предел отношения массы элемента тела к его объему.

Коэффициент теплопроводности численно равен количеству тепла, переносимому через единицу поверхности в единицу времени при градиенте температур, равном единице. Теплопроводность зависит от химического состава продукта и при увеличении содержания воды увеличивается.

Из-за низкой теплопроводности кожи коэффициент теплопроводности одних мускул заметно больше, чем мускул с кожей (табл. 2).

Таблица 2

Коэффициент теплопроводности мяса кур

Эти опыты проводились с 8-недельными цыплятами и 18-месячными курами. Температура объектов исследования менялась от 277,4 до 299,6 К при направлении теплового потока перпендикулярно волокнам мышц.

Установлено влияние температуры (Т = 273−293 К) на коэффициент теплопроводности (в Вт/(м*К)) мяса птицы.

Для темного мяса

l = 0,245 + 0,865 Т;

для светлого мяса

l = 0,311 + 0,605 Т.

Из выше написанного следует, что теплопроводность светлого мяса больше, чем темного. Это обусловлено тем, что в мясе светлой мускулатуры содер;

жится больше влаги, чем в темной (16).

Коэффициент теплопроводности мяса птицы, по данным разных авто;

ров, различается незначительно (табл. 3).

Таблица 3

Коэффициент теплопроводности мяса птицы

Таблица 4

Теплофизические характеристики мяса птицы

Удельная теплоемкость С — количество теплоты, поглощенной или выделяемой 1 кг продукта при повышении или понижении температуры на 1 С. Для однородного тела с = С/m. Измеряется в кДж/(кг*К)

Азотистые вещества и

аминокислотный состав белков

Из азотистых небелковых веществ мышечной ткани выделяют: Карно;

зин, ансерин, карнитин, креатин, креатинфосфат, аденозинтрифосфорная кислота, которые при жизни птицы выполняют специфические функции в процессе обмена веществ и энергии. Другая часть азотистых веществ — пури;

новые основания, свободные аминокислоты и др. — представляет собой про;

межуточные продукты обмена белков. Наконец часть азотистых веществ, например мочевина, мочевая кислота и аммонийные соли, является конечны;

ми продуктами обмена белков. В общем в свежих мышцах содержится 0,3%

небелкового азота в расчете на сырую ткань, или 1,2% в расчете на сухой остаток (13).

Содержание отдельных азотистых веществ в свежих мышцах характе;

ризуется следующими данными (в % на сырую ткань).

После убоя птицы азотистые вещества и продукты их превращения участвует в создании специфического вкуса и аромата мяса.

Карнозин (b-аланилгистидин). Специфический дипептид

Карнозин стимулирующе действует на секрецию пищеварительных же;

лез. При жизни птицы карнозин участвует в процессах окислительного фос;

форилирования, что способствует образованию в мышце макроэргических фосфатных соединений (АТФ и КрФ).

Ансерин (метилкарнозин). Гомолог карнозина

Ансерин впервые выделен из мышечной ткани гусей. Ансерину припи;

сывают те же функции, что и карнозину.

Карнитин. Производное g-амино-b-оксимасляной кислоты

Роль карнитина в превращениях мышечной ткани еще не достаточна ясна. Считают, что он является одним из источников метильных групп.

Холин. Аминоэтиловый спирт с тремя метильными группами у атома азота

Холин необходим для образования фосфолипидов и ацетилхолина — соединения, играющего важную роль в процессе передачи нервного возбуж;

дения при сокращении мышц.

Свободный холин вызывает перистальтику кишечника. Как веществу, поступающему с продуктами питания, ему приписывается значение витами;

на.

Глютатион (глютаминилцистеилглицин). Специфический трипептид

Глютатион является сильным восстановителем и, подобно цистеину, легко подвергается окислению. В живых тканях глютатион в основном находится в восстановленной форме и по мере необходимости переходит в окисленную форму

Глютатиону, очевидно, принадлежит особая роль в поддержании окис;

лительно-восстановительного потенциала мышечной клетки и активации ферментов, содержащих в активном центре SH-группы.

Креатин. По строению является метилгуанидинуксусной кислотой

Аминокислотный состав белков индейки первой категории представлен в таблице 5.

Таблица 5

Аминокислоты, мг в 100 г продукта (20)

Жирнокислотный состав липидов

При оценке пищевой ценности продукта большое значение придается содержанию липидов и особенно незаменимых жирных кислот, которые не могут синтезироваться в организме человека (линолевая, линоленовая, арахи;

доновая).

Биологическая ценность жиров характеризуется коэффициентом эффективной метаболизации (КЭМ), представляющим собой отношение концентрации содержания арахидоновой кислоты (С20:4) к сумме всех других полиненасыщенных кислот с 20 и 22 углеродными атомами, следующим об;

разом:

КЭМ = С20:4/(С20:2 + С20:3 + С20:5 + С22:5 + С22:6)

Липиды мяса птицы представлены в таблице 6.

