Помощь в написании студенческих работ
Антистрессовый сервис

Роль анионных пероксидаз и агглютинина зародыша в реакциях пшеницы на грибную инфекцию

Диссертация: Роль анионных пероксидаз и агглютинина зародыша в реакциях пшеницы на грибную инфекцию
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В связи с этим определенный интерес вызывают растительные соединения, способные специфично взаимодействовать с клетками фитопатогенов, как, например, лектины — белки, обратимо связывающиеся со строго определенными углеводными молекулами. У пшеницы к таким белкам относится агглютинин зародыша (wheat germ agglutinin, WGA), накапливающийся преимущественно в этом органе при созревании семян… Читать ещё >

Роль анионных пероксидаз и агглютинина зародыша в реакциях пшеницы на грибную инфекцию (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Содержание

  • ЧАСТЬ I. ГЕНЕТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ И НЕКОТОРЫЕ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ МЕЖДУ РАСТЕНИЯМИ И
  • ФИТОПАТОГЕННЫМИ ГРИБАМИ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ).С
  • ГЛАВА 1. ОСНОВЫ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ ТЕН-НА-ГЕН" И ОТВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ РАСТЕНИЙ НА ГРИБНУЮ ИНФЕКЦИЮ. С
    • 1. 1. Типы питания фитопатогенных грибов иратегии их атаки
    • 1. 2. Взаимоотношения «ген-на-ген». Индукторно-рецепторная гипотеза их реализации, ее ретроспектива и некоторые значения
    • 1. 3. овные защитные реакции рений при повреждении фитопатогенными грибами
    • 1. 4. СВЧ-реакция и запрограммированная гибель клеток растений
    • 1. 5. АФК и их роль в защитных реакциях растений при патогенезе
    • 1. 6. Укрепление клеточнойенки и функции перодазы
  • ГЛАВА 2. СТРУКТУРА И ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ХИТИНА, ХИТОЗАНА И ХИТООЛИГОСАХАРИДНЫХ ЭЛИСИТОРОВ. ПРЕДПОЛАГАЕМЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ ПШЕНИЦЫ, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИХ С ХИТИНОМ
    • 2. 1. Физико-химичиеова хитина и хитозана
    • 2. 2. Фитопатогенные грибы — потенциальные продуценты хитоолигхаридныхгналов в рениях
    • 2. 3. Биологичая активнь хитина и его производных
    • 2. 4. Белки пшеницы, ецифически взаимодействующиехитином
      • 2. 4. 1. Агглютинин зародыша пшеницы
      • 2. 4. 2. Хитиназы и их предполагаемые функции
    • II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 1. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 1. 1. Объект ледований
    • 1. 2. Фитопатогенный материал
    • 1. 3. овия культивирования рений и каллв пшеницы
    • 1. 4. Материалы и методы биохимичих ледований
      • 1. 4. 1. Фиция рительного материала
      • 1. 4. 2. Подготовка хроматографичих матриц
      • 1. 4. 3. Выделение и очка агглютинина зародыша пшеницы
      • 1. 4. 4. Хроматография перодазы на хитине и хитозане
      • 1. 4. 5. Хроматография перодазы наорах Т. caries
      • 1. 4. 6. Выделение и очка белковых ингибиторов триновой активни измян пшеницы
      • 1. 4. 7. Определение гемагглютинирующей активни АЗП
      • 1. 4. 8. Метод определения активности ингибиторов протеиназ
      • 1. 4. 9. Определение активни перодазы
      • 1. 4. 10. Определение активни хитиназы
      • 1. 4. 11. Определение углеводнойецифични АЗП
      • 1. 4. 12. Количвенный анализ белков и углеводов
      • 1. 4. 13. Методы электрофореза белков
      • 1. 4. 14. Получение кроличьих антител к лектину пшеницы
      • 1. 4. 15. Определениеецифични и титра антител
      • 1. 4. 16. Иммуноферментный анализ фитогормонов
      • 1. 4. 17. Определениедержания лектина в рительных образцах методом непрямого конкурентного ИФА
    • 1. 5. Пановка опытов
      • 1. 5. 1. Инфицирование рений
      • 1. 5. 2. Методы определенияепени поражения рений фитопатогенами
      • 1. 5. 3. Обработка рений иммунизаторами
      • 1. 5. 4. Моделирование стресса, связанного с засолением среды или и токсическим действием ионов меди
      • 1. 5. 5. Обработкамян пшеницы ХОС или щавелевой кислотой
      • 1. 5. 6. Исследование биологической активности ХОС in vitro
      • 1. 5. 7. Изучение биологической активности ХОС по отношению к грибу Т. caries
      • 1. 5. 8. Постановка опытов для изучения биологической активности ХОС на интактных проростках пшеницы
      • 1. 5. 9. Получение двойной культуры пшеницы и гриба Т. caries
    • 1. 6. Методы цитологических исследований
    • 1. 7. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ, ПОЛУЧЕННЫЕ В РАБОТЕ
    • 2. 1. Характеристика полученного препарата АЗП
    • 2. 2. Специфичность антител, полученных к АЗП и иммунохимическая характеристика лектина
    • 2. 3. Способ получения хитоолигосахаридов и их характеристика
    • 2. 4. Непрямой твердофазный конкурентный иммуноферментный анализ АЗП
    • 2. 5. Оценкаецифичности антител к АЗП методом ИФА
    • 2. 6. Получение грубого растительного экстракта для оценки количества АЗП методом ИФА
    • 2. 7. Метод экстрагирования фитогормонов и лектина из одной растительной навески
    • 2. 8. Метод определения активности окисления фенольных соединений на поверхности корней интактных проростков пшеницы
    • 2. 9. Метод определения продукции перекиси водорода интактными проростками пшеницы
  • ГЛАВА 3. АНИОННЫЕ ПЕРОКСИДАЗЫ ПШЕНИЦЫ И ХРЕНА КАК
  • БЕЛКИ, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИЕ С ХИТИНОМ. С
    • 3. 1. Взаимодействие анионных пероксидаз (р1~3,5) пшеницы и хренахитином
  • ГЛАВА 4. УЧАСТИЕ ЛЕКТИНА И АНИОННЫХ ПЕРОКСИДАЗ В
  • ОТВЕТНЫХ РЕАКЦИЯХ ПШЕНИЦЫ НА ГРИБНУЮ ИНФЕКЦИЮ
    • 4. 1. Вовлечение пектина в ответные реакции пшеницы при поражении грибными фитопатогенами
    • 4. 2. Влияние иммунизаторов надержание лектина в проростках пшеницы
    • 4. 3. Изменение содержания АЗП в проростках пшеницы при солевомрессе
    • 4. 4. Участие анионных пероксидаз в защитных реакциях растений пшеницы против грибной инфекции
  • ГЛАВА 5. НЕКОТОРЫЕ ПУТИ ГОРМОНАЛЬНОЙ РЕГУЛЯЦИИ СОДЕРЖАНИЯ АЗП И АКТИВНОСТИ АНИОННЫХ ПЕРОКСИДАЗ В РАСТЕНИЯХ ПШЕНИЦЫ ПРИ ГРИБНОЙ ИНФЕКЦИИ
    • 5. 1. АБК — возможный участник регуляции уровня лектина в растениях пшеницы прирессах
    • 5. 2. Влияние фитогормонов на активность анионных пероксидаз в пшенице
    • 5. 3. Особенности изменения уровня фитогормонов в растениях пшеницы при инфицировании грибными фитопатогенами
  • ГЛАВА 6. ОТВЕТНЫЕ РЕАКЦИЙ ПШЕНИЦЫ НА ДЕЙСТВИЕ ХИТООЛИГОСАХАРИДОВ И МЕХАНИЗМЫ ИХ ПРОЯВЛЕНИЯ. С
    • 6. 1. Влияние ХОС на рост интактных растений пшеницы
    • 6. 2. Регуляция роста каллусов пшеницы хитоолигосахаридами
    • 6. 3. Влияние ХОС на рост отрезков колеоптилей пшеницы
    • 6. 4. Изменение бала фитогормонов в каллх и прорках пшеницы под влиянием ХОС
    • 6. 5. Влияние хитоолигхаридов надержание АЗП в прорках пшеницы
    • 6. 6. Влияние ХОС на активнь АП в рениях пшеницы
    • 6. 7. Быстрая продукция перекиси водорода проростками пшеницы под влиянием хитоолигхаридов
    • 6. 8. Активация хитоолигосахаридами окисления фенольных соединений в растениях пшеницыучастием оксалатоксидазы
  • ГЛАВА 7. ИММУНИЗИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ ХИТООЛИГОСАХАРИДОВ В СИСТЕМЕ ПШЕНИЦА — Т. CARIES IN VITRO с- 2 *

Актуальность исследований. Инфекционные болезни зерновых культур вызывают до 25% потерь от потенциального урожая зерна [Новожилов, Тютерев, 1993], примерно половина которых связана с поражением растений грибами [Соколов, 1990]. Поэтому в современном растениеводстве широко используются химические пестициды, создающие, однако, проблему их безопасного применения для человека.

Одним из эффективных путей решения этой проблемы может быть использование экологически малоопасных биопрепаратов, успех в создании которых связан с изучением природы фитоиммунитета и молекулярно-генетических механизмов взаимоотношений растений и фитопатогенов, что всегда привлекало особое внимание отечественных исследователей [Вавилов, 1918; Сухоруков, 1958; Горленко, 1968; Рубин и др., 1975; Метлицкий и др., 1986; Васюкова, Озерецковская, 1991; Ильинская, Озерецковская, 1991; Дьяков, 1994; Одинцова, 1994; Кораблева, Платонова, 1995; Тютерев, 1999; Тарчевский, Чернов, 2000].

В связи с этим определенный интерес вызывают растительные соединения, способные специфично взаимодействовать с клетками фитопатогенов, как, например, лектины — белки, обратимо связывающиеся со строго определенными углеводными молекулами. У пшеницы к таким белкам относится агглютинин зародыша (wheat germ agglutinin, WGA), накапливающийся преимущественно в этом органе при созревании семян [Peumans, 1984]. Агглютинин зародыша пшеницы (АЗП) аффинно взаимодействует с Ы-ацетил-О-глюкозамином (GlcNAc) и его полимером хитином, входящим в состав клеточной стенки многих фитопатогенных грибов, и способен подавлять рост последних [Ciopraga et al., 1999]. Вероятно, поэтому некоторые авторы [Peumans, Van Damme, 1995] рассматривают АЗП и лектины семян других растений как часть запасных белков, одновременно играющих роль компонентов пассивной защиты от фитопатогенов. Однако в значительных количествах АЗП обнаруживается также в вегетирующих растениях, а его концентрация флуктуирует в норме [Raikhel et al., 1984], возрастая при стрессах и действии фитогормонов [Шакирова, 1999]. Эти факты позволяют усомниться в его лишь запасной роли в растениях и выдвинуть предположение о наличии у АЗП иных функций, что ставит задачу более детального изучения свойств лектина и возможных механизмов его участия в защите пшеницы против патогенов.

