Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Молекулярно-генетическая характеристика OMPF поринов бактерий рода YERSINIA и разработка ПЦР тест-системы для идентификации патогенных видов

Диссертация: Молекулярно-генетическая характеристика OMPF поринов бактерий рода YERSINIA и разработка ПЦР тест-системы для идентификации патогенных видов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Установлены нуклеотидные последовательности ompF, gyrB и 16S рДНК генов 14 видов бактерий рода Yersinia (69 штаммов). Впервые получены НП для Y. aldovae, Y. aleksiciae, Y. bercovieri, Y. similis, Y. rohdei, Y. frederiksenii (геномовид la), Y. mollaretii. Y. intermedia, Y. kristensenii, Y. ruckeri и Y. massiliensis. Выявлены филогенетические связи между отдельными видами иерсиний на основании 16S… Читать ещё >

Молекулярно-генетическая характеристика OMPF поринов бактерий рода YERSINIA и разработка ПЦР тест-системы для идентификации патогенных видов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ВВЕДЕНИЕ
    • 2. 0. Б30Р ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ИЕРСИНИЙ
      • 2. 1. 1. Классификагия и таксономия
      • 2. 1. 2. Генетическое родство
      • 2. 1. 3. Эколого-эпиделшологические особенности иерсиний
    • 2. 2. КЛИНИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ И ДИАГНОСТИКА ИЕРСИНИОЗОВ
      • 2. 2. 1. Клиническая значимость иерсиний
      • 2. 2. 2. Методы идентификации иерсиний
    • 2. 3. ГЛАВНЫЕ ПОРИНЫ ГРAM-ОТРИЦАТЕЛЬНЫХ БАКТЕРИЙ
      • 2. 3. 1. Строение главных поринов
      • 2. 3. 2. Первичная и вторичная структуры OmpF-подобных поринов
    • 2. 4. ФИЛОГЕНИЯ И ЭВОЛЮЦИЯ БЕЛКОВ НАРУЖНОЙ МЕМБРАНЫ БАКТЕРИЙ
  • 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • 4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 4. 1. ФИЛОГЕНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ И
  • ЭВОЛЮЦИЯ OMPF ГЕНОВ ИЕРСИНИЙ
    • 4. 1. 1. Секвенирование и филогенетический анализ 16SрДНК и gyrB генов иерсиний
    • 4. 1. 2. Секвенирование и филогенетический анализ ompFгенов иерсиний
    • 4. 1. 3. Молекулярная эволюция ompF гена иерсиний
    • 4. 2. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ И СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ ВАРИАНТОВ OMPF ПОРИНОВ ИЕРСИНИЙ
    • 4. 2. 1. Анализ первичной структуры OmpF поринов иерсиний
    • 4. 2. 2. Анализ петельных участков OmpF поринов иерсиний.*
    • 4. 2. 3. Построение теоретических моделей структурных вариантов OmpF поринов иерсиний
    • 4. 3. РАЗРАБОТКА И АПРОБАЦИЯ МНОГОПРАЙМЕРНОЙ ПЦР ДЛЯ ДЕТЕКЦИИ БАКТЕРИЙ РОДА YERSINIA И
  • ИДЕНТИФИКАЦИИ ПАТОГЕННЫХ ВИДОВ
    • 4. 3. 1. Разработка мПЦР
    • 4. 3. 2. Оптимизация, определение чувствительности и специфичности тест-системы
    • 4. 3. 3. Апробация мПЦР
  • 5. ВЫВОДЫ