Таблица 6

Липиды, г в 100 г продукта (20).

Так как многие полиненасыщенные кислоты, необходимые для расчета коэффициента отсутствуют, то подсчитаем его для полосатого тунца:

С20:2 = 6,520 С20:5 = 5,160

С20:3 = 1,360 С22:5 = 5,940

С20:4 = 0,420 С22:6 = 15,54

КЭМ = 0,420/34,560 = 0,012 (16)

Липиды, входящие в состав мышечных волокон, выполняют функции двоякого рода. Часть их, главным образом фосфолипиды, является пласти;

ческим материалом и входит в структурные элементы мышечного волокна — миофибриллы, клеточные мембраны, прослойки гранул.

В состав миофибрилл входят различные глицерофосфолипиды, многие из них способствуют проявлению активности ряда ферментов. Особенно большим содержанием фосфолипидов отличается саркоплазматический рети;

кулум и сарколеммные мембраны. Однако общее содержание фосфолипидов в сарколеммной мембране значительно ниже, чем в митохондриях, причем качественный состав их в ней не отличается от состава субклеточных структур.

Другая часть липидов выполняет роль резервного энергетического материала, такие липиды содержатся в саркоплазме в виде мелких капелек на полюсах митохондрий. В большом количестве липиды содержатся в межклеточных пространствах, между пучками мышц в соединительных прослойках (13).

Состав углеводов

Одним из основных углеводов мышечной ткани является гликоген — важнейший энергетический материал. он расходуется при мышечной работе и накапливается при отдыхе. Содержание его зависит от тренированности и упитанности птицы, а также физиологического состояния.

Мышечный гликоген представляет собой сильно разветвленный поли;

сахарид, построенный из сотен молекул a-глюкозы. молекулярная масса его равна 1*10⁶. Большая степень разветвленности мышечного гликогена необ;

ходима, поскольку действию ферментов подвергаются концы молекулы; чем больше свободных концов, тем быстрее может быть использована молекула гликогена или быстрее может быть заново синтезирована во время таких периодов клеточного метаболизма, когда происходит его регенерация. В пе;

риод распада молекул гликогена наряду с последовательным разрушением его боковых цепей под действием эндоамилаз происходит и образование его частей — «затравок», которые также могут затем расти за счет присоединения глюкозы. Мышечная ткань отличается высокой концентрацией ферментов и факторов системы, синтезирующей гликоген.

В мышечных волокнах обнаруживается определенная связь гликогена с миофибриллами. Наблюдается локализация гликогена у анизотропных дис;

ков и он не обнаруживается в изотропных. Кроме того, гликоген более или менее равномерно распределен в саркоплазме (с преобладанием в около;

ядерной саркоплазме). Возможно, что связь гликогена с миозином анизотропных дисков миофибрилл и миогеном саркоплазмы обеспечивает необходимый темп расщепления полисахарида при его гликолитическом рас;

паде. В этих превращениях более лабильной является фракция легкораство;

римого гликогена. Наряду с этим труднорастворимый гликоген метаболичес;

ки не инертен и является резервом, находящимся в состоянии непрерывного обновления.

В процессе интенсивной мышечной работы гликоген подвергается ана;

эробному гликолитическому распаду с образованием молочной кислоты. В процессе превращения гликогена образуются фосфорные эфиры гексоз и триоз, пировиногралная кислота и другие продукты распада, однако количес;

тво их относительно невелико.

Гликоген распадается в мышцах не только фосфорилитическим, но и гидролитическим (амилолитическим) путем под дествием—a-амилазы, нейтра;

льной g-амилазы, олиго-1,4 — 1,4-глюкантрансферазы и амило-1,6-глюкозида;

зы. В качестве конечных продуктов такого распада гликогена образуются глюкоза, линейные и разветвленные олигоглюкозиды. Дальнейшее расщеп;

ление олигоглюкозидов осуществляется специфичными a-олигоглюкозида;

зами (13).

Витамины

Витамины представлены в таблице 7(20).

Таблица 7

Витамины в 100 г. продукта (тушки индейки первой категории)

Свойства воды, входящей в состав сырья

Содержание воды в мышцах колеблется в зависимости от возраста птицы: чем она моложе, тем больше влаги в мышцах. Неодинаково содержание воды в различных группах мышц и уменьшается по мере увеличения содержания жира. Вода, входящая в состав мышечной ткани, не;

однородна по физико-химическим свойствам и роль ее неодинакова.

Различают две формы воды — свободную и связанную. Свободная жидкая вода имеет квазикристаллическую, тетраэдрическую координирован;

ную структуру. Она ограничена степенями свободы за счет образования водородных связей между отдельными молекулами. Этим объясняется высо;

кая диэлектрическая постоянная воды. С помощью тяжелой воды и примене;

ния метода ядерно-парамагнитного резонанса установлено, что свободная во;

да мышечной ткани также имеет явно выраженную подобную координиро;

ванную, тетраэдрическую структуру. Другая часть воды находится в связан;

ном состоянии — ионная и гидратная вода, активно удерживаемая главным образом белковыми веществами и некоторыми другими химическими компонентами клеток (например, углеводами, липидами). Такое состояние объясняется наличием химической или физико-химической связи между водой и веществом. Около 70% воды ткани ассоциируется с белками мио;

фибрилл.