К другим белкам пшеницы, взаимодействующим с хитином, наряду с хитиназами, можно отнести также некоторые изоферменты пероксидазы с изоэлектрической точкой (pi) в кислой области значений рН и называемые анионными пероксидазами (АП) [Максимов, 1994]. Растительная пероксидаза характеризуется большим числом изоформ и многофункциональностью [Андреева, 1988; Газарян, 1992]. Однако роль каждого ее изофермента четко не определена, и поэтому изучение участия конкретных изоформ фермента и их функций в различных физиологических процессах у растений остается пока актуальной задачей.

Эффективному управлению фитоиммунитетом способствует выяснение не только механизмов функционирования защитных растительных соединений при контакте с патогеном, но и расшифровка путей включения ответных реакций растений, своеобразных «сигнальных систем», с участием различных молекул [Тарчевский, 2000]. К одним из них относятся элиситоры фитопатогенов, в том числе хитоолигосахариды (ХОС) — олигомеры хитина и его дезацетилированного продукта хитозана [Doares et al., 1995; Salzer et al., 1997]. ХОС привлекают к себе особое внимание. С одной стороны их относят не только к элиситорам, но и к веществам с рострегулирующей активностью, механизмы проявления которой в растениях не достаточно ясны [Creelman, Mullet, 1997]. С другой стороны в клетках злаковых растений наряду с цитоплазматическими лектинами, подобными АЗП, обнаружены специфичные мембранные рецепторы ХОС, которые, как полагают, участвуют в передаче сигналов в клетку [Ио е1 а1., 1997]. Если это так, тогда интересен вопрос о том, какую роль играют цитоплазматические лектины, способные связывать олигосахаридные сигнальные молекулы не на мембранах, а в цитоплазме или вне клетки, как, например, АЗП [М1зЫапс1 а1., 1982] .

Таким образом, молекулярные механизмы взаимоотношений распространенного культурного злака — пшеницы и ее грибных паразитов с участием растительных белков, взаимодействующих с хитином, остаются пока не достаточно изученными. Расшифровка этих механизмов и выяснение роли указанных белков при патогенезе могли бы помочь познанию процессов развития устойчивости растений к болезням и управлению фитоиммунитетом.

Цель работы. Выявить участие анионных пероксидаз и агглютинина зародыша пшеницы в защитных реакциях растений на грибную инфекцию, определить его характер и некоторые механизмы.

Задачи исследований:

1. Изучить основные свойства анионных изоферментов пероксидазы пшеницы, связывающихся с хитином, и природу их взаимодействия с этим полисахаридом.

2. Выявить особенности изменения активности АП при инфицировании пшеницы различными грибными фитопатогенами в зависимости от ее устойчивости к болезням и выяснить некоторые пути регуляции активности этих белков в растениях.

3. Определить характер влияния различных грибных фитопатогенов и других неблагоприятных факторов, а также индукторов болезнеустойчивости растений на содержание лектина в пшенице.

4. Провести сравнительный анализ изменения в пшенице баланса фитогормонов, способных контролировать активность или содержание изучаемых белков при патогенезе.

5. Получить препарат специфически взаимодействующих с лектином пшеницы водорастворимых хитоолигосахаридов, как возможных структурных компонентов клеток хитинсодержащих фитопатогенов, оценить их биологическую активность, определить особенности физиологических реакций пшеницы на обработку хитоолигосахаридами и выявить некоторые пути проявления ответа растений на их действие.

6. Выявить возможные механизмы участия исследуемых белков в защитных реакциях пшеницы при инфицировании растений хитинсодержащими грибными патогенами.

В ходе исследований возник ряд задач методического характера, связанных с иммуноферментным анализом (ИФА) лектина пшеницы, оценкой активности продукции растениями Н2О2, анализом элиситорной активности ХОС в системе пшеница — головневый гриб Tilletia caries (DC.)Tul., а также другие. Их решение, значительно облегчившее достижение цели исследований, отражено в работе.

Основные положения, выносимые на защиту:

— Наряду с АЗП и хитиназами, к белкам пшеницы, связывающимся с хитином, относятся анионные изоформы пероксидазы (pl~3,5), степень взаимодействия которых с этим полисахаридом определяется уровнем его ацетилирования, имеющим, таким образом, определенное значение в межмолекулярных взаимоотношениях пшеницы с фитопатогенами.

— Хитин, являясь «мишенью» для специфического связывания различных защитных белков пшеницы, может служить также «источником» хитоолигосахаридов, способных существенно влиять на метаболизм растений, активируя подобно фитогормонам деление и рост клеток in vitro. Одним из механизмов рострегулирующей активности таких ХОС является изменение под их влиянием баланса фитогормонов в растениях, характеризующееся повышением уровня цитокининов.

— Воздействие ХОС на растения пшеницы повышает вероятность самоповреждения последних, например, из-за многократного возрастания продукции клетками активных форм кислорода (АФК) в виде Н2О2, одним из быстрых путей образования которой наряду с другими может быть окисление щавелевой кислоты (ЩК) эндогенной оксалатоксидазой.

— Взаимодействующие с хитином АЗП и АП участвуют в ответных реакциях пшеницы, индуцированных грибной инфекцией, и играют защитную роль, которую АЗП может выполнять, модулируя ответ растений на действие хитоолигосахаридных элиситоров фитопатогенов.

Научная новизна. Впервые детально изучены ответные реакции пшеницы на грибную инфекцию с участием ее белков, взаимодействующих с хитином — лектином и АП. Охарактеризованы свойства и роль отдельных АП в устойчивости пшеницы к грибным патогенам. Обнаружено взаимодействие АП с р1~3,5 из различных органов пшеницы, а также из корней хрена с хитином. Показана зависимость взаимодействия АП с этим полисахаридом от числа Ы-ацетильных групп в его структуре, что раскрывает важную роль уровня ацетилирования хитина в межмолекулярных взаимоотношениях пшеницы с хитинсодержащими грибами. Выявлена связь устойчивости пшеницы к грибным болезням с активацией этих белков при патогенезе, и определены возможные пути регуляции некоторыми фитогормонами активности АП в растениях.

Впервые показано увеличение уровня АЗП в реакциях пшеницы на грибную инфекцию, действие индукторов болезнеустойчивости, а также при засолении среды, что свидетельствует о неспецифичности этого явления в растениях при стрессах. Определена одна из возможных функций лектина при патогенезе, заключающаяся в его способности модулировать ответ пшеницы на действие хитиновых элиситоров.

Впервые значительное внимание уделено механизмам проявления биологической активности хитоолигосахаридов в растениях пшеницы.

Обнаружена способность ХОС имитировать совместное действие 2,4-дихлорфеноксиуксусной кислоты (2,4-Д) и кинетина, стимулируя при этом рост каллусов пшеницы на среде Мурасиге и Скуга (МС) [Murashige, Scoog, 1962], вследствие активации деления и роста клеток, и показана зависимость проявления рострегулирующей активности ХОС от условий культивирования растений. Выявлено, что одним из механизмов проявления рострегулирующей активности ХОС является изменение под их влиянием баланса фитогормонов, характеризующееся повышением уровня цитокининов в растениях. Определен один из путей увеличения продукции АФК растениями под действием ХОС, связанный с активацией окисления ЩК оксалатоксидазой, и показано кооперативное участие этого фермента й пероксидазы в устойчивости пшеницы при стрессе.

Впервые проведено длительное совместное культивирование гриба Т. caries и каллусов различных видов пшеницы, получены новообразованные споры фитопатогена и показано, что их формирование в этих условиях не зависит от устойчивости растений в поле.

Практическая значимость работы. Модифицирован ряд биохимических методов для изучения у пшеницы некоторых окислительных ферментов и белков, взаимодействующих с хитином, реакций окисления фенольных соединений и продукции АФК: предложен способ выделения и очистки АЗП и АП с использованием хитина, способ получения растительных экстрактов для серийного ИФА лектина, позволяющий оценивать содержание АЗП и фитогормонов в одной и той же навеске растительного материала, разработан метод определения активности окисления фенолов с участием эндогенной оксалатоксидазы и пероксидазы, способ определения продукции Н202 интактными растениями. Вместе с обобщенными экспериментальными данными эти результаты могут успешно использоваться для решения исследовательских задач не только фундаментального, но и практического характера, например, в селекции пшеницы на иммунитет и создании индукторов болезнеустойчивости растений. Так, увеличение содержания лектина в пшенице при стрессе может рассматриваться как показатель развития защитных реакций растений, уровень повышения активности окисления фенолов с участием ЩК и оксалатоксидазы, использоваться для оценки степени устойчивости растений к стрессам, активация при патогенезе специфичных к хитину АПдля сравнительной оценки устойчивости пшеницы к грибным патогенам.

Предложена модификация способа получения водорастворимых ХОС (молекулярная масса 5−10 кД, степень ацетилирования 65%) с одновременным фракционированием молекул по массе, и изучены их рострегулирующие и фунгистатические свойства. Эти соединения могут применяться в качестве регуляторов роста пшеницы in vitro, заменяя совместное применение 2,4-Д и кинетина, а также служить основой для разработки новых индукторов болезнеустойчивости растений.

Создана совместная культура каллусов пшеницы с грибом Т. caries, которая рекомендуется как удобная тест-система для быстрого и простого анализа активности индукторов устойчивости пшеницы к твердой головне.

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на съездах Всероссийского общества физиологов растений (Минск, 1990; С. Петербург, 1993), Всероссийской конференции «Регуляторы роста и развития растений» (Москва, 1993), Всероссийском съезде по защите растений (С.-Петербург — Пушкин, 1995), 10-м и 11-м Конгрессах Федераций европейского общества физиологов растений (Florence, 1996; Varna, 1998), 3-м ежегодном симпозиуме «Физико-химические основы физиологии растений и биотехнология» (Москва, 1997), Втором съезде Биохимического общества РАН (Москва, 1997), Международных конференциях «INTERLEC-17» (Wurzburg, 1997) и «Регуляторы роста и развития растений» (Москва, 1999), Всероссийской конференции «Иммуноанализ регуляторов роста в решении проблем физиологии растений, растениеводства и биотехнологии» (Уфа,.

2000).

Связь с планами НИР. Диссертационная работа осуществлялась в соответствии с планами научных исследований ИБГ УНЦ РАН по темам: «Устойчивость пшеницы к грибным заболеваниям и пути ее повышения» (№ Гос. регистрации 01.92. 18 387), «Молекулярные механизмы узнавания и проявления основных защитных реакций в системе пшеница — грибной патоген» (№ Гос. регистрации 01.96. 1 034), «Молекулярные механизмы развития ранних защитных реакций растительной клетки при повреждении фитопатогенными грибами» (№ Гос. регистрации 01.99.8 298).

Публикации. Список основных публикаций по материалам диссертации включает 45 работ, в том числе 30 статей, из них 16 — в центральных отечественных журналах, 1 — региональном периодическом издании, 13 — в коллективных монографиях и трудах научных конференций, 15 тезисов докладов, в том числе 2 в отечественных и 3 в зарубежных журналах.

ЧАСТЬ I. ГЕНЕТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ И НЕКОТОРЫЕ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ ВЗАИМООТНОШЕНИЙ МЕЖДУ РАСТЕНИЯМИ И ФИТОПАТОГЕННЫМИ ГРИБАМИ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ).