В настоящее время род Yersinia, относящийся к семейству Enterobacteriaceae, включает 14 видов бактерий: Y. aldovae, Y. aleksiciae, Y. bercovieri, Y enterocolitica, Y. frederiksenii, Y. intermedia, Y. kristensenii, Y. massiliensis, Y. mollaretii. Y. pestis, Y pseudotuberculosis, Y. rohdei, Y. ruckeri и Y. similis (Merhej et al, 2008; Sprague and Neubauer, 2005; Sprague et al, 2008). Медицинское значение однозначно установлено только для трех видов: Y. pestisвозбудитель чумы, Y. pseudotuberculosis — возбудитель псевдотуберкулеза и Y. enterocolitica — возбудитель кишечного иерсиниоза (Bottone, 1999). Недавние, иопуляционно-генетические исследования показали, что Y. pestis эволюционировала от Y. pseudotuberculosis всего 1500−20 000 лет назад (Achtman et al., 1999). Однако экология и эпидемиология Y. pestis сильно отличаются от таковых у Y. pseudotubercidosis. Клиническое значение других видов остается до сих пор неясным и мало освещенным (Sulakvelidze, 2000). В литературе имеются отдельные сообщения о выделении непатогенных иерсиний из клинического материала (Loftus et al., 2002). Показано, что непатогенные иерсинии могут обладать некоторыми факторами патогенности, например, продуцировать энтеротоксины, вызывающие симптомы пищевого отравления (Noble et al., 1987; Смирнов, 2004). Повсеместная распространённость, психротолерантность, варьирующая вирулентность и широкий спектр хозяев создают предпосылки для использования рода Yersinia в качестве модельного рода для генетических и эволюционных исследований патогенеза и экологии бактерий.

Хотя работы по ДНК-ДНК гибридизации и сравнительному анализу генов «домашнего хозяйства», показали значительную гетерогенность некоторых видов и послужили основой для характеристики недавно описанных новых видов (У. similis, Y. aleksiciae, Y. massiliensis), современная идентификация иерсиний по-прежнему основана на описании фенотипических и биохимических характеристик. В связи с этим, для уточнения таксономии и прояснения филогении и эволюции рода Yersinia необходимо изучение молекулярной эволюции разных генов. На основе этих данных возможна разработка методов быстрой и точной видовой идентификации этих бактерии.

Несмотря на последние достижения в области патобиологии патогенных иерсиний, механизмы их адаптации к различным хозяевам и различным условиям окружающей среды ещё недостаточно изучены. Мембранные, поверхностные молекулы, в этом контексте, представляют особый интерес, так как первыми реагируют на изменения условий окружающей среды и участвуют в процессах взаимодействия патогенного микроорганизма и хозяина. Одними из таких молекул являются неспецифические порины — доминирующие белки наружной мембраны (НМ) бактерий, которые обладают уникальными структурными свойствами и функционируют как поры, регулируя проницаемость мембраны (Buchanan, 1999; Cowan et al., 1992; Jeanteur et al., 1991). Типичная пориновая субъединица состоит из 16 антипараллельных (3-тяжей, которые формируют р-бочонок с короткими переплазматическими петлями в нижней его части и длинными наружными петлями в верхней (Buchanan, 1999; Stathopoulos, 1999; Weiss et al., 1991). Три субъединицы порина образуют стабильный гомотример, который устойчив к действию детергентов и протеаз — ключевое свойство необходимое кишечным бактериям для выживания в агрессивной среде пищеварительного тракта. Как превалирующие белки НМ бактерий, некоторые порины участвуют в бактериальном патогенезе, например, адгезии и инвазии (Su et al., 1990; van Putten et al., 1998). Способность поринов создавать протективный иммунитет против бактериальных инфекций была использована для разработки некоторых вакцинных препаратов (Singh et al., 1999; Zhang et al., 1997). Для-шести видов иерсиний (К pestis, Y. pseudotuberculosis, Y. enterocolitica, Y. frederiksenii. Y. intermedia и Y. kristensenii) были выделены и охарактеризованы OmpFи OmpC-подобные порины (Вострикова et al, 2006). Так же для патогенных видов {Y. pseudotuberculosis и Y. enterocolitica) были охарактеризованы первичная аминокислотная последовательность, вторичная структураи топология OmpF порина (Гузев et al., 2005). Но эти исследования были выполнены на маленьком количестве штаммов и ограниченном числе видов, что не даёт полного понимания степени разнообразияOmpF поринов, и их роли в широких адаптивных возможностях представителей рода Yersinia.

Целью данной работы было изучение полиморфизма и эволюции ompF гена и OmpF белка в пределах рода Yersinia и разработка многопраймерной ПЦР тест-системы для идентификации иерсиний и дифференциации патогенных видов.

В соответствии с заявленной целью работы были поставлены следующие задачи:

1. Генотипирование исследуемых штаммов иерсиний на основе секвенирования генов «домашнего хозяйства» — 16S рДНК и gyrB.