Гидратация белковых молекул обусловлена полярными свойствами мо;

лекул воды (дипольным строением) и наличием функциональных групп (аминных, карбоксильных, гидроксильных, пептидных и др.) в молекуле бел;

ков. При этом диполи воды образуют гидратные слои вокруг активных групп и белковой молекулы в целом. При гидратации часть воды, связываясь с гидрофильными группами белка, располагается вокруг белковых молекул в виде мономолекулярных слоев. Первые слои удерживаются довольно прочно, а последующие — значительно слабее, располагаясь в виде рыхлого диффузного облака. Окружая функциональные группы соседних белковых цепей, связанная вода существенно влияет на стабилизацию их простран;

ственной конфигурации, и, следовательно, определяет их функциональную деятельность.

На некоторых участках молекул белков могут образоваться водные мостики.

Связанная вода удерживается белком довольно прочно. Она характери;

зуется рядом специфических свойств: более низкая точка замерзания, мень;

ший объем, отсутствие способности растворять вещества, инертные в химическом отношении (находящиеся в небольших концентрациях) — сахара, глицерин, некоторые соли. Связанная вода составляет 6−15% от масс;

сы ткани.

За слоем гидратной воды расположены слои относительно слабо удер;

живаемых молекул воды, представляющей собой раствор различных веществ, — это свободная вода. В ткани ее содержится от 50 до 70%. Удерживается она большей частью за счет осмотического давления и адсорб;

ции структурами клеток — сеткой белковых мембран и белковых волокон, а также в результате заполнения макрои микрокапиллярных внутриклеточ;

ных и межклеточных пространств ткани. Поэтому такую воду рассматривают как иммобилизованную воду, которая в значительном количестве сравните;

льно легко может быть удалена из ткани (13).

Характеристика ферментов сырья

Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани. Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии, необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки характеризуются большой концентрацией ферментов гли;

колиза, а также ферментов числа трикарбоновых кислот и дыхательной цепи.

Считается, что осуществление гликолиза и связанное с ним выделение энергии не нуждается в высокой дифференциации структурно-ферментного аппарата, а поэтому протекает в матриксе саркоплазмы. Вместе с тем разли;

чные воздействия на мышечную ткань повышают интенсивность гликолити;

ческих процессов, что может свидетельствовать о выходе ферментов из ограничивающих структур и их активации.

В матриксе саркоплазмы содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов и полисахаридов.

Аэробное окисление продуктов обмена происходит в митохондриях (саркосомах). Большинство ферментов, участвующих в процессах окисления, обнаруживается именно в этих органеллах. Во всех мышечных клетках мито;

хондрии занимают значительную часть саркоплазмы, и в каждой из них го;

раздо больше крист (складчатые внутренние мембраны митохондрий), чем в менее многочисленных митохондриях других клеток. процессы, протекаю;

щие в складчатых внутренних мембранах митохондрий при участии локализованных в них ферментных систем, играют основную роль в снабже;

нии мышечной клетки энергией.

Разные мышцы в зависимости от функциональных особенностей харак;

теризуются различным соотношением концентрации ферментных систем, ка;

тализирующих анаэробные и аэробные превращения. Так, в красных мышеч;

ных волокнах содержится больше митохондрий, чем в белых; активность дыхательных ферментов в них в 6 раз больше, чем в белых. В белых мышцах интенсивность анаэробного гликогенолиза примерно в 2 раза выше, чем в красных.

Интенсивность окисления жиров в мышцах относительно невелика, но после углеводов они являются важнейшим источником энергии. При недос;

татке углеводов в процессы обмена вовлекается большее количество жиров.

К циклу трикарбоновых кислот непосредственно примыкают реакции окис;

ления жирных кислот. В митохондриях обнаружены ферменты, окисляющие жирные кислоты.

Такие процессы обмена аминокислот, как дезаминирование и переами;

нирование, также примыкают к циклу трикарбоновых кислот. Многие ферменты дезаминирования аминокислот обнаружены в митохондриях. Син;

тез многих аминокислот, как и «непрямое» их дезаминирование, осуществля;

ется реакциями переаминирования. Переаминирование аминокислот связано с активностью аминофераз, содержащихся в митохондриях.

Вместе с тем ферменты переаминирования обнаружены также в жидкой части саркоплазмы.

Таким образом, в митохондриях мышц содержатся сложные фермен;

тные системы, составляющие единый комплекс, к которому примыкают фер;

менты других компонентов клетки. Изменение физико-химического состоя;

ния этих органелл сказывается на активности их ферментов. Деструкция ми;

тохондрий нарушает координированное осуществление сложного комплекса взаимосвязанных процессов обмена, происходящих в них.