ВЫВОДЫ.

1. Впервые обнаружено общее свойство анионных изоформ пероксидазы пшеницы (pl~3,5) связываться с хитином, а также клетками некоторых фитопатогенных грибов. Выявлено, что во взаимодействии этих белков с хитином более значительную роль играют его N-ацетильные группы, а не аминогруппы, характерные для структуры хитозана, в связи с чем раскрывается один из механизмов участия и роль хитиндезацетилазы грибных патогенов в межмолекулярных взаимоотношениях с пшеницей.

2. Активность связывающихся с хитином анионных пероксидаз из разных органов пшеницы повышается по мере возрастания степени дифференциации их тканей. Это, вместе с более высокой активностью указанных белков при патогенезе у инфицированных устойчивых растений в сравнении с восприимчивыми свидетельствует о выполнении анионными пероксидазами защитных функций в пшенице.

3. Впервые выявлено участие АЗП в реакциях пшеницы на грибную инфекцию и засоление среды, включающих также повышение уровня АБК. Это вместе с накоплением лектина в растениях при их обработке индукторами болезнеустойчивости позволяет отнести АЗП к компонентам активной защиты пшеницы от грибных фитопатогенов.

4. Один из путей регуляции накопления в пшенице лектина и активации анионных пероксидаз, взаимодействующих с хитином, включает повышение в растениях уровня АБК. Показано, что цитокинины способствуют сохранению высокой активности этих изоформ пероксидазы у пшеницы.

5. Восприимчивость пшеницы к грибам Т. caries или S. nodorum связана с многократным повышением в растениях уровня ИУК при патогенезе. Один из механизмов, объясняющих это явление, включает снижение под влиянием ауксина активности некоторых защитных ферментов, например, анионных пероксидаз, взаимодействующих с.

ХИТИНОМ.

6. Получен препарат хитоолигосахаридов (молекулярная масса 5−10 кДа, степень ацетилирования 65%) и показано, что подобные грибные элиситоры способны существенно влиять на метаболизм растений пшеницы.

7. Хитоолигосахариды проявляют высокую рострегулирующую активность in vitro, индуцируя рост каллусов пшеницы подобно совместно действующим 2,4-Д и кинетину. Впервые выявлено, что одним из механизмов такого эффекта хитоолигосахаридов является активация деления клеток, связанная с многократным повышением концентрации цитокининов в каллусах.

8. Один из путей проявления биологической активности хитоолигосахаридов в пшенице включает существенное изменение под воздействием этих соединений баланса эндогенных фитогормонов, характеризующееся повышением содержания цитокининов и их доли в отношении к ИУК и АБК в сравнении с аналогичными показателями у контрольных растений.

9. К первичным ответам пшеницы на действие хитоолигосахаридов относится многократное повышение продукции перекиси водорода. Выявлено, что в растениях указанный процесс под влиянием этих элиситоров может включать наряду с другими реакциями окисление щавелевой кислоты оксалатоксидазой.

10. Оксалатоксидаза и пероксидаза участвуют в неспецифическом ответе пшеницы на действие различных стрессоров, что проявляется в активации кооперативного окисления этими ферментами экзогенных фенолов. Показано, что индукция устойчивости пшеницы к твердой головне, а также к токсическому действию ионов меди связана с повышением активности указанного процесса в растениях.

11. Впервые для простой визуальной оценки активности индукторов устойчивости к твердой головне предложена совместная культура каллусов.

243 пшеницы и гриба Т. caries. В этой системе у пшеницы, не поражающейся фитопатогеном в полевых условиях, теряется устойчивость, и гриб продуцирует споры. Выявлено, что хитоолигосахариды индуцируют устойчивость растительных тканей к инфицированию патогеном.

12. Высокая биологическая активность хитоолигосахаридов, наличие у пшеницы разного класса защитных белков (АЗП, хитиназы, анионные пероксидазы), взаимодействующих с хитинсодержащими молекулами, повышение уровня или активности этих белков при грибной инфекции свидетельствуют о необходимости регуляции активности хитиновых элиситоров и ответа растений на их действие, а также о существовании разных путей её реализации у пшеницы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Независимо от степени устойчивости к болезням растения имеют, в основном, одинаковый набор защитных компонентов, позволяющих противостоять фитопатогенам. Полученные нами результаты свидетельствуют, что у пшеницы к таким соединениям относятся АЗП и анионные изоферменты пероксидазы (pl~3,5). Свойство первого белка взаимодействовать с хитином и клетками грибных фитопатогенов хорошо известно [Peumans, 1984]. Мы же впервые продемонстрировали способность анионных изоферментов пероксидазы из разных органов пшеницы, а также корней хрена, связываться с хитином. Как показано нами, АП не взаимодействуют с хитозаном, а связь этих белков с хитином нарушается только при повышении ионной силы раствора. Эти данные, а также свойство моновалентных лектинов растений диссоциировать с лигандами только при повышении ионной силы в среде, а не в присутствии углеводных гаптенов [Haas et al., 1981] позволяют сравнить АП с указанными белками.

Учитывая, что растительная пероксидаза относится к защитным белкам, и что АП у инфицированных проростков устойчивых пшениц более активны, чем у восприимчивых растений, можно утверждать, что эти изоферменты играют защитную роль в ответе пшеницы на грибную инфекцию. Благодаря специфической способности АП с pl~3,5 из различных органов пшеницы непосредственно взаимодействовать с хитином, а также с прорастающими спорами гриба Т. caries, что показано нами впервые, активное функционирование этих пероксидаз в качестве защитных факторов при инфицировании пшеницы хитинсодержащими грибами происходит, по всей видимости, именно в месте локализации паразита. Это свойство АП указывает на способность высокоэффективного их участия в защитных реакциях пшеницы против фитопатогенных грибов.

Полученные нами данные свидетельствуют, что значимый эффект противодействия растений грибным паразитам может быть связан также с повышенным уровнем лектина в растительных тканях. Сам же белок, судя по всему, относится к одному из защитных компонентов пшеницы, что подтверждается, например, фунгистатической активностью лектина in vitro [Ciopraga et al., 1999]. Изучавшие свойства растительных лектинов, локализованных в семенах, в том числе и АЗП, Peumans и Van Damme [Peumans, Van Damme, 1995] определили функции этих белков как факторов пассивной защиты растений, выделив в качестве основной — запасную. Поскольку мы показали, что уровень АЗП в пшенице повышается в ответ на действие различных стрессоров и индукторов устойчивости растений, в отличие от указанных авторов можно сделать заключение, что этот лектин является одним из факторов физиологически активной защиты пшеницы от фитопатогенов. Наши результаты, демонстрирующие повышение уровня АЗП в растениях пшеницы при грибной инфекции, действии соли NaCl и химических иммунизаторов, а также данные других авторов о подобном процессе при осмотическом [Cammue, 1989] и тепловом шоке [Шакирова, 1999] позволяют отнести накопление лектина при стрессах к «неспецифическим изменениям в растениях» [Тарчевский, 1993].

Несмотря на то, что и АЗП и анионные пероксидазы присущи пшенице независимо от степени ее устойчивости к фитопатогенам, внедрение паразитов в растения с восприимчивыми генотипами вызывает в них более значительные структурные повреждения, в сравнении с устойчивыми генотипами. Становится ясным, что кроме наличия арсенала средств защиты главным для устойчивости растения к атаке паразитов является его своевременное и (или) интенсивное применение. Поэтому структурные нарушения у восприимчивых растений можно рассматривать как вторичные явления, вызванные нарушениями в запуске и реализации защитного ответа и соответствующих ему путей метаболизма и систем регуляции.

Известно, что наряду с различными соединениями, особое значение в регуляции метаболизма растительных клеток играют фитогормоны. Среди них важная роль в устойчивости растений к различным стрессам отводится АБК [Шакирова, 1999]. Как свидетельствуют результаты наших исследований, этот фитогормон вовлекается также в регуляцию ответа пшеницы на инфицирование различными грибами. Повышение уровня АБК независимо от степени устойчивости растений наблюдается в проростках пшеницы, инфицированных грибом В. sorokiniana, а на начальных этапах патогенеза — фитопатогеном Т. caries и, как показано Максимовым [Максимов, 1994], грибом S. nodorum. Этот фитогормон накапливается также в растениях, подвергнутых действию соли NaCl и химических иммунизаторов, что подтверждает общую характеристику АБК как «гормона стресса» [Косаковская, Майдебура, 1989].

Одним из объяснений неспецифического увеличения уровня АБК при стрессах, на наш взгляд, может служить гипотеза Мелехова [Мелехов, 1983; Мелехов, 1985]. Она сформулирована на основе общебиологической закономерности, выражающейся в прямой связи между степенью повреждения клетки и активностью ее собственного метаболизма при стрессе. Согласно Мелехову, процесс повреждения клетки при действии стрессоров обеспечивается ее собственной энергией и метаболитами, и излишняя активность метаболизма клетки при этом может привести к самоповреждениям. Поэтому при стрессах для сохранения целостности структур организма развивается реакция, названная «неспецифической реакцией защитного торможения метаболизма клетки» (РЗТМ), снижающая активность обменных процессов и риск самоповреждения [Мелехов, 1983]. Вероятно, наблюдаемое нами в инфицированных растениях повышение уровня АБК — фитогормона ингибиторного типа, тормозит метаболизм растительных клеток и процессы, способные привести к самоповреждению организма [Мелехов, 1983; Мелехов, 1985]. Отметим, что при поражении биотрофными грибами РЗТМ может снижать также активность потока растительных метаболитов к месту локализации паразита и сопутствовать защите растения.

Несмотря на то, что АБК относится к фитогормонам ингибиторного типа, в то же время она способна индуцировать синтез определенных белков. К таким АБК-контролируемым белкам относится АЗП [Raikhel, Quatrano, 1986; Morris, 1989], и поэтому можно полагать, что один из механизмов накопления АЗП в пшенице при стрессах связан с активностью этого фитогормона, а само повышение уровня белка носит защитный характер.

Полученные нами данные о повышении активности анионных пероксидаз (pl~3,5) у растений пшеницы под влиянием экзогенной АБК позволяют отнести эту группу изоферментов также к АБК-контролируемым белкам. Эти новые сведения согласуются с данными о способности АБК регулировать синтез анионных пероксидаз в культуре тканей [Cottle, Kolattukudy, 1982] и в изолированных дисках [Espelie, Kollatukudy, 1985] картофеля, в трансгенных растениях томатов [Kollattukudy et al., 1992] и табака [Sherf et al., 1993].

Таким образом, при патогенезе повышение уровня АБК является одним из эффективных ответов пшеницы, так как его можно рассматривать не только как включение «тормоза процессов», направленных на самоповреждение, но и «переключение метаболизма» клетки [Мелехов, 1983] на ее защиту, например, с помощью таких АБК-контролируемых белков, как АЗП и анионные изоферменты пероксидазы.