2. Определение нуклеотидных последовательностей, филогенетический и эволюционный анализ ompF генов 14 видов иерсиний.

3. Сравнительный анализ и компьютерное моделирование структурных вариантов OmpF поринов иерсиний.

4. Разработка и апробация многопраймерной ПЦР тест-системы для идентификации бактерий рода Yersinia и дифференциации патогенных видов.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Установлены нуклеотидные последовательности ompF, gyrB и 16S рДНК генов 14 видов бактерий рода Yersinia (69 штаммов). Впервые получены НП для Y. aldovae, Y. aleksiciae, Y. bercovieri, Y. similis, Y. rohdei, Y. frederiksenii (геномовид la), Y. mollaretii. Y. intermedia, Y. kristensenii, Y. ruckeri и Y. massiliensis. Выявлены филогенетические связи между отдельными видами иерсиний на основании 16S рДНК-^уг-В и ompF генов. Для ряда видов (Y. aleksiciae, Y. mollaretii, Y. pestis, Y. pseudotuberculosis и Y. intermedia) выявлена повышенная дивергенция с образованием генетически отдалённых групп.

2. Выявлена разная скорость эволюции участков ompF генов иерсиний, внутривидовая дивергенция различается у разных видов не только по степени гетерогенности, но и по локализации гетерогенных участков в гене. Установлены участки и кодоны, подверженные действию адаптивной эволюции.

3. Впервые на основе ompF гена в роду Yersinia обнаружена как внутривидовая (Г. intermedia), так и межвидовая (Y. aleksiciae и Y. mollaretii) внутригенная рекомбинация.

4. Определен индекс адаптации кодонов для ompF генов иерсиний (СА1=0,702−0,793), значения которого выше CAI высоко экспрессируемых генов «домашнего хозяйства», что свидетельствует о высоком уровне экспрессии исследованного гена.

5. Обнаружено, что АК состав OmpF поринов практически одинаков у разных видов иерсиний. Установлено, что предполагаемые участки антигенных детерминант локализованы в районах наружных петель поринов. Установлен выраженный внутривидовой и межвидовой полиморфизм наружных петель (по длине, аминокислотному составу, встречаемости вариантов АП).

6. Методами сравнительного моделирования установлена высокая консервативность третичной структуры (мономера) OmpF поринов внутри рода иерсиний. Отклонения величин RMSD для Са-атомов поринов составили не более 1,4 А.