Саркоплазматический ретикулум содержит, кроме активируемой иона;

ми магния АТФ-азы, также обладающую очень высокой активностью АМФ-аминогидролазу.

В ядрах содержатся гликолитические, окислительные, гидролитические ферменты, а также ферменты белкового синтеза. Кроме того, в ядрах имеют;

ся ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза и РНК-полиме;

раза).

С миофибриллами связана основная АТФ-азная активность, которой, как известно, обладает миозин и она зависит от присутствия катионов Na, K ,

Li, Ca, Mg, NH. Очищенный миозин активируется ионами кальция и ингибируется ионами магния. Наряду с этим имеется также растворимая АТФ-аза, отличная от миозина, содержащаяся в различных структурах клет;

ки: в ядрах, митохондриях и мембранных элементах саркоплазмы. Это АТФ-аза активируется ионами магния.

АТФ-азной активностью обладает определенная часть молекулы мио;

зина — его компонент — Н-миозин. Многократно переосажденный миозин наряду с АТФ-азной активностью АМФ-аминогидролазы, ацетилхолинэсте;

разы. Активность этих ферментов сосредоточена в L-миозине. Кроме того, миофибриллы характеризуются глютаминазной активностью. В проявлении активности ферментов в миофибриллах играют роль фосфолипиды. При де;

липировании миофибрилл в них резко снижается активность АТФ-азы, АМФ-аминогидролазы и ацетилхолинэстеразы.

В сарколеммной мембране обнаружено наличие АМФ-аминогидролазы и весьма активной ацетилхолинэстеразы.

К рибосомным относят ферменты, принимающие участие на тех стади;

ях синтеза белка, которые происходят на рибосомах. Эти ферменты участву;

ют в прикреплении, передвижении и отделении от рибосомной поверхности И-РНК и Т-РНК; перенос недостроенных полипептидов от одной молекулы Т-РНК и сопутствующее образованию пептидной связи. К рибосомным ферментам относят также рибонуклеазу 1, ГТФ-азу и др.

Лизосомы содержат клеточные гидролазы: кислую рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, кислую фосфатазу, катепсины, эстеразы, гликозидазы. В живой клетке эти ферменты могут действовать в основном на фагоцити;

рованный материал, попавший внутрь лизосомы. Мышечной клетке это необходимо для обновления ее важнейших структур и компонентов. Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются и перевари;

вают компоненты клетки.

Наличие в лизосомах липопротеидной мембраны надежно удерживает гидролитические ферменты и предотвращает переваривание субстратов мы;

шеечного волокна тотчас после убоя. Однако в дальнейшем, под воздействи;

ем различных факторов, происходит высвобождение гидролаз

Структурно-механические свойства сырья

Структурно-механические характеристики представляют собой фундаментальные физические свойства продуктов. Они проявляются при механическом воздействии на обрабатываемый продукт и характеризуют его сопротивляемость приложенным извне усилиям, обусловленную строением и структурой продукта. Эти характеристики используются для расчета процес;

сов в рабочих органах машин с целью определения их механических пара;

метров (геометрических, кинематических и динамических); они отражают существенные аспекты качества продуктов. Кроме того, структурно-механи;

ческие характеристики учитываются при расчете различных физических процессов (22).

Сдвиговые характеристики.

В я з к о с т ь к р о в и. Кровь состоит из плазмы и форменных элемен;

тов. Плазма составляет 60% объема крови и представляет собою сложный раствор, содержащий белки, глюкозу, холестерин и его эфиры, фосфатиды, жиры и свободные жирные кислоты, небелковые азотистые и минеральные вещества. Форменные элементы крови (40%) представлены красными кровя;

ными шариками (эритроциты), белыми (лейкоциты) и кровяными пластинка;

ми (тромбоциты). Общее представление о составе крови дано на рис. (1).

Сухие вещества плазмы крови (7).

Рис. (1). Б — Белки, 7,5%; Ф — Фибриноген, 0,2%; Г — Глобулины, 2,8−3,0%; А — Альбумины, 4,3%; М — Минеральное вещество, 1%; Л — Липиды, 1%; С — Сахар, Аз — Азотистые вещества.

При увеличении концентрации сухих веществ вязкость крови возрастает и уменьшается при увеличении температуры, что наглядно видно из табл. 8−10. В таблицах приведены данные исследований пищевой стабилизированной крови и плазмы, полученной из этой же крови промышленным сепарирова;

нием. Концентрирование осуществляется ультрафильтрацией на лаборатор;

ной установке. Вязкость измеряли с помощью вискозиметра Гепплера и рео;

вискозиветра Ротовиско.

Таблица 8

Зависимость вязкости крови h*10³ (в Па*с) от концентрации сухих веществ и температуры

Данные таблицы 8 получены при градиенте скорости 380 с ^(-1), а

табл. 9 — при температуре 20 С. Следует отметить, что при концентрации 0,261 кровь представляет собой типичную степенную жидкость.