Несмотря на общую закономерность повышения уровня АБК на первоначальных этапах патогенеза в пшенице, инфицированной биотрофным грибом Т. caries или гемибиотрофом S. nodorum, впоследствии в восприимчивых к этим фитопатогенам растениях наблюдается более значительное накопление ИУК, чем в устойчивых. Учитывая выявленную нами способность ИУК снижать активность анионных пероксидаз пшеницы, можно считать, что гиперпродукция ауксина подавляет активность некоторых защитных белков. Примечательно, что согласно теории РЗТМ [Мелехов, 1983], повышение уровня ИУК, как антагониста АБК в регуляции физиологических процессов [Кефели, 1994], должно также активировать процессы, способные усилить самоповреждение клетки. Вероятно, процессы, связанные, по наши данным, с накоплением ауксина в инфицированных Т. caries или S. nodorum восприимчивых проростках пшеницы, позволяют грибам таким способом подавить сопротивление растений.

Известно, что ИУК окисляется растительной пероксидазой [Гуськов, 1991]. Поэтому, повышение активности АП, выявленное нами при анализе тканей устойчивой к Т. caries пшеницы, причем именно в месте проникновения гриба (основание колеоптиля), вероятно, способствует защите растения, так как окисляя ИУК, анионные изоферменты пероксидазы, тем самым, способны регулировать уровень активного ауксина, что позволяет рассматривать АП в качестве своеобразных регуляторных белков.

Очевидно, что регуляция метаболизма растительных клеток в больном растении осуществляется не только фитогормонами, но и другими соединениями, в том числе компонентами самих фитопатогенных грибов. К одним из таких молекул можно отнести хитоолигосахариды, которые характеризуются не только как элиситоры, но и как вещества подобные фитогормонам [Creelman, Mullet, 1997]. Однако истинная природа проявления хитоолигосахаридами этих свойств пока не ясна полностью. Нам впервые удалось показать, что характерным ответом пшеницы на действие ХОС в широком диапазоне их концентраций является значительное увеличение уровня цитокининов (зеатин-рибозида и его производных), с чем главным образом связано повышение показателя баланса ЦК/АБК и ЦК/ИУК в проростках, обработанных ХОС, в сравнении с контрольными. Это свидетельствует, что один из механизмов проявления фитогормональной активности ХОС, как нетрадиционных регуляторов роста растений, заключается в их существенном влиянии на баланс эндогенных фитогормонов в растениях.

Повышение концентрации цитокининов и увеличение их доли в отношении к ИУК в каллусах под влиянием ХОС, вероятно, является одной из причин многократной стимуляции препаратом роста растений in vitro, связанного, как показано нами, с активацией деления клеток. Наличие такой связи подтверждают данные о том, что небольшое (в 7 раз) увеличение отношения зеатин+зеатин-рибозид/ИУК индуцировало морфогенез клеток растений огурца [Smigocki, Lowell, 1989].

Введение

 же в них химерного гена изопентилтрансферазы приводило к возрастанию этого отношения в клетках в 700 раз и образованию тератом, характеризующихся утратой апикального доминирования. Таким образом, выявленная нами активация деления клеток пшеницы под влиянием ХОС, приводящая к многократному в сравнении с контролем приросту массы каллусов, связана, вероятно, с подобным изменением в балансе ЦК/ИУК в растениях.

Наряду с изменением уровня эндогенных фитогормонов, ХОС вызывают и более быстрые ответные реакции растений пшеницы, например, продукцию АФК, что, в целом, характерно для действия элиситоров [Low, Merida, 1996]. Показано, что одним из путей образования АФК в ответ на действие элиситоров является продукция супероксид-аниона О'" и активация, так называемой, NADPH-оксидазной сигнальной системы [Тарчевский, 2000], что подтверждается также нами в экспериментах с использованием ДТК как ингибитора образования О*" [Eltstner, Heupel, 1976].

Нам удалось впервые выявить, что в растениях пшеницы ХОС могут индуцировать образование Н202 вследствие окисления ЩК оксалатоксидазой. Это явление, как показано нами, в сравнении с данными других авторов [Hurkman, Tanaka, 1996] наблюдается быстрее, чем действие АБК, а также метилсалицилиловой кислоты на экспрессию гена, контролирующего синтез этого фермента в проростках ячменя. Так, в работе цитируемых авторов повышение уровня транскриптов для синтеза оксалатоксидазы отмечалось через несколько часов после действия АБК и метилсалицилата, тогда как в наших опытах ХОС уже через 10 мин активировали окисление щавелевой кислоты с образованием АФК.

Таким образом, хитоолигосахариды существенно влияют на метаболизм растений пшеницы. Эти элиситоры индуцируют продукцию АФК, способных не только неблагоприятно воздействовать на внедряющийся фитопатогенный гриб [Pennel, Lamb, 1996], но и служить мессенджерами в передаче сигналов в клетке [Low, Merida, 1996]. К другим сигнальным молекулам, играющим ключевую роль в регуляции метаболизма растительных клеток, накопление которых индуцируется ХОС, относятся цитокинины. Как показано нами, а также другими авторами [Яруллина, 1997] при патогенезе в устойчивых растениях происходит более значительное повышение уровня цитокининов, чем в восприимчивых образцах. Учитывая это, а также цитокинин-подобный эффект различных по структуре индукторов устойчивости растений к стрессам [Шакирова, 1999] можно полагать, что определенные защитные реакции пшеницы, связанные с действием ХОС, на самом деле регулируются цитокининами.

Индукция хитоолигосахаридами именно защитных реакций клеток, в том числе с участием таких ключевых регуляторов устойчивости растений к стрессам как цитокинины [Кулаева, 1973; Шакирова, 1999], позволяет считать, что элиситоры либо сами, либо через индуцируемые ими реакции несут для растительного организма определенную опасность. На наш взгляд, одной из них является гиперпродукция АФК, поскольку они способны быстро, значительно и не селективно повреждать самые различные биологические структуры, дополнительно вызывая окислительный стресс [Меньщикова и др., 1994; Пескин, 1998; Саприн, Калинина, 1999]. Индукция элиситором образования АФК, обладающих исключительно высоким потенциалом самоповреждения, хорошо согласуются с рассмотренной выше теорией Мелехова [Мелехов, 1983; Мелехов, 1985] о том, что повреждение клетки при стрессе может происходить за счет ее собственного метаболизма и энергетических затрат.

В связи с этим становится очевидным, что, несмотря на способность ХОС выступать в роли провокаторов фитопатогенных грибов, при внедрении последних в растения со стороны растительных клеток необходимы строгий контроль уровня активности хитиновых элиситоров и еще более строгая регуляция ответных реакций на их действие. Можно полагать, что одними из наиболее эффективных компонентов растений, способных контролировать активность ХОС являются растительные белки, непосредственно взаимодействующие с хитином, такие, как АЗП и хитиназы. Это подтверждается, например, тем, что домен специфичности к хитину у этих белков высоко консервативен в эволюции [Яа1к11е1, С) иа1хапо, 1986]. Функциональная роль таких белков пшеницы, связывающихся с хитином, может быть представлена в следующем виде (рис. 67).

При внедрении хитинсодержащих фитопатогенных грибов растительные хитиназы выделяют из клеточной стенки паразитов ХОС, которые могут проникать внутрь клетки. Индукция ответа клеток пшеницы на действие ХОС может включать следующие пути: 1) через специфичный мембранный рецептор, связывающий Ы-ацетилированные крупные олигомеры хитина [1пш е1 а1., 1993]- 2) благодаря неспецифическому взаимодействию с отрицательно зараженной плазмалеммой, поскольку ХОС можно отнести к поликатионам [НасЬ^ег а1., 1989]- 3) через взаимодействие этих молекул с растительной ДНК или с гистоновыми белками, поскольку ХОС заряжены положительно, а указанные соединенияотрицательно [НасКу1?ег е! а1., 1989]. Отметим, что последний путь, как считается, может приводить к разрушению ДНК [К1оз1егшап е1 а1., 1998], что, вероятно, вынуждает растения включать защитные реакции.

Рис. 67. Предполагаемые пути индукции грибными патогенами ответа клеток пшеницы (А) и некоторые механизмы участия в нем защитных белков и ферментов (Б). Условные обозначения: «+ -» и линия ^ - взаимодействие, 00 — оксалатоксидаза, Рец. — рецептор, Хт-за — хитиназа.

Воздействие ХОС быстро изменяет рН в цитоплазме и окружающей клетку среде, повышает приток ионов кальция внутрь клетки и выход из нее ионов калия и хлора [Salzer et al., 1997], включая, вероятно, различные сигнальные системы [Тарчевский, 2000]. Одновременно ХОС индуцируют гиперпродукцию перекиси водорода через NADPH-оксидазную систему, а также через окисление щавелевой кислоты оксалатоксидазой, что вполне вероятно при инвазии грибов, поскольку ЩК рассматривается как один из факторов их патогенности [Thompson et al., 1995].

Перекись водорода может повреждать клетки гриба непосредственно, включаться в процессы лигнификации (укрепление клеточной стенки) через окисление фенольных соединений пероксидазами, в том числе и АП, при этом попутно возможен и синтез фунгитоксичных соединений. Выявленное нами связывание АП с хитином, а также активация этих изоферментов у устойчивых растений предполагает их участие в указанных процессах и, возможно, в деградации ИУК как одного из факторов патогенности грибов. Как показано нами, эти процессы возможны именно в месте локализации гриба, поскольку АП способны непосредственно связываться с клеточными структурами хитинсодержащих фитопатогенов. Поскольку АФК могут повреждать клетки не только фитопатогена, но и свои собственные [Меныцикова и др., 1994], вероятно, активация АП является одной из эффективных реакций пшеницы на грибную инфекцию, поскольку наряду с путями защиты от фитопатогена АП одновременно включают также один из путей антиоксидантной самозащиты клетки.

Под влиянием ХОС образуются вторичные сигнальные молекулы, например АФК и цитокинины. Механизмы образования цитокининов могут быть различными и включать, вероятно, синтез фитогормона или высвобождение из коньюгированных форм в цитоплазме. Продукция вторичных сигналов может иметь собственно защитный эффект (например, индукция цитокининами экспрессии генов и образование защитных соединений), а также приводить к неблагоприятному действию на собственный метаболизм при его излишней активации, которая, согласно Мелехову [Мелехов, 1983; Мелехов, 1985] вызывает самоповреждения. Это предположение подтверждается стимуляцией хитоолигосахаридами развития микронекрозов в листьях пшеницы [Уапёег еХ а1., 1998], а также некрозов каллусов пшеницы, что наблюдалось нами.

В этих условиях один из эффективных механизмов развития защитных реакций растений в ответ на действие ХОС без значительного риска повреждения собственных структур клетки может быть связан с наличием еще до действия элиситора высокой активности у компонентов растения, контролирующих самоповреждения, и (или) белков, способных эффективно контролировать уровень активности ХОС, и, в идеальном случае, одновременно проявлять фунгистатический эффект. Мы полагаем, что к таким белкам пшеницы относятся АЗП и хитиназы.