7. Разработана многопраймерная ПЦР, позволяющая идентифицировать бактерии рода Yersinia с дифференциацией патогенных для человека видов Y. pestis, Y. enterocolitica, Y. pseudotuberculosis. Система позволяет детектировать иерсинии с высокой чувствительностью от 10−100 копий геномов. Показана принципиальная возможность обнаружения иерсиний в пробах крови и образцах, выделенных из окружающей среды.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Г. Я. Иерсинии и иерсиниозы. СПб., 2006. 168с.
  2. Микробиол. и Антимикроб. Химиотер. 2004. Т. 6. № 1. С. 10−21. Сомов Г. П., Покровский В. И., Беседнова Н. Н., Антоненко Ф. Ф. Псевдотуберкулёз.- Москва: Медицина, 2001. 256 с.
  3. Н.А. Эпидемиологические и экологические особенности заболеваний вызываемых Yersinia frederiksenii, Yersinia kristensenii, Yersinia intermedia.- Москва, 2000. Автореф. дис. кандидата мед. наук. С. 12.
  4. В.В., Сунцова Н. И. Чума. Происхождение и эволюция эпизоотической системы (экологические, географические и социальные аспекты). Москва: КМК, 2006. 247 с.
  5. Г. В. Экологические аспекты эпидемиологии иерсиниоза ипсевдотуберкулеза. Москва, 1989. Автореф. дис. доктора мед. наук. С. 43. Achouak W., Heulin Т., Pages J-M. Multiple facets of bacterial porins // FEMS
  6. Baldo L., Bordenstein S., Wernegreen J.J., Werren J.H. Widespread recombination throughout Wolbachia genomes // Mol. Biol. Evol. 2006. V. 23. P. 437−449.
  7. Basle A., Rummel G., Storici P., Rosenbusch J.P., Schirmer T. Crystal structure of osmoporin OmpC from E. coli at 2.0 A // J. Mol. Biol. 2006. V. 362. P. 933−942.
  8. Bennett J.S., Callaghan M.J., Derrick J.P., Maiden M.C.J. Variation in the Neisseria lactamica porin, and its relationship to meningococcal PorB // Microbiology. 2008. V. 154. P. 1525−1534.
  9. Berman H.N., Westbrook K.J., Feng Z., Gilliland G.L., Bhat T.N., Weissing H., Shindyalov I.J., Bourne P.E. The protein data bank // J. Nucleic Acids Research. 2000. V. 28. P. 235−242.
  10. Bissett M., Powers C., Abbot S.L., Janda M. Epidemiologic investigations of Yersinia enterocolitica and related species: sources frequency serogroup distribution // J. Clin. Microbiol. 1990. V.28. P. 910−912.
  11. Biswas S., Mohammad M.M., Movileanu L., van der Berg B. Crystal structure of the outer membrane protein OpdK from Pseudomonas aeruginosa II Structure. 2008. V. 16. P. 1027−1035.
  12. Biswas S., Mohammad M.M., Patel D.R., Movileanu L., van der Berg B. Structural insight into OprD substrate specificity // Nat. Struct. Mol. Biol. 2007. V. 14. P. 1108−1109.
  13. Bodilis J., Hedde M., Orange N., Barray S. OprF polymorphism as a marker of ccological niche in Pseudomonas II Environ. Microbiol. 2006. V. 8. P. 1544−1551.
  14. Bottone E.J. Yersinia enterocolitica: overview and epidemiologic correlates // Microbes Infect. 1999. V. l.P. 323−333.
  15. Breed H.J., Saxena K" Richter O.M.H., Ludwig В., Diederichs K., Welte W. The structure of porin from Paracoccus denitrificans at 3.1 A resolution // FEBS Lett. 1997. V. 404. P. 208−210.
  16. Brosig A., Nesper J., Boos W., Welte W., Dicderichs K. Crystal structure of major outer membrane protein from Thermus thermophilics HB27 // J. Mol. Biol. 2009. V. 6. P. 1445−1455.
  17. Buchanan S.K. Beta-barrel proteins from bacterial outer membranes: structure, function and refolding// Curr. Opin. Struct. Biol. 1999. V. 9. P.455−461.
  18. Buchrieser С., Weagant S.D., Kaspar C.W. Molecular characterization of Yersinia enterocolitica by pulsed field gel electrophoresis and hybridization of DNA fragments to ail and pYP probes // Appl. Environ. Microbiol. 1994. V. 12. P. 43 714 379.
  19. Charbit A., Gehring K., Nikaido H., Ferenci Т., Hofnung M. Maltose transport and starch binding in phage-resistant point mutants of maltoporin. Functional and topological implications //J. Mol. Biol. 1988. V. 201. P. 487−496.
  20. Chen- R., Kramer C., Schmidmayr W., Chen-Schmeisser U., Henning U. Primary structure of major outer-membrane protein I (ompF protein, porin) of Escherichia* coli B/r // Biochem. J. 1982. V. 203. P. 33−43.