Таблица 9

Зависимость вязкости крови h*10³ (в Па*с) от концентрации сухих веществ и градиента скорости

Таблица 10

Зависимость вязкости плазмы крови h*10³ (в Па*с) от концентрации и температуры

При меньшей концентрации изменения эффективной вязкости от гра;

диента скости не описываются степенным законом, а плазма крови представ;

ляет собой ньютоновскую жидкость (см. табл. 10). При повышении концен;

трации сухих веществ вязкость крови возрастает менее интенсивно по сравнению с вязкостью бульона.

Компрессионные характеристики.

К о м п р е с с и н н ы е х, а р, а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к, а н е й

м я с, а п р и о б ъ е м н о м с ж, а т и и. Характеристики изучали с помощью цилиндров с поршнями при одностороннем нагружении. Объем цилиндра 0,0009 м³, пределы изменения гидростатического давления — от 1*10⁵ до 13*10⁵ па. При этом были определены следующие реологические характе;

ристики: мгновенный модуль упругости давления 11,6*10⁵ r⁰, 4; макси;

мальная деформация при длительности действия давления 180 с — 1,34*

*10^(-5) r⁰, 78; кинетика изменения относительных деформаций после разгрузки — 7,5*10^(-7) —r⁰, 61 [1 — exp (-8,9t)] + 134—r⁰, 78 (где t — длитель;

ность восстановления объема, с; пределы изменения t——-от 0 до 10с).

Прочностные характеристики.

П р о ч н о с т н ы е х, а р, а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к, а н е й

м я с, а. При растяжении предел прочности различных мышц мяса определил Николаев. Длина образцов составляла от 0,01 до 0,02 м при поперечном сечении 0,005*0,002 м или 0,0075*0,002 м; скорость растяжения составляла 3*10^(-5) или 6*10^(-5) м/с. По-видимому если считать мясо нелинейным реологическим телом, то прочностные характеристики будут зависеть от геометрических размеров образца и кинематики нагружения.

Авторы установили корреляционную связь между прочностными ха;

рактеристиками и органолептической оценкой нежности. Их данные показы;

вают, что для сырого мяса напряжение разрыва зависит от вида мышцы (длиннейшая мышца спины, полусухожильная, трапецевидная мышцы); для вареного мяса такой дифференциации не наблюдается. С улучшением неж;

ности (более высокая органолептическая оценка в баллах) напряжение разрыва и модуля упругости уменьшаются, причем для сырого мяса эта зависимость более пологая, для вареного — более крутая.

П р о ч н о с т н ы е х, а р, а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к, а н е й м я с, а п р и с р е з е. Прочность мяса при срезе через матрицу исследовали с помощью пуансонов с углами заточки 90, 80 и 30. В процессе взаимодей;

ствия пуансона с материалом производили одновременную регистрацию усилий и деформаций на автоматических самопишущих приборах КСП-4. Образцы мяса толщиной 0,015 м при температуре от +10 до -1,5 С исследовали на прочность при резании поперек волокон при постоянной скорости перемещения пуансона 4,6*10^(-3) м/с.

Разрушение структуры пуансоном происходит в две стадии. При де;

формации мяса до 90+5% мышечные волокна разрезаются непосредственно режущей кромкой пуансона. Соединительная ткань, как более прочная, уплотняется и срезается при увеличении деформации до 98+0,3%, т. е. когда пуансон начинает входить в отверстие, выполняющее роль матрицы.

Значения величин усилий разрезания мышечных волокон, приведенных к единице длины режущей кромки пуансона, соответственно равны для пуансона с углом заточки 90 — 3,85*10³ Н/м, 80 — 3,52*10³ Н/м и 30 — 2,68*

10³ Н/м.Величины предельных усилий при полном срезе образца изменяют;

ся в зависимости от угла заточки пуансонов от 5,4*10³ до 6,2*10³ Н/м, при этом деформация образцов приближается к 98%.

Влияние масштабного фактора рассматривали при срезе образцов, высоту которых изменяли от 0,005 до 0,015 м. При увеличении высоты образцов уменьшается величина напряжения среза, вычисленная по началь;

ной высоте образцов. При изменении высоты образцов от 0,005 до 0,015 м предельное усилие среза увеличивается от 2,7*10³ до 6,2*10³ Н/м и соответственно линейно уменьшается напряжение — от 5,4*10⁵ до 4,1*10⁵ Па.

При резании мяса лезвием наименьшие энергозатраты соответствуют углу встречи ножа и продукту около 60. При скорости подачи мяса от 0,05 до 0,09 м/с, при угле заточки ножа 18 и 25 и угле встречи 50−60 удельные усилия резания различаются незначительно и составляют 6000−7000 н/м.

Плотность.