Повышенное содержание АЗП в пшенице, вероятно, способствует снижению количества (подвижности) свободных молекул ХОС, что позволяет растениям своевременно включить защитные системы и процессы «адаптации и репарации» [Мелехов, 1983]. Однако, несмотря на то, что лектин в норме постоянно выделяется в окружающую клетки среду рУПзЫапс! е1 а1., 1980], часть молекул ХОС проникает в растение, и оно успевает распознать элиситор и запустить ответные реакции. Как показано нами, концентрация ХОС 10 нг/проросток уже достаточна для этого. Действие ХОС на клетку первоначально повышает проницаемость мембран [Бакег еХ а1., 1997], с чем и может быть связано наблюдавшееся нами усиление выхода АЗП в окружающую среду под влиянием элиситора. Очевидно, что растения с высоким содержанием лектина способны сдержать действие более высокой концентрации элиситора, нарушающего метаболизм клеток, правда, при своевременном включении определенных механизмов, например, выделения в среду АЗП. Возможно, ХОС легче вызывают повреждения и самоповреждения в растениях с низким содержанием лектина, что, как показано нами, в некоторых системах (пшеница — В. sorokiniana и пшеница — Т. caries) согласуется с большей восприимчивостью таких растений к паразитам.

Одним из механизмов выполнения защитных функций лектином может быть его взаимодействие с ХОС до связывания элиситора специфическим рецептором или плазмалеммой (рис. 67). АЗП, выделяясь в среду, способен как бы имитировать мембрану и модулировать (снижать) уровень молекул элиситора, проникающих к плазмалемме. Это должно снижать продукцию АФК, что наблюдалось нами при обработке проростков пшеницы лектином. Снижение избыточной продукции АФК может быть весьма необходимым для растения не только из-за опасности самоповреждения, но и потому, что низкие, а не высокие концентрации Н202 наиболее эффективно экспрессируют гены защитных белков растений [Levine et al., 1994].

Мы считаем, что роль модуляторов активности ХОС, вероятно, выполняют и хитиназы пшеницы. Повышение уровня хитиназ, очевидно, увеличивает вероятность деградации ими крупных ХОС, выделяющихся из клеточной стенки гриба, и снижает активность этих сигналов (рис. 67). Поэтому, как и АЗП, хитиназы могут модулировать уровень активности ХОС, но посредством их разрушения.

Предполагаемая нами функция растительных лектинов и хитиназ, как модуляторов экзогенных сигналов, содержащих остатки GlcNAc и GlcN, связана с ответными реакциями растений на внедрение фитопатогенных микроорганизмов и может рассматриваться как «экзогенная» [Rudiger, 1997], то есть, связанная с ответом растений на внешнее воздействие. Однако флуктуация уровня АЗП в ходе нормального роста и развития растений [Mishkind et al., 1980; Peumans, 1984], регуляция его синтеза фитогормонами, причем не только АБК, но и гиббереллином [Шакирова и др., 2000], позволяют сделать предположение о существовании у АЗП и «эндогенных» функций. Об этом одними из первых высказались Peumans и Stinissen [Peumans, Stinissen 1983], которые выдвинули гипотезу, что АЗП в норме может контролировать интенсивность формирования первичных зародышевых осей и деление клеток в ходе созревания зародыша. В связи с этим интересно отметить факты, свидетельствующие об участии хитиназ в процессах морфогенеза растений in vitro [Roger et al., 1998; Jong et al., 1992].

Выявленное нами свойство ХОС активировать деление клеток в каллусах пшеницы, а также способность АЗП специфично взаимодействовать с хитоолигосахаридами и модулировать ответ растений пшеницы на их действие, связанный с продукцией АФК, дают основание совместить «экзогенную» и «эндогенную» функцию АЗП, а также хитиназ. Правда, это требует допущения, что в растениях существуют эндогенные молекулы, сходные по структуре с ХОС на уровне специфического взаимодействия с АЗП. Интересно, что наличие в клетках растений соединений, имеющих, по крайней мере, 1−3 остатка GlcNAc, подтверждается работами некоторых исследователей [Benhamou, Asselin, 1989; Wojtaszek, Bolwell, 1995]. Приняв такое допущение, логично полагать, что такие эндогенные лигандные молекулы способны проявлять активность, подобоную эффектам ХОС, например, индуцировать деление клеток, что наблюдалось нами в каллусах пшеницы, растущих на среде МС с препаратом хитоолигосахаридов. Это частично позволяет объяснить связь между активностью хитиназ и процессами мофро- [Roger et al., 1998] и эмбриогенеза [Jong et al., 1992] растений in vitro, полагая, что хитиназы могут модулировать активность эндогенных сигналов, сходных с ХОС по структуре и биологической активности. Аналогично, злаковые лектины, накапливаясь в зародыше при созревании семян как рецепторы эндогенных сигналов, могут снижать активность последних, а значит и интенсивность деления клеток, регулируя, например, морфогенез зародышевых осей.

Реиташ, ЗйшББеп, 1983]. Это подтверждается также более высоким содержанием АЗП в морфогенных каллусах в сравнении с неморфогенными. Таким образом, предполагаемое свойство АЗП и хитиназ модулировать активность сигнальных молекул, сходных по структуре с ХОС и, поэтому с подобной им биологической активностью, позволяет объединить «экзогенные» и «эндогенные» функции этих белков.

В связи с обсуждаемой функцией АЗП и хитиназ актуальным является вопрос о способности специфичных к хитину АП также принимать участие в регуляции ответа пшеницы на действие ХОС. Можно предположить, что, участвуя в полимеризации клеточной стенки растений, АП тем самым уменьшают размеры ее пор, перекрывая путь высокомолекулярным олигомерам хитина к мембране и, таким образом, селектируют сигнальные молекулы. Вероятно, этот процесс может специфически локализоваться в месте инфекции благодаря взаимодействию АП с клетками гриба.