  21. Chimento D.P., Mohanty A.K., Kadner R.J., Wiener M.C. Substrate-induced transmembrane signaling in the cobalamin transporter BtuB // Nature Struct. Biol. 2003. V. 10. P. 394−401.
  22. Clement J.M., Hofnung M. Gene sequence of the X receptor, an outer-membrane protein of E. coli K-12 // Cell. 1981. V. 27. P. 507−514.
  23. Clement J.M., Lepouce E., Marchal C., Hofnung M. Genetic study of a membrane protein: DNA sequence alterations due to 17 lamB point mutations affecting adsorption of phage lambda // EMBO J. 1983. V. 2. P: 77−80.
  24. Cowan S.W., Schirmer Т., Rummel G., Steiert M., Ghosh R., Pauptit A., Jansonius J.N., Rosenbusch J.P. Crystal structures explain functional properties, of two E., coli porins // Nature. 1992. V. 358. P: 727−733.
  25. Delcour A.H. Function and modulation of bacterial porins: insight from electrophysiology. //FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 151. N. 2. P. 115−125.
  26. Demarta A., De Respinis S., Dolina M., Peduzzi R. Molecular typing of Yersinia frederiksenii strains by means of 16S rDNA and gyrB genes sequence analyses // FEMS Microbiol. Lett. 2004. V. 238. P. 423−428.
  27. Derrick J.P., Urwin R, Suker J., Feavers I.M., Maiden M.C.J. Structural and evolutionary inference from molecular variation in Nesseria porins // Infect. Immun. 1999. V. 67. P. 2406−2413.
  28. Dolina M., Gaia V., Peduzzi R. Molecular typing of Yersinia frederiksenii strains by means of ribotyping and DNA-DNA hybridization // Contrib. Microbiol. Immunol. 1995. V. 13. P. 140−144.
  29. Dolina M., Peduzzi R. Population genetics of human, animal, environmental Yersinia strains // Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 2. P. 442−450.
  30. Dragon A.D., Spadoro J.P., Madej R. Quality control of polymerase chain reaction // Diagnostic Molecular Microbiology. Principles and Applications / M. McDonough. Washington: ASM Press. 1993. P. 160−168.
  31. Drouin G., Prat F., Ell M., Clarke G.D.P. Detecting and characterizing gene conversions between multigene family members // Mol. Biol. Evol. 1999. V. 16. P. 1369−1390.
  32. Duchene M., Schweizer A., Lottspeich F., Krauss G., Marget M., Volgel K., van Specht B.U., Domdey H. Sequence and transcriptional start site of the Pseudomonas aeruginosa outer membrane porin protein F gene // J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 155−162.
  33. Dutzler R., Rummel G., Alberti S., Hernandez-Alles S., Phale P. S., Rosenbusch J.P. Benedi V.J., Schirmer T. Crystal structure and functional characterization of OmpK36, the osmoporin of Klebsiella pneumoniae II Structure. 1999. V. 7. P. 425 434.
  34. Elnifro E., Ashshi A., Cooper R., Klapper P. Multiplex PCR: optimization and application in diagnostic virology // Clin. Microbiol. Rev. 2000. V. 13. P. 559−570.
  35. Ewing W.H., Ross A.J., Brenner. D.J., Fanning G.R. Yersinia ruckeri sp. nov., the redmouth (RM) bacterium // Int. J. Syst. Bacteriol. 1978. V. 28. P. 37−44.
  36. Feavers I.M., Heath A.B., Bygraves J.A., Maiden M.C. Role of horizontal genetic exchange in the antigenic variation of the class 1 outer membrane protein of Nesseria meningitidis II Mol. Microbiol. 1992. V. 6. P. 489−495.
  37. Feil E.J., Spratt B.G. Recombination and the population structures of bacterial pathogens
  38. Annu. Rev. Microbiol. 2001. V. 55. P. 561−590. Feng P., Identification of invasive Yersinia species using oligonucleotide probes // Mol.
  39. Cell. Probes. 1992. V. 6. P. 291−297. Ferguson A.D., Chakraborty R., Smith B.S., Esser L., van der Helm D., Deisenhofer J. Structural basis of gating by the outer membrane transporter FecA // Science. 2002. V. 295. P. 1715−1719.
  40. Ferguson A.D., Hofmann E., Coulton J.W., Diederichs K., Welte W. Siderophoremediated iron transport: crystal structure of FhuA with bound lipopolysaccharide //
  41. Science. 1998. V. 282. P. 2215−2220.