П л о т н о с т ь к о с т и. Плотность приведена в таблице 11 и 12. Данные довольно близки по значению. Некоторое различие объясняется, по-видимому, тем, что авторы по-разному именовали кости. Имеются данные о плотности реберной кости, величина которой определена равной 1300−1380 кг/м³. Однако они существенно превышают данные других авторов.

Насыпная плотность кости интенсивно меняется с увеличением давле;

ния. Этот процесс сопровождается разрушением и уплотнением кости. Масса кости характеризует ее с естественными внутренними полостями и макропо;

рами. Масса плотной части кости без естественных пустот будет больше. Укладочная масса кости делением массы обваленной кости, уложенной в емкость вручную с наименьшими пустотами, на объем, в который кость укладывали.

Таблица 11

Плотность кости

Таблица 12

Плотность и укладочная масса кости

Фрикционные характеристики.

В н е ш н е е т р е н и е м я с, а. Исследования проводили на трибо;

метре с тележкой, движение которой сообщалось от электродвигателя. образец продукта высотой 0,005 м², рамку устанавливали на исследуемую поверхность, в течение 60 с создавали предварительный контакт, затем включали осциллограф и электродвигатель. тележка имела четыре скорости смещения: 0,547; 0,0171; 0,0342; 0,0513 м/с.

В динамическом режиме истинные коэффициенты трения зависят от скорости смещения, материала пластин, но не зависят от давления контакта; при этом липкость остается практически постоянной, что обусловлено весьма малым временем контакта продукта с поверхностью. Для начала движения процесс усложняется. при различных давлениях контакта липкость должна была бы быть различной, но нередко через экспериментальные точки можно в пределах ошибки эксперимента провести одну линию, т. е. для различных давлений контакта липкость остается постоянной (22).

Технологическая схема

Приемка Убой и обескровливание Тепловая обработка Снятие оперения Туалет тушек

Полупотрошение Полное потрошение Формовка Охлаждение Маркировка Упаковка Транспортировка Хранение

П р и е м к, а .

1) Мясо птицы принимают партиями. Под партией понимают любое количес;

тво мяса птицы одного вида и категории, одной даты убоя, выработанное на одном предприятии, оформленное одним документом о качестве и ветери;

нарным свидетельством.

2) Для проверки соответствия качества мяса птицы требованиям настоящего стандарта из разных мест партии производят выборку 5% ящиков.

3) При получении неудовлетворительных результатов приемки проверке подлежит каждая тушка партии.

4) Контроль содержания токсичных элементов, афлатоксина В1, антибиоти;

ков, гормональных препаратов, нитрозаминов и пестицидов осуществляется в соответствии с установленным порядком.

До начала обработки производят ветеринарно-санитарный осмотр пти;

цы. Убой и переработку больных и подозрительных на заболевание птиц производят отдельно от здоровых с полным потрошением. Подготовленную к убою птицу взвешивают и направляют в убойный цех.

У б о й и о б е с к р о в л и в, а н и е .

Убой птицы производят, в основном, электроглушением вручную или в ав;

томатических аппаратах. Продолжительность оглушения 15−30 с. Электро;

глушение вручную производят при помощи двух металлических колец, ко;

торые надевают на большой и указательный пальцы. С внутренней стороны кольца изолированы. Контакты прижимают к голове птицы над глазными ве;

ками. Обескровливание производят внутренним или наружным способами. После вскрытия сосудов кровь собирается в желобе, расположенном под подвесным конвейером. Продолжительность стекания крови 2−3 мин. Выход крови 4−4,5% к живой массе птицы.

Обескровливание должно быть наиболее полным для предохранения мяса птицы от быстрой порчи. Плохо обескровленные тушки имеют на по;

верхности красные пятна, особенно заметные на крыльях и крестце. Товарный вид тушек плохой, ухудшается вкус, мясо становится более влажным и приобретает терпкий специфический привкус.

Т е п л о в, а я о б р, а б о т к а

Обработку тушек сухопутной птицы производятся водой в ванне при температуре 52−54 С в течение 35−45 с. Обработку производят в один или два приема.

С н я т и е о п е р е н и я с т у ш е к .

Для снятия оперения необходимо преодолеть силу удерживания опере;

ния, которая зависит от размеров пера и глубины залегания пера в первой сумке кожи. Сила удерживания оперения довольно значительна у водоплава;

ющей птицы.

Оперение птицы разделяют на три группы: крупное перо (хвостовое, маховое первого и второго порядка), среднее (покровное перо тела птицы и мелкое перо крыльев) и мелкое (нитевидное перо или волос). Сила удержива;

ния пера у этих групп различна. Крупное перо удаляется вручную или с по;

мощью машин. В машинах для удаления крупного пера применяют способ двустороннего зажима пера двумя рабочими резинками, рифлеными валика;

ми, вращающимися в подшипниках навстречу один другому.