Наличие в растениях разных по свойствам белков — модуляторов активности одних и тех же сигнальных молекул фитопатогенов, позволяет говорить о множестве путей реализации защитного ответа растений против грибной инфекции. Так, отсутствие значительного повышения уровня АЗП в устойчивых растениях при патогенезе, с одной стороны, может компенсироваться возрастанием активности хитиназ, что показано в системах с другими злаками [Тоуоёа е1 а1., 1991; 1пш е1 а1., 1997]. С другой стороны, эффективно защищать клетку от паразитов, укрепляя ее стенку, снижая степень проникновения повреждающих молекул фитопатогена, одновременно регулируя уровень АФК, способны специфичные к хитину АП, более ранняя или значительная активация которых наблюдается у растений, устойчивых к болезням. Вероятно, наличие такой многокомпонентной защиты, контролирующей активность элиситоров фитопатогенов и собственный метаболизм, и позволяет растениям «как правило» [Вавилов, 1918; Клга1 у.е.Х а1., 1991] быть устойчивыми к болезням.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.A. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи современной биологии. -1991. Т.111, вып.5. — С.722−738.
  2. Т.С., Евдотиенко В. Ю., Кудзина Л. Ю. Выделение, очистка и кинетические свойства оксалатоксидазы (ЕС 1.2.3.4.) из листьев свеклы // Физиология растений. 1996. — Т.43, № 2. — С. 196−200.
  3. В.А., Рамазанова Л. Х. Активность и изоферментный состав пероксидазы листьев бобов в связи с обезвоживанием // Доклады АН СССР. 1973. — Т.200, вып. 1. — С.235−238.
  4. Л.Н., Плотникова Ю. М. Ржавчина пшеницы: цитология и физиология. М.: Наука, 1989. — 304 с.
  5. Л.Н., Талиева М. Н. Физиология взаимоотношения растения-хозяина и патогена: Роль физиологически активных веществ // Бюллетень ГБС. 1995. — Вып. 171. — С. 161−167.
  6. В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений (от вирусной инфекции). М.: Наука, 1988. — 129 с.
  7. Е.И., Ахматова Н. И. Механизм действия фунгицидов, применяемых в сельском хозяйстве. М.: НИИТЭХИМ, 1988. — 129 с.
  8. Л.П., Игнатов В. В. О роли агглютинина зародышей пшеницы в растительно-бактериальном взаимодействии: гипотеза и экспериментальные данные в ее поддержку // Физиология растений. 2001. — Т.47, № 3. — С.427−433.
  9. E.H., Умнов A.M., Чканников Д. И. Изменение и возможные пути регуляции уровня индолилуксусной кислоты в листьях, инфицированных стеблевой ржавчиной // Физиология растений. 1980. -Т.27, № 3. — С.592−598.
  10. Я. Последние достижения японских ученых в исследовании физиологии заражения растения // Инфекционные болезни растений. М.:
  11. Агропромиздат, 1985. С.11−23.
  12. М.В., Хайруллин Р. М. Динамика изменения содержания АЗП и активности ингибиторов трипсина при прорастании пшеницы // Изучение и рациональное использование природных ресурсов: Тезисы докл. конф. Уфа: БНЦ Уро АН СССР, 1991. — С.26.
  13. Л. А. Гемоглобин и обратимое присоединение кислорода. М.: Изд-во АН СССР, 1957. — 250 с.
  14. И. Выделение иммуноглобулинов О(^О) // Иммунологические методы. М.: Мир, 1979. — С.264.
  15. У.Р. Сверхчувствительность при поражении ржавчиной и мучнистой росой // Инфекционные болезни растений. М.: Агропромиздат, 1985. С.107−128.
  16. Бэм Э. Двойная иммунодиффузия по Ухтерлони // Иммунологические методы. М.: Мир, 1979. — С.31−37.
  17. Н.И. Иммунитет растений к инфекционным болезням // Изв. Петровской сельскохозяйственной академии. 1918, вып. 1−4. — 244 с. Цитируется по изданию: Вавилов Н. И. Иммунитет растений к инфекционным болезням. — М.: Наука, 1986. — 520 с.
  18. Ван дер Планк Я. Генетические и молекулярные основы патогенеза у растений. М.: Мир, 1981. — 236 с.
  19. Н.И., Медведева Т. Е., Чаленко Г. И., Озерецковская О. Л. Специфическая иммуносупрессия картофеля |3−1,3 (3−1,6 глюканами // Доклады АН СССР. — 1985. — Т.283, вып.2. — С.502−505.
  20. Н.И., Озерецковская О. Л. Биохимические механизмы специализации фитопатогена к растению-хозяину // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Защита растений. М.: ВИНИТИ, 1991. — Т.7. — С. 103−191.
  21. Г. Соотношение между содержанием эндогенного 14С-зеатина и устойчивостью ячменя к мучнистой росе // Облигатныйпаразитизм. Цитофизиологические аспекты. М.: Наука, 1991. — С.30−35.
  22. Г., Шашкова JI.C., Мазин В. В. и др. Свободные цитокинины в листьях пшеницы, зараженных Puccinia graminis Pers. f. sp. tritici Eriks, et Henn // Микология и фитопатология. 1986. — T.20, вып.4. — С.281−285.
  23. Э., Медьеши Г., Верецкеи JI. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. — 448 с.
  24. И.Г. Пероксидазы растений // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Биотехнология. М.: ВИНИТИ, 1992. — Т.36. — 328 с.
  25. P.M. Исследование взаимоотношений пшеницы с возбудителем твердой головни Tilletia caries (DC.)Tul. на ранних этапах патогенеза. Автореферат дис. канд. биол. наук. Курган, 2000. — 24 с.
  26. Э.Э. Методическое руководство по фитопатологической оценке зерновых культур. Одесса: Изд-во ВСГИ, 1971. — 180 с.
  27. М.В. Вавилов и некоторые проблемы фитопатологии. К 80-летию со дня рождения (1887−1943) // Микология и фитопатология. -1968. Т.2, вып. 3. — С.263−265.
  28. Громова Б.Б.-О. Иммунологические основы паразитизма и болезнеустойчивости растений. Автореф. дисс. докт. биол. наук. С. Петербург, 1992. — 43 с.
  29. A.B. Метаболизм ауксинов в растениях и его регуляция // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Физиология растений. М.: ВИНИТИ, 1991. -Т.8.- 151 с.
  30. Н., Томияма К., Фуруиси Н. Индукция и подавление реакции сверхчувствительности при специфических взаимоотношениях паразита и хозяина // Инфекционные болезни растений. М.: Агропромиздат, 1985. -С.88−106.
  31. В.Ф., Удачин P.A., Семенова JI.B. и др. Пшеницы мира. -JL: ВО Агропромиздат, Ленинградское отд-ние, 1987. 560 с.
  32. Ю.Т. Генетическое регулирование сверхчувствительностирастений II Цитология и генетика. 1967. — Т.1, № 3. — С.81−90.
  33. Ю.Т. Механизмы устойчивости растений к вирусам и грибам // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Защита растений. М.: ВИНИТИ, 1983. — Т.З. — С.3−73.
  34. Ю.Т. Молекулярно-генетические основы взаимоотношений растений с грибными и бактериальными инфекциями // Успехи современной генетики. М.: Наука, 1994. — Т.24. — С.25−48.
  35. Ю.Т. Популяционная биология фитопатогенных грибов. -М: ИД Муравей, 1998. 384 с.
  36. Д.М. Специфичные для хозяев токсины грибов Helminthosporium II Инфекционные болезни растений. М.: Агропромиздат, 1985. — С.222−242.
  37. A.M., Осипов А. П., Дзантиев Б. Б., Гаврилова Е. М. Теория и практика иммуноферментного анализа. М.: Высшая школа, 1991. — 288 с.
  38. А.И., Понтюшенко В. Т. Свободнорадикальная биология. М.: Изд-во Московской ветеринарной Академии, 1989. — 60 с.
  39. М.Н. Фенольные соединения: распространение, метаболизм и функции в растениях. М.: Наука. — 1993. — 272 с.
  40. Р.И. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов и их роль в формировании гомеостатических реакций у растений. Автореферат дисс. доктора биол. наук. Уфа, 1999. — 43 с.
  41. В.Б. Пролиферация клеток в растениях // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Цитология. М. :ВИНИТИ, 1987. — 217 с.
  42. Л.И., Озерецковская O.JI. Биохимические аспекты индуцированной устойчивости и восприимчивости растений // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Защита растений. М.: ВИНИТИ, 1991. — Т.7. С.4−102.
  43. Р.Ф. Специфичность взаимодействия геномов пшеницы и эгилопса с возбудителем твердой головни. Дисс. канд. биол. наук. Уфа, 1988.- 182 с.
  44. A.B. К вопросу о регуляторной роли активных форм кислорода в клетке // Биохимия. 1998. — Т.63, вып.9. — С. 1305−1306.
  45. И.В. Головневые грибы. Онтогенез и филогенез. Л.: Наука, 1981.-216 с.
  46. В.А., Чайлахян М. Х., Турецкая Р.Х и др. Комплексный метод определения природных регуляторов роста: биотесты // Физиология растений. 1975. — Т. 22, № 6. — С. 1291−1298.
  47. В.И. Физиологические основы конструирования габитуса растений. М.: Наука, 1994. — 269 с.
  48. В.И. Природные ингибиторы роста // Физиология растений. 1997. — Т.44, № 3. — С.471−480.
  49. E.H. Богданов В. А., Щелоков О. Н. и др. Абсцизовая и индолилуксусная кислота в культуре корней гороха. Газохроматографический хроматомасспектрофотометрический анализ // Физиология растений. 1983. — Т. ЗО, № 1. — С. 187−194.
  50. Г. И. Физиолого-биохимически факторы патогенности возбудителя септориоза пшеницы Septoria nodorum Berk. // IV съезд Всероссийского Общества физиологов растений (4−9 октября 1999, Москва): Тез. докл. — М.: 1999. — С.223.
  51. Г. И., Бочарова Е. В. Влияние фитотоксинов гриба Septoria nodorum Berk, на растения пшеницы // Там же. С. 223.
  52. A.B. Выявление лектинов при аналитическом изофокусировании белков пшеницы // Биохимия. 1990. — Т.55, № 11. — С.1975−1983.
  53. A.B. Системы ингибиторов гидролаз у злаков: организация, функции и эволюционная изменчивость. Дисс. доктора биологических наук. Ленинград, 1992. — 250 с.
  54. Н.П., Платонова П. А. Биохимические аспекты гормональной регуляции покоя и иммунитета растений (обзор) //
  55. Прикладная биохимия и микрбиология. 1995. — Т.31, №.1. — С 103−114.
  56. Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Физико-химическая биология. М.: ВИНИТИ, 1984. -Т.1.-351 с.
  57. И.В., Майдебура Е. В. Фитогормональная регуляция процессов адаптации у растений: роль абсцизовой кислоты в устойчивости растений // Прикладная биохимия и микробиология. 1989. — Т.21, № 4. — С.315−321.
  58. В.В., Семак H.H., Щеглов С. Ю. Взаимодействие лектина пшеницы со свободноживущими азотфиксирующими микроорганизмами // Доклады АН СССР. 1984. — Т.274, №.3. — С.751−754.
  59. В.И. Устойчивость зерновых колосовых к возбудителям головнёвых болезней. М.: Колос, 1984. — 304 с.
  60. Г. Р., Веселов С. Ю., Еркеев М. И. и др. Иммуноферментное определение содержания индолилуксусной кислоты в семенах кукурузы с использованием меченых антител // Физиология растений. 1986. — Т. ЗЗ, вып.6. — С.1221−1227.
  61. О. Н. Цитокинины. Их структура и функция. М.: Наука. 1973.-215 с.
  62. О.Н. Физиологическая роль абсцизовой кислоты //
  63. Физиология растений. 1994. — Т.41, № 5. — С.645−646.
  64. Е.М., Попов В. И. Метод инокуляции всходов пшеницы Helminthosporium sativum P.K. et В. // Бкшл. ВИЗР. 1976. — №.39. — С.73−75.
  65. М.Е., Таймла Э. А., Рубин Б. А. Особенности изоэнзимного состава пероксидазы и полифенолоксидазы при вирусном патогенезе у табака // Физиология растений. 1970. — Т. 17, № 5. — С.928−935.
  66. Э.П., Глинка Е. М., Проценко М. А. Участие фитогормонов в действии фитопатогенного гриба на клетку растения // Физиология растений. 1999. — Т.46, № 1. — С. 143−147.
  67. С.Ю., Музыкантов В. П., Рункова Л. В. Влияние физиологически активных веществ на развитие бурой ржавчины на некоторых сортах и изогенных линиях пшеницы // Облигатный паразитизм. Цитофизиологические аспекты. М.: Наука, 1991. — С.47−51.
  68. В.М. Лектины в исследовании белков и углеводов // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Биотехнология. М.: ВИНИТИ, 1987. — Т.2. 288 с.