  42. Forst D., Welte W., Wacker Т., Diederichs K. Structure of the sucrose-specific porin
  43. ScrY from Salmonella typhimurium and its complex with sucrose // Nature Struct.
  44. Biol. 1998. V. 5. P. 37−46.
  45. Fourel D., Mizushima S., Bernadac A., Pages J.-M. Specific regions of Escherichia coli
  46. OmpF protein involved in antigenic and colicin receptor sites and in stabletrimerization//J. Bacteriol. 1993. V. 175. P. 2754−2757.
  47. Grant Т., Bennett-Wood V., Robins-Browne R.M. Identification of virulence-associated characteristics in clinical isolates of Yersinia enterocolitica lacking classical virulence markers // Infect. Immun. 1998. V. 66. N. 3. P. 1113−1120.
  48. Hancock R.E.W. Role of porins in outer membrane permeability // J. Bacteriol. 1987. V. 169. P. 929−933.
  49. Hong H., Patel D.R., Tamm L.K., van den Berg B. The outer membrane protein OmpW forms an eight-stranded beta-barrel with a hydrophobic channel // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 7568−7577.
  50. Hughes D. Co-evolution of the tuf genes links gene conversion with the generation of chromosomal inversions // J. Mol. Biol. 2000. V. 297. P. 355−364.
  51. Hughes A.L., Nei M. Pattern of nucleotide substitution at major histocompatibility complex class I loci reveals overdominant selection // Nature. 1988. V. 335. P. 167 170.
  52. Jap B.K., Wallia P.J., Gehring K. Structural architecture of an outer membrane channel as determined by electron crystallography. // Nature. 1991. V. 350. N. 6314. P. 167−170
  53. Jeanteur D., Lakey J.H., Pattus F. The bacterial porin superfamily: sequence alignment and structure prediction // Mol. Microbiol. 1991. V. 5. P. 2153−2164.
  54. Ketchem R.R., Hu W., Cross T.A. High-resolution conformation of gramicidin A in a lipid bilayer by solid-state NMR//Science 1993. V. 261. P. 1457−1460.
  55. Kotetishvili M., Kreger A., Wauters G., Morris J.G., Sulakvelidze A., Stine O.C. Multilocus sequence typing for studying genetic relationships among Yersinia species I I J. Clin. Microbiol. 2005. V. 43. P. 2674−2684.
  56. Koornliof H.J., Smego R.A., Nicol M.Jr. Yersiniosis II: the pathogenesis of Yersinia infections // Eur. J. Clin. Microbiol. Infect. Dis. 1999. V. 18. P. 87−112.
  57. Koronakis V., Scharff A., Koronakis E., Luisi В., Hughes C. Crystal structure of the bacterial membrane protein TolC central to multidrug efflux and protein export // Nature. 2000. V. 405. P. 914−919.
  58. Mann В .J., Wood S.J. Detection of Yersinia using the polymerase chain reaction // United States Patent 5 654 144. 1997. http://www.freepatentsonline.com/5 654 144.html
  59. Massingham Т., Goldman N. Detecting amino acid sites under positive selection and purifying selection // Genetics. 2005. V. 169. P. 1853−1762.
  60. Martin D.P., Williamson C., Posada D. RDP2: recombination detection and analysis from sequence alignments // Bioinformatics. 2005. V. 21. P. 260−262.
  61. Maynard S.J., Dowson C.G., Spratt B.G. Localized sex in bacteria // Nature. 1991. V. 349. P. 29−31.
  62. Merhej V., Adekambi Т., Pagnier I., Raoult D., and Drancourt M. Yersinia massiliensis sp. nov., isolated from fresh water // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2008. Vol. 58. P. 779−784.
  63. Meyer J.E.W., Hofnung M., Schulz G.E. Structure of maltoporin from Salmonella typhimurium ligated with a nitrophenyl-maltotrioside // J. Mol. Biol. 1997. V. 266. P. 761−775.
  64. Moraes T.F., Bains M., Hancock R.E., Strynadka N.C. An arginine ladder in OprP mediates phosphate-specific transfer across the outer membrane // Nat. Struct. Mol. Biol. 2007. V. 14. P. 85−87.
  65. Nei M. Molecular evolutionary genetics // Columbia University Press. New York. 1987. P. 73−76.
  66. Neubauer H., Stojanka A., Andreas H., Ernst-J.urgen F., Hermann M. Yersinia enterocolitica 16S rDNA gene types belong to the same genospecies but form three homology groups // Int. J. Med. Microbiol. 2000. V. 290. P. 61−64.