Среднее перо снимают в машинах при помощи одностороннего или двустороннего контакта рабочего органа машины с пером. Чтобы не было повреждения поверхности тушки движущимся рабочим органом, перед уда;

лением покровного пера тушку необходимо обрабатывать горячей водой или паро-воздушной смесью для ослабления удерживания пера. Остаток опе;

рения после машинной обработки удаляют вручную.

Тушки птицы должны быть хорошо обескровлены, чистые, без остат;

ков пера, пуха, пеньков и волосовидных перьев, воска.

Допускается: у тушек первой категории — единичные пеньки и легкие ссадины, не более двух разрывов кожи длиной до 1 см каждый, незначительное слущивание эпидермиса кожи.

На тушек второй категории — незначительное количество пеньков и ссадин, не более трех разрывов кожи длиной до 2 см каждый, слущивание эпидермиса кожи, не резко ухудшающее товарный вид тушки.

Т у, а л е т т у ш е к .

При туалете выдавливают содержимое желудочно-кишечного тракта из клоаки, очищают ротовую полость от сгустков крови и тампонируют горло бумагой. Тушки сухопутной птицы опаливают в опалочной печи в течение 5−6 с. После опалки тушки подаются конвейером в душевую камеру для охлаж;

дения. При этом с тушек смываются остатки оперения.

П о л у п о т р о ш е н и е.

Удаляют только кишечник и клоаку, не разрывая кишечника. Ножом делают кольцевой разрез вокруг клоаки и продольный разрез брюшной полости по направлению к килю грудной кости. Осторожно извлекают кишечник вместе с клоакой.

П о л н о е п о т р о ш е н и е .

При полном потрошении из тушек извлекают внутренние органы. Производят следующие операции:

· Отделение и обработку сердца и печени

· Удаление жира с кишечника

· Отделение железистого желудка и кишечника

· Съем жира с желудка

· Обработка желудка: разрезание, освобождение от содержимого, промывку и удаление кутикулы

· Отделение головы

· Удаление зоба, трахеи и пищевода

· Отделение кожи от шеи

· Отделение легких, почек и половых органов

· Охлаждение пищевых субпродуктов

· Инспекция тушек

· Обмывание тушек

· Охлаждение тушек Ф о р м о в к а.

Ножки сгибают в заплюсневых суставах и прижимают к груди, крылья складывают и прижимают к бокам. Тушки формуют тремя способами: «в кармашек», шпагатом в одну нитку и шпагатом в две нитки.

При формовке «в кармашек» на брюшке тушки надрезают кожу и в эти разрезы вправляют ножки, крылышки подвертывают за спинку. При формовании шпагатом в одну нитку или две тушку кладут на спинку, иглу с ниткой пропускают через мягкие части ножек и через тушку над филейной частью грудки, затем поворачивают тушку на бок, пропускают иглу через крыло, через кожу шейки и второе крыло, концы ниток стягивают и завязы;

вают (18).

О х л, а ж д е н и е .

Методы применения криогенных жидкостей могут быть различными: с использованием погружения (иммерсионный), орошения, продувания газа и комбинированного охлаждения.

Погружной метод отличается наиболее высокой скоростью охлажде;

ния. Применение этого метода ограничивается в основном из-за больших потерь, связанных с повышенным расходом криогента, а также трудностей в регулировании температуры продуктов.

В современных условиях охлаждение тушек птицы осуществляется в камерах при 0…-1 С и j=95%, а в камерах туннельного типа при температуре -0,5…-4 С. Продолжительность охлаждения в камерах туннельного типа сос;

тавляет 6−8 ч., а при поштучном охлаждении тушек на полках этажерочных тележек — 2−3 ч.

При охлаждении птицы происходит усушка мяса (табл. 14).

Таблица 14

Нормы усушки при интенсифицированном охлаждении (в % к массе остывшего мяса).

Охлаждение можно производить парами жидкого азота или в холодном рассоле с добавлением в него жидкого азота.

Технология двухстадийного охлаждения птицы сначала орошением, а затем погружением включает:

— предварительный обмыв и охлаждение тушек водопроводной водой в тече;

ние 10−15 минут, что уменьшает микробную обсемененность на 70% по срав;

нению с исходной;

— погружение тушек в рассол с жидким азотом.

Метод орошения предусматривает использование паров азота для предварительного охлаждения продукта, что позволяет устранить опасность резкой усадки, а следовательно, растрескивания поверхности продукта. Поверхность продукта постепенно сокращается и таким образом подготавли;

вается к последующему соприкосновению с каплями жидкого азота.

У п, а к о в к, а, м, а р к и р о в к, а, т р, а н с п о р т и р о в к, а .

Тушки всех видов птицы выпускают индивидуально упакованными в пакеты из полимерной пленки, разрешенной Минздравом РФ для контакта с пищевыми продуктами, или без упаковки.

Полупотрошеные тушки упаковывают в пакет из полимерной пленки вместе с предварительно отделенными ногами.

Маркировку тушек птицы, кроме индивидуально упакованных в пакеты из полимерной пленки, производят электроклеймом или наклеиванием этике;

ток. Электроклеймо, для первой категории цифру 1, для второй категории цифру 2, наносят на наружную поверхность голени: у тушек индеек на обе ноги. Изображение клейма должно быть четким.

Бумажную этикетку розового цвета для первой категории и зеленого для второй категории наклеивают на ногу полупотрошеной тушки ниже заплюс;

невого сустава, а потрошеной — выше заплюсневого сустава.

На этикетке должно быть указано слово «Ветосмотр» и номер предприятия.

На пакете с тушкой, запечатанном липкой лентой или металлической скрепкой, или ярлыке, вложенном в пакет, должны быть указаны:

· наименование предприятия-изготовителя, его подчиненность и товарный знак;

· вид птицы, категория и способ обработки тушек птицы;

· пищевая и энергетическая ценность;

· слово «Ветосмотр»;

· цена 1 кг;

· обозначение настоящего стандарта.

Транспортную тару маркируют по ГОСТ 14 192–71. Маркировку наносят не;

пахнущей краской или наклеивают бумажный ярлык (11).

Х р, а н е н и е .

Охлажденное мясо птицы хранят в холодильных камерах при темпера;

туре 0…-2 С и относительной влажности 80−85%. Срок хранения неупакован;

ных тушек составляет 5 суток, упакованных в полиэтиленовые пакеты — 5−6 суток (17).

Физико-химические и химические изменения мяса птицы

при охлаждении

Охлаждение пищевых продуктов преследует одну общую цель — понижение их температуры до заданной конечной, вследствие чего задержи;

ваются биохимические процессы и развитие микроорганизмов. Конечная температура и скорость охлаждения играют немаловажную роль в успешном достижении указанной цели.

При большом разнообразии способов охлаждения все они могут быть подразделены на три группы по физическому принципу отвода тепла: тепло;

проводностью, конвекцией и радиацией; вследствие фазового превращения; охлаждение в результате конвекции и фазового превращения воды.

Мясо птицы нежнее говядины, содержит больше белка, меньше глико;

гена — сразу после убоя реакция мяса слабощелочная. Последующий распад гликогена, накопление молочной и фосфорной кислот во время созревания способствует изменению реакции среды до кислой. В дальнейшем, при рас;

пада белка, реакция приближается к нейтральной. Для свежего мяса птицы характерна слабощелочная реакция. При охлаждении скорость распада резко замедляется (19).

С о р б ц и о н н, а я с п о с о б н о с т ь. Одной из характерных особен;

ностей мышечной ткани является ее способность реагировать на самые не;

значительные воздействия. При действии на живую ткань различных хими;

ческих раздражителей наблюдается неспецифический комплекс изменений, который выражает единую реакцию протоплазмы, проявляющуюся в резуль;

тате воздействия на клетки раздражающего агента. К неспецифическим из;

менениям относятся степени дисперсности коллоидов протоплазмы и ядра, увеличение вязкости и сдвиг протоплазмы в кислую сторону, освобождение и выход из поврежденных клеток различных веществ, одновременное прони;

кновение в клетку Na и Cl .

Были получены данные при изучении сорбционной способности мы;

шечной ткани птицы. Уменьшение сорбционной способности ткани при тем;

пературе хранения -2 С наблюдалось на 10−12-е сутки. По времени и характе;

ру изменения свойств мышечной ткани наблюдаемое в этот период пониже;

ние сорбционной способности совпадает с наступлением окоченения, кото;

рое характеризуется напряженным состоянием мышечной ткани.

В процессах охлаждения мяса до криоскопической температуры и хра;

нения при ней замедляются биохимические процессы. Уменьшение сорбционной способности, отмечаемое на 10−12-е сутки, и соответствующее состоянию окоченения сменяются к 12−14-м суткам ее увеличением, которое продолжается на протяжении всего дальнейшего хранения.

К о л и ч е с т в о м и т о х о н д р и й. Большой чувствительностью к различного рода повреждающим факторам характеризуются органеллы клет;

ки. Наиболее чувствительны к альтерирующим воздействиям митохондрии, основной функцией которых является превращение энергии окисления в энергию резервных макроэргических веществ.

Количество митохондрий в клетках определяется степенью потребле;

ния ими энергии. В мышечных волокнах митохондрии распределены нерав;

номерно: значительное количество их сконцентрировано вблизи А-дисков, так как именно в этой зоне потребляется большое количество энергии.

Около 25% белков, содержащихся в митохондриях, составляют фер;

менты дыхательной цепи и окислительного фосфорилирования. Эти фермен;

ты находятся во внутренних мембранах и поэтому чувствительны к повреж;

дающим факторам. Степень повреждения митохондрий в мышечной ткани в результате того или иного способа обработки обычно оценивают по измене;

нию активности фермента сукцинатдегидрогеназы, прочно связанного с внутренними мембранами митохондрий. Сукцинатдегидрогеназы относятся к ферро-флавопротеидам и входят в состав сукцинатоксидазной системы, явля;