  69. В.М., Яковлева З. М. Связывание лектина из зародышей пшеницы с поверхностью мицелия и спор Helminthosporium sativum II Известия АН СССР. Сер. биологическая. 1987. — № 5. — С.792−795.
  70. М.Д., Панасюк E.H., Луцик А. Д. Лектины. Львов: Вища школа, Изд-во при Львовском ун-те, 1981. — 256 с.
  71. М.Д. Новый аффинный сорбент для очистки лектинов и его применение для очистки агглютинина из зародышей пшеницы // Украинский биохимический журнал. 1984. — Т.54, № 4. — С.432−436.
  72. Н.В., Щербухин В. Д. Процессы межклеточного узнавания и индуцирование устойчивости клубней картофеля к болезням (Обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 1991. — Т.27, вып.1. -С.3−16.
  73. В.И., Смирнова Ю. В. Сернокислотно-ферментативнаяпереработка хитина // Биотехнология. 1993. — № 10. — С.26−30.
  74. В.И., Родоман В. Е., Лундевич В. Г. Фитоактивные хитиновые соединения (Обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. -1997. Т. ЗЗ, № 4. — С.355−362.
  75. В.И., Родоман В. Е., Максимова Е. В. Метод измерения гексозаминов в хитиновых гидролизатах // Прикладная биохимия и микробиология. 1999. — Т.35, № 2. — С.227−230.
  76. И.В. Изучение факторов устойчивости пшеницы и эгилопса к септориозу. Автореф. дис. канд. биол. наук. С.-Петербург, 1994.-21 с.
  77. H.H., Тимофеева O.A., Трифонова Т. В., Тарчевский И. А. Актвность лектинов клеточных стенок проростков пшеницы при инфицировании микоплазмами и действии низких температур // Доклады РАН. 2000. — Т.373, № 4. — С.550−552.
  78. А.И., Ямалеев A.M., Ибрагимов Р. И., Исаев Р. Ф. Сродство к углеводам и лектиноподобная активность ингибиторов трипсина из семян пшеницы в связи с устойчивостью к фитопатогенным грибам // Сельскохозяйственная биология. 1986. — № 12. — С.52−54.
  79. Г. Б., Князева Л. Л. Исследование хемилюминесценции термического распада перекиси водорода в воде // Труды Московского общества испытателей природы. М.: Наука, 1965. — Т.21. — С. 161−164.
  80. Е.И. О возможном принципе регуляции повреждения и защитной реакции клетки // Журнал общей биологии. 1983. — T. XLIV, № 3. -С.386−397.
  81. Е.И. Принцип регуляции скорости процесса повреждения клетки и реакция защитного торможения метаболизма (РЗТМ) // Журнал общей биологии. 1985. — T. XLV1, № 2. — С. 174−189.
  82. Е.Б., Зенков Н. К. Окислительный стресс при воспалении // Успехи современной биологии. -1997. Т.117, вып.2. — С. 155−171.
  83. Е.Б., Зенков Н. К., Шергин С. М. Биохимия окислительного стресса. Оксиданты и антиоксиданты. Новосибирск: СО РАМН, 1994. — 203 с.
  84. Л.В., Дьяков Ю. Т., Озерецковская O.JI. Двойная индукция новая гипотеза иммунитета к фитофторозу и сходным болезням //Доклады АН СССР. — 1973. — Т.213, № 2. — С.209−212.
  85. JI.B., Озерецковская O.JI. Как растения защищаются от болезней. М.: Наука, 1985. — 192 с.
  86. JI.B., Дьяков Ю. Т., Озерецковская O.JI. Индукторно-супрессорная гипотеза фитоиммунитета // Журнал общей биологии. 1986. -T.XLV11, № 6. — С.748−758.
  87. Методические указания по клеточной селекции. М. Изд-во АН СССР, 1984. — 45 с.
  88. О.Б. Патологический рост у проростков кукурузы при заражении возбудителем пыльной головни // Проблемы онкологии и тератологии растений / Под ред. Слепяна Э. И. JL: Наука, 1975. — С.434−441.
  89. Ю.М. Цитологические аспекты взаимоотношений растений и фитопатогенных грибов // Микология и фитопатология. 1992. -Т.26, № 1. — С.67−75.
  90. В.П., Ларина С. Ю., Гусева H.H. Цитокинины в патогенезе стеблевой ржавчины // Облигатный паразитизм: Цитофизиологические аспекты. М.: Наука, 1991. — С.41−47.
  91. И.Р., Галиаскарова Г. Г., Монаков Ю. Б. О деструкции хитозана под действием перекиси водорода // Доклады АН. 1995. — Т.345, № 2.-С. 199−204.
  92. Г. С., Агнистикова В. Н. Гормоны растений гибберелины. М.:Наука, 1973. — 272 с.
  93. Г. С., Чкаников Д. И., Кулаева О. Н., Гамбург К. З. Основы химической регуляции роста и продуктивности растений. М.: ВО
  94. Агропромиздат, 1987. 383 с.
  95. В.Е., Галкин М. А., Котусов В. В. Влияние лектина пшеницы на азотфиксирующую активность Azospirillum brasilense II Прикладная биохимия и микробиология. 1987. — Т.23, № 4. — С.389−391.
  96. К.В., Тютерев C.JI. Проблемы обработки семян фунгицидами и другими биологически активными веществами в свете современных тенденций защиты растений // Агрохимия. 1993. — № 6. -С.69−81.
  97. Одинцова Т. Г Генетика устойчивости к фитопатогенам // Успехи современной генетики. 1994. — Т. 19. — С. 119−132.
  98. Озерецковская O. JL, Васюкова H.H., Леонтьева Г. В. и др. Фактор расовой специфичности возбудителя фитофтороза // Известия АН СССР. Серия биологическая. 1982. — № 6. — С.852−866.
  99. О.Л., Роменская И. Г. Олигосахарины как регуляторные молекулы растений // Физиология растений. 1996. — Т.43, № 5. — С.743−752.
  100. Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука, 1981 — 218 с.
  101. Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированем, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопным методами. М.: Наука, 1983. — 304 с.
  102. С., Оку X. Физиологические основы восприимчивости, индуцированной патогенами // Инфекционные болезни растений. М.: Агропромиздат, 1985. — С.128−149.
  103. Е.А., Чаленко Г. И., Герасимов Н. Г. и др. Хитозан -регулятор фитофтороустойчивости картофеля // Доклады Академии наук. -1997. Т.355, № 1. — С.120−122.
  104. A.B. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия. 1997. — Т.62, вып.12. — С.1571−1578.
  105. A.B. О регуляторной роли активных форм кислорода //
  106. Биохимия. 1998. — Т.63, вып.9. — С.1307−1308.
  107. Е.А., Нудьга Л. А., Данилов С. Н. Хитин и его химические превращения // Успехи химии. 1977. — Т. XLVI, № 8. — С. 1470−1487.
  108. С.И., Корецкая Т. Ф., Веселовский В. А. Субстраты и ингибиторы сверхслабого свечения растений // Труды Московского общества испытателей природы. М.: Наука, 1974. — Т.ЗО. — С.99−103.
  109. В.В., Саламатова Т. С. Физиология роста и развития растений. Л.: Изд-во ЛГУ, 1991.-240 с.
  110. Г. Роль хитиназы и 1,3-Р-глюканазы в устойчивости растений к воозбудителям заболеваний // Сельскохозяйственная биология. -1996.-№ 1.-С.126−132.
  111. Н.В. Изменение проницаемости клеточных мембран как общее звено механизмов неспецифической реакции растений на внешние воздействия // Физиология и биохимия культурных растений. 1977. — Вып.З. -С.301−310.
  112. М.А. Молекулярные механизмы узнавания, функционирующие на поверхности контакта Phytophthora infestans и цитоплазматической мембраны картофеля // Биохимия. 1995. — Т.60, вып.1. — С.58−65.
  113. Г. В. Септориозы зерновых культур М.: Колос, 1984 — 54 с.
  114. Г. В., Караваева Е. В. Методика изучения возбудителей септориоза на изолированных листьях пшеницы // Сельскохозяйственная биология. 1985. — №.12. — С. 112−114.
  115. В.В., Муравьев P.A., Фомина В. А., Муштакова В.М.
  116. Пероксидазосомы клеток растений // Известия РАН. Серия биологическая. 1996. -№ 7.-С. 16−22.
  117. М.Н. Химические методы иммунизации растений // Иммунитет сельскохозяйственных растений к болезням и вредителям. М.: Колос, 1975.-С.151−158.
  118. О.П., Маричева Э. А., Акимова Г. П. Адаптация растущих клеток корня к пониженным температурам. Новосибирск: Наука, Сибирское отделение. — 1988. — 149 с.
  119. П.Ф. Основы вариационной статистики для биологов. -Минск. Изд-во Белгосуниверситета, 1961.-221 с.
  120. В.В., Мельникова Е. В. Реакция на хемосигнал при взаимодействии пыльца-пестик // Физиология растений. 1998. — Т.45, № 6. -С.678−685.
  121. . А., Ладыгина М. Е. Физиология и биохимия дыхания растений. М.: Изд-во МГУ, 1974. — 512 с.
  122. .А., Арциховская Е. В., Аксенова В. А. Биохимия и физиология иммунитета растений. М.: Наука, 1975. — 320 с.
  123. И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Успехи современной биологии. — 1989. — Т. 107. вып.З. — С.406−417.
  124. Е.С., Поскряков A.B., Николенко А. Г., Хайруллин P.M. Иммуномодулирующее действие хитоолигосахаридов на медоносную пчелу Apis mellifera II Эволюционная биохимия и физиология. 2000. — Т.36, № 5. -С.395−400.
  125. А.Н., Калинина Е. В. Окислительный стресс и его роль в механизмах апоптоза и развития патологических процессов // Успехи биологической химии. 1999. — Т.39. — С.289−326.
  126. В.Р., Шуровенков О. Ю., Попов Ю. В. и др. Протравливание семян зерновых культур. Рекомендации ВИЗР // Защита и карантин растений. 1999. — № 2. — 15 с.
  127. З.Я., Спиридонова Г. И. Метаболизм нуклеиновых кислот у растений в связи с грибной инфекцией. М.: Наука и техника, 1986 — 223 с.
  128. А.П., Черноглазое В. М., Гусаков A.B. Методы изучения и свойства целлюлолитических ферментов // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Сер. Биотехнология. М.:ВИНИТИ, 1993. — Т.25. — 152 с.
  129. Р. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. — С.312−342.
  130. М.С. Состояние, проблемы и перспективы применения экологически безопасных пестицидов в растениеводстве. Сообщение 2. Возбудители грибных и бактериальных болезней // Агрохимия. 1990, -№ 10. — С.124−125.
  131. К.Т. Физиология иммунитета растений. М.: Изд-во АН СССР, 1958. — 147 с.
  132. И.А. Катаболизм и стресс у растений: 52-е Тимирязевское чтение. М.: Наука, 1993. — 80 с.
  133. И.А. Сигнальные системы растений // Физиология растений. 2000. — Т.47, № 2. — С.321−331.
  134. И. А., Чернов В. М. Молекулярные аспекты фитоиммунитета // Микология и фитопатология. 2000. — Т.34, вып.З. — С. 1 -10.
  135. А.Я., Попов В. Г. Хитин и его производные в биотехнологии. М.: ОНТИ ТЭИ Микробиопром, 1982. — 44 с.
  136. И.А., Проворов H.A. Генетика симбиотической азотфиксации с основами селекции. С.-Петербург: Наука, 1998. — 194 с.
  137. К. Гибель клеток при реакции сверхчувствительности: значение явления и его физиология // Инфекционные болезни растений. М.: Агропромиздат, 1985. — С. ЗЗ 1−347.
  138. Г. А. Вопросы природы иммунитета к твердой головне. Гистология и морфология взаимосвязей Tilletia tritici Wint. с питающим растением // Труды. Харьковского с.-х. института им. В. В. Докучаева. 1962. — № 38 (75). — С.47−86.
  139. Тютерев C. J1. Научные основы использования химических активаторов болезнеустойчивости в защите растений от патогенов. Автореферат дисс. доктора биол. наук. С.-Петербург-Пушкин, 1999. — 54 с.
  140. C.JI., Якубчик М. С., Тарлаковский С. А., Выцкий В. А. Хитозан биологически активное экологически безопасное средство, повышающее устойчивость растений к болезням. — С.-Петербург: ВИЗР, 1994.-44 с.
  141. Угарова. Н. Н, Лебедева О. В. Структура и функции пероксидазы хрена // Биохимия. 1978. — Т.43,вып.Ю. — С. 1731−1742.
  142. A.M., Артеменко E.H., Чканников Д. И. Индолил-3-уксусная кислота в уредоспорах и мицелии паразитического гриба Puccinia graminis и ее влияние на развитие болезни растения хозяина // Сельскохозяйственная биология. — 1984. — № 3. — С.26−29.
  143. В.Ю. Математическая статистика для биологов и медиков.- M.: Изд-во АН СССР, 1963. 324 с.
  144. Т., Накасимо Т., Фуками X. Химические основы распознавания хозяина видами Alternaria // Инфекционные болезни растений. М.: Агропромиздат, 1985. — С. 243−260.