  67. Nielsen R., Yang Z. Likelihood models for detecting positive selected amino acid sites and applications to the HIV-l envelope gene // Genetics. V. 148. P. 929−936.
  68. Nikaido H. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability revisited //
  69. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2003. V. 67. P. 593−656. Nilelin B. Studies on Yersinia enterocolitica with special reference to bacterial diagnosis and occurrence in human acute enteric disease // Acta Pathol. Microbiol. Scand. 1969. V. 206. P. 1.
  70. Prince S.M., Achtman M., Derrick J.P. Crystal structure of the OpcA integral membrane adhesion from Neisseria meningitides II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 3417−3421.
  71. Sambrook J. Molecular cloning. A laboratory manual / J. Sambrook, D. Rusell. -N.Y.: Cold Spring Harbor. 2001. P. 657.
  72. Santoyo G., Romero D. Gene conversion and concerted evolution in bacterial genomes // FEMS Microbiol. Rev. 2005. V. 29. P. 169−183.
  73. Schiltz E., Kreusch A., Nestel U., Schulz G.E. Primary structure of porin from Rhodobacter capsulatus II Eur. J. Biochem. 1991. V. 199. P. 587−594.
  74. Schiltz G.E., Schirmer R.H. Principles of protein structure. New York: Springer, 1979. C. 106.
  75. Schirmer Т., Keller T.A., Wang Y.F., Rosenbusch J.P. Structural basis for sugar translocation through maltoporin channels at 3.1 a resolution // Science. 1995. V. 267. P. 512−514.
  76. Silverman J.A., Benson S.A. Bacteriophage K20 requires both the OmpF porin and lipopolysaccharide for receptor function // J. Bacteriol. 1987. V. 169. P. 4830−4833.
  77. Singh M. s Vohra H., Kumar L., Ganguly N.K. Induction of systemic and mucosal immune response in mice immunized with porins of Salmonella typhi //J. Med. Microbiol. 1999. V. 48. P. 79−88.
  78. Sharp P., Li W. The codon adaptation index a measure of directional synonymous codon usage bias, and its potential applications //Nucleic. Acids. Res. 1983. V. 15. P.1281−1295.
  79. Slightom J.L., Blechl A.E., Smithies O. Human fetal G gamma- and A gamma-globin genes: complete nucleotide sequences suggest that DNA can be exchanged between these duplicated genes // Cell. 1980. V. 21. P. 627−638.
  80. Smith J.M. Analyzing the mosaic structure of genes // J. Mol. Evol. 1992. V. 34. P. 126 129:
  81. Smith- J.E., Thai E.A. A taxonomic- study of the genus Pasteurella using a numerical technique // Acta Pathol. Microbiol. Scand. 1965. V. 64. P. 213.
  82. Smith N.H., Smith J.M., Spratt B.G. Sequence evolution of the porB gene of Neisseria gonorrhoeae and Neisseria meningitidis: evidence of positive Darwinian selection //Mol. Biol. Evol. 1995. V. 12. P. 363−370.
  83. Snijder H.J., Ubarretxena-Belandia I., Blaauw M., Kalk K.II., Verhij H.M., Egmond M.R., Dekker N., Dijkstra B.W. Structural evidence for dimerization-regulated activation of an integral membrane phospholipase // Nature. 1999. V. 401. P. 717 721.
  84. Song L., Hobaugh M.R., Shustak C., Cheley S., Bayley H., Gouaux J.E. Structure of staphylococcal a-hemolysin, a heptameric transmembrane pore // Science. 1996. V. 274. P. 1859−1865.
  85. Sprague L.D., and Neubauer H. Yersinia aleksicieae sp. nov. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2005. Vol. 55. P. 831−835.
  86. Sprague L.D., Scholz H.C. Amann S., Busse H.J. and Neubauer H. Yersinia similis sp. nov. II Int. .T. Syst. Evol. Microbiol. 2008. Vol. 58. P. 952−958.
  87. Stathopoulos C. Bacterial outer membrane proteins: topological analyses and biotechnological perspectives // Membr. Cell Biol. V. 13. P. 3−21.
  88. Sulakvelidze A. Yersinia other than Y. enterocolitica, Y. pseudotuberculosis, and Y. pestis: the ignored species // Microbes Infect. 2000. Vol. 2. P. 497−513.
  89. Sussman J.L., Abola E.E., Lin D., Jiang J., Manning N.O., Prilusky J. The protein data bank//J. Genetica. 1999. V. 106. P. 149−158.
  90. Su H., Watkins N.G., Zhang Y.X., Caldwell H.D. Chlamydia trachomatis-host cell interactions: role of the chlamydial major outer membrane protein as an adhesin // Infect. Immun. 1990. V. 58. P. 1017−1025.