  145. Е.П. Клеточная стенка грибов М.: Наука, 1983 — 248 с.
  146. Д. Биологические ультраструктуры. M.: Мир, 1970. — 325 с.
  147. Фрей-Висслинг А., Мюлеталер К. Ультраструктура растительной клетки. М.: Мир, 1968. — 517 с.
  148. Г. Г. Методы анатомо-гистохимического исследования растений. М.: Наука, 1979. — 155 с.
  149. М.Х. Регуляция цветения высших растений. М.: Наука, 1988.-500 с.
  150. .А., Рунов Б. А., Первов Н. Г. Аграрный сектор США в конце XX века. М.: Институт США и Канады РАН, 1997. — 395 с.
  151. В.И. Физиолого-биохимическая регуляция совместимости клеток высшего растения и биотрофного патогена на примере взаимодействия пшеницы и возбудителя стеблевой ржавчины // Журнал общей биологии. 1986. — T. XLVII, № 3. — С.310−325.
  152. С.Н., Сургучева H.A., Гамзадзе А. И. и др. Сравнительнаяэффективность производных хитозана при подавлении вирусной инфекции растений // Доклады Академии наук. 1998. — Т. 360, вып.2. — С. 271−273.
  153. Т.В., Соколовская E.JL, Хазова И. В. Активность и изоферментный состав пероксидазы корней растений в зависимости от условий временного анаэробиоза // Физиология растений. 1973. — Т.20, вып.6. — С.1236−1241.
  154. В.А. Корневые гнили хлебных злаков. Новосибирск: Наука, Сибирское отд-ние, 1985. — 189 с.
  155. В.А., Торопова Е. Ю., Чулкин Ю. И., Стецов Г. Я. Агротехнический метод защиты растений. М: ИВЦ Маркетинг, 2000 — 336 с.
  156. Ф.М. Участие фитогормонов и лектина пшеницы в ответе растений на стрессовые воздействия. Дисс. доктора биол. наук. -Уфа, 1999. 275 с.
  157. O.A., Павловская Н. П. Защитные реакции растений гороха к облигатным (Fusarium oxysporum) и факультативным (Ascochyta pisi, Ascochyta pinodes) грибам // IV съезд Всероссийского Общества физиологов растений: Тез. докл. М., 1999. — С.248.
  158. Е.И., Суслов Д. В. Регуляция пероксидазной активности апопласта в ходе ауксинзависимого растяжения клеток колеоптилей кукурузы // Там же. С. 739.
  159. И.Ф. Соматический эмбриогенез и селекция злаковыхкультур. Уфа: Изд-во БГУ, 1999. — 166 с.
  160. Р.Т., Вэнс К. П. Первичные изменения в клеточных стенках эпидермиса при проникновении паразита // Инфекционные болезни растений. М.: Агропромиздат. — 1985. — С. 34−54.
  161. Н.М., Есипов И. В., Демурина А. К., Крюкова Л. И. О содержании цитокининов и абсцизовой кислоты в здоровых и зараженных желтой ржавчиной растениях пшеницы // Узбекский биологический журнал. 1983.-№ 3.-С.26−27.
  162. ., Тесман Д. Иммуногистология. Иммунологические методы. М.: Мир, 1979. — С.270.
  163. A.M. Генетико-биохимические механизмы устойчивости пшеницы к грибным болезням и пути ее повышения. Дисс. доктора биол. наук. Уфа, 1989. — 455 с.
  164. Т.В. Закономерности регрессивных изменений головневых грибов в тканях питающих растений // Микология и фитопатология. -1981. Т.2, № 2. — С. 133−140.
  165. Л.Г. Исследование лигнификации у пшеницы при грибном патогенезе. Дисс. канд. биол. наук. Уфа, 1997. — 140 с.
  166. Albersheim P., Anderson-Prouty A.J. Carbohydrates, proteins, cell-surfaces, and the biochemistry of pathogenesis // Ann. Rev. Plant Physiol. 1975. -V.26. -P.31−52.
  167. Allen A.K., Neuberger A., Sharon N. The purification, composition, and specifity of wheat-germ agglutinin // Biochem. J. 1973. — V. 131. — N. 1. — P.155−162.
  168. Allen L.J., Mac Gregor K.B., Koop R.S. et al. The relationship between photosynthesis and a mastoparan-induced hypersensitive response in isolated mesophyll cells // Plant Physiol. 1999. — V. l 19. — N.4. — P. 1233−1241.
  169. Allen R.G., Tresini M. Oxidative burst and gene regulation // Free Radical Biology & Medicine. 2000. — V.28. — N.3. — P.463−499.
  170. Ayers A., Ebel F., Finelli F. et al. Host-pathogen interaction. IX.
  171. Quantitative assay of elicitor activity and characterization of the elicitor present in the extracellular medium of cultures of Phytophthora megasperma var. sojae II Plant Physiol. 1976a. — V.57. — N.5. — P.751−759.
  172. Ayers A.R., Ebel J., Valent B., Alberscheim P. Fractionation and biological activity of an elicitor isolated from the mycelial walls of Phytophthora megasperma var. sojae II Plant Physiol. 1976b. — V.57. — N.5. — P.760−765
  173. Barcelo A.R. The generation of H202 in the xylem of Zinnia elegans is mediated by NADPH-oxidase-like enzyme // Planta. 1998. — V.207. — N.2. -P.207−216.
  174. Barciszewski J., Rattan S.I.S., Siboska G., Clark B.F.C. Kinetin 45 years on II Plant Science. — 1999. — V. 148. — N. 1 — P.37−45.
  175. Barraqueta-Egea P., Schauz K. The influence of phytolectins on spore germination of Tilletia caries, Puccinia graminis and Aspergillus flavus II Z. Fur Pflanzenkrankheiten und Pflanzenschutz. 1983. — V.90. — N.3. — P.488−495.
  176. Batricki-Garsia. The biochemical cytology of chitin and chitosan synthesis fungi. In: Chitin and Chitozan. Proc. 4-th Int. Conf. Trondheim. Aug. 22−24 1988. London — New York, Elseveir Applied Science, 1988. — P.23−35.
  177. Beckman K.B., Ingram D.S. The inhibition of the hypersensitive response of potato tuber tissues by cytokinins: similarities between senescence and plant defence responses // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1994. — V. 44. — N.l. -P.33−50.
  178. Bednarek S.Y., Wilkins T.A., Dombrowski J.E., Raikhel N. V. A carboxyl-terminal propeptide is necessary for proper sorting of barley lectin to vacuoles of tobacco // Plant Cell. 1990. — V.2. — N.12. — P. l 145−1155.
  179. Benhamou N., Asselin A. Attempted localization of a substrate for chitinases in plant cells revaels abundant N-acetyl-D-glucosamine residues in secondary walls // Biol. Cell. 1989. — V.67. — N.3. — P.341−350.
  180. Benhamou N., Joosten M.H.A., De Wit P.J.G.M. Subcellular localization of chitinase and of its potential substrate in tomato root tissue infectedby Fusarium oxysporum f. sp. radicis-lycopersici II Plant Physiol. 1990. — V.92. -N.4.-P. 1108−1120.
  181. Bent A. Plant disease resistance genes: function meets structure // Plant Cell. 1996. — V.8. — N.10. — P.1757−1771.
  182. Berna A. Bernier F. Regulation by biotic and abiotic stress of a wheat germin gene encoding oxalate oxidase, a H202-producing enzyme // Plant Mol. Biol. 1999. — V.39. — N.3. — P.539−549.
  183. Bestwick C.S., Brown I.R., Bennett M.H.R., Mansfield J.W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pv phaseolicola II Plant Cell. -1997. V.9. — N.2. — P.209−221.
  184. Bethke P., Jenifer E., Swenson S.J., Jones R.L. GA and ABA regulate cell death in barley aleurone protoplasts // Plant Physiol. 1997. — V. l 14. — N.3. — P.162.
  185. Bholool B.B., Schmidt E.L. Lectins: A possible basis for specificity in the Rhizobium legume nodule symbiosis // Science. 1974. — V.185. — N. 147. -P.269−271.
  186. Bloch R., Burger M.M. Purification of wheat germ agglutinin using affinity chromatography on chitin // Bioch. Biophys. Res. Comm. 1974. — V.58. -N.l. — P.13−19.
  187. Blumwald E., Aharon G.S., Lam B. C-H. Early signal transduction pathways in plant-pathogen interactions // Plant Cell. 1999. — V.3. — N.9. — P.342−346.
  188. Boiler T., Kende H. Hydrolytic enzymes in the central vacuole of plant cells // Plant Physiol. 1979. — V.63. — N.6. — P. 1123−1132.
  189. Boiler T., Gehri A., Mauch F., Vogeli U. Chitinase in bean leaves: induction by ethylene, purification, properties, and possible function // Planta. -1983.-V.157. -N.1.-P.22−31.
  190. Bourque S., Binet M-N., Ponshet M. et al. Characterization of the cryptogein binding sites on plant plasma membranes // J. Biol. Chem. 1999. — V. 274. — N.49. — P.34 699−34 705.
  191. Bourque S., Ponchet M., Binet M.N. et al. Comparison of binding properties and early biological effects of elicitins in tobacco cells // Plant Physiol. 1998. — V.118. — N.4. — P.1317−1326.
  192. Bowler C., Fluhr R. The role of calcium and activated oxygens as signals for controlling cross-tolerance // Trends in Plant Science. 2000. — V.5. N.6. — P.241−246.
  193. Bowles D.J. Defense-related proteins in higher plants // Ann. Rev. Biochem. 1990. — V.59. — P.873−907.
  194. Brisson L.F., Tanhaken R., Lamb C. Function of oxidative cross-linking of cell wall structural proteins in plant disease resistance // Plant Cell. -1994. V.6. — N.12. — P.1703−1712.
  195. Buckner B., Janick-Buckner D., Gray J., Johal G.S. Cell-death mechanisms in maize // Trends in Plant Science. 1998. — V.3. — N.6. — P.218−223.
  196. Cammue B.P.A., Raikhel N.V., Peumans W.J. Occurence and synthesis of isolectins in different tissues of wheat // Biochem. Physiol. Pflanzen. -1988. V.183. — N.5. — P.379−387.
  197. Cammue B.P.A., Broecaert W.F., Kellens J.T.C. et al. Stress-induced accumulation of wheat germ agglutinin and abscisic acid in roots of wheat seedlings // Plant Physiol. 1989. — V.91. — N.4. — P.1432−1435.
  198. Carpita M.C., Montezions D., Sabularse D. et al. Determination of the pore size of cell wall of living plant cells // Plant Physiol. -1979. V.63. — N.5. -P.52.
  199. Cazale A.C., Rouet-Mayer M.A., Barbier-Brygoo H. et al. Oxidative burst and hypoosmotic stress in tobacco cell suspensions // Plant Physiol. 1998. -V.116. -N.2.-P.659−669.
  200. Chan B.Y.-S., Thrower L.B. The host parasitic relationship between Liziana caduciflora Tucz. and Ustilago esculenta P. Henn // New Phytol. 1980. -V.85. — N.2. — P.201−216.
  201. Chandra S., Low P. S. Role of phosphorylation in elicitation of the oxydative burst in cultured soybean cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. -V.92. — N.10. — P.4120−4123.
  202. Chang M-M., Hadwiger L.A., Horovitz M. Molecular characterization of a pea |3-l, 3-glucanase induced by Fusarium solani and chitosan challenge // Plant Mol. Biol. 1992. — V.20. — N.4. — P.609−618.
  203. Chaplin M.F. Monosaccharides. In: Carbohydrate analysis. A practical approach. Ed. Chaplin M.F. & Kennedy J.F. Oxford, Washington: IRL Press, 1986.-P.l-36.
  204. Cheong Y.H., Kim C.Y., Chun H.J. et al. Molecular cloning of a soybean class III (3−1,3-glucanase gene that is regulated both developmentally and in response to pathogen infection // Plant Science. 2000. — V. 154. — N. 1. — P.71 -81.
  205. Cho Y.-W., Cho Y.-N., Chung S.-H. et al. Water-soluble chitin as a wound healing accelerator // Biomaterials. 1999. — V.20. — P.2139−2145.
  206. Choi J. J., Klosterman S. J., Hadwiger L. A. PR gene induction associated with DNA-damaging agents. // Phytopathology. 1998. — V.88. — Sp. Issue. SI7.
  207. Chong J., Baltz R., Fritig B., SaindrenanP. An early salicylic acid-, pathogen- and elicitor-inducible tobacco glucosyltransferase: role in compartmentalization of phenolics and H202 metabolism // FEBS Letters. 1999. — V.458. — N.2. — P.204−208.
  208. Ciopraga J., Gozia O., Tudor R. et al. Fusarium sp. growth inhibition by wheat germ agglutinin // Bioch. Bioph. Acta. 1999. — V. 1428. — N.2−3. -P.424−432
  209. Cohn J., Day R.B., Stacey G. Legume nodule organogenesis // Trends in Plant Science. 1998. — V.3. — N.3. — P.105−110.
  210. Cottle W