  91. Taguchi Y., Tsuyoshi K., Shiroishi Т., Yagi T. Molecular evolution of Cadherin-related neuronal receptor/protocadherin a (CNR/Pcdh a) gene cluster in Mus musculus subspecies // Mol. Biol. Evol. 2005. V. 22. P. 1433−1443.
  92. Traurig M., Misra R. Identification of bacteriophage K20 binding regions of OmpF and lipopolysaccharide in Escherichia coli K-12 // FEMS Microbiol. Lett. 1999. V. 181. P. 101−108.
  93. Trebesius K., Harmsen D., Rakin A., Schmelz J., Heesemann J1. Development of rRNA-targeted PCR and in situ hybridization with’fluorescently labeled oligonucleotides for detection of Yersinia species // J. Clin. Microbiol. 1998. V. 36. C. 2557−2564.
  94. Vandeputte-Rutten L., Bos M.P., Nommassen J., Gros P. Crystal structure of neisserial surface protein A (NspA), a conserved outer membrane protein with vaccine potential // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 24 825−24 830.
  95. Vandeputte-Rutten L., Kramer R.A., Kroon J., Dekker N., Egmond M.R., Gros P. Crystal structure of the outer membrane protease OmpT from Escherichia coli suggests a novel catalytic site // EMBO J. 2001. V. 20. P. 5033−5039.
  96. Vogt J., Schulz G.E. The structure of the outer membrane protein OmpX from Escherichia coli reveals possible mechanisms of virulence // Structure. 1999. V. 7. P. 1301−1309.
  97. Wang J., Cieplak P., Kollman P.A. How well does a restrained electrostatic potential (RESP) model perform in calculating conformational energies of organic and biological molecules // J. Comput. Chem. 2001. V. 21. P. 1049−1074.
  98. Wauters G., Kandolo K., Janssens M. Revised biogrouping scheme of Yersinia enterocolitica 11 Contrib. Microbiol. Immunol. 1987. V. 9. P. 14−21.
  99. Weiss M.S., Abele U., Weckesser J., Welte W., Schiltz E., Schulz G.E. Molecular architecture and electrostatic properties of a bacterial porin // Science 1991. V. 254. P. 1627−1630.
  100. Weiss M.S., Schulz G.E. Structure of porin refined at 1.8 a resolution // J. Mol. Biol. 1992. V. 227. P. 493−509.
  101. Worobey M. A novel approach to detecting and measuring recombination: new insight into evolution in viruses, bacteria, and mitochondria // Mol. Biol. Evol. 2001. V. 18. P. 1425−1434.
  102. Wylie J.L., Worobec E.A. Cloning and nucleotide sequence of the Pseudomonas aeruginosa glucose-selective OprB porin gene and distribution of OprB within the family Pseudomonadaceae II Eur. J. Biochem. 1994. V. 220. P. 505−512.
  103. Yang Z., Bielawski J.P. Statistical methods for detecting molecular adaptation // Trends. Ecol. Evol. 2000. V. 15. P. 496−503.
  104. Yildiz O., Vinothkumar K.R., Goswami P., Kuhlbrandt W. Structure of the monomeric outer-membrane porin OmpG in the open and closed conformation // EMBO J. 2006. V. 25. P. 3702−3713.
  105. Zeth K., Diederichs K. Welte W., Engelhardt H. Crystal structures of Omp32, the anion-selective porin from Comamonas acidovorans, in complex with a periplasmic peptide at 2.1 A resolution // Structure. 2000. V. 8. P. 981−992.
  106. Zhang D., Yang X., Berry J., Shen C.5 McClarty G., Brunham R.C. DNA vaccination with the major outer-membrane protein gene induces acquired immunity to Chlamydia trachomatis (mouse pneumonitis) infection // J. Infect. Dis. 1997. V. 176. P. 1035−1040.
  107. Zhang J., Rosenberg H.F., Nei M. Positive Darwinian selection after gene duplication in primate ribonuclease genes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V.95. P. 37 083 713.
  108. Zhang J.R., Norris S.J. Genetic variation of the Borrelia burgdorferi gene vlsE involves cassette-specific segmental gene conversion // Infect. Immun. 1998. V. 66. P. 36 983 704.
  109. Zhang Q.Y., DeRyckere D., Lauer P., Koomcy M. Gene conversion in Nesseria gonorrhoeae: evidence for its role in pilus antigenic variation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 5366−5370.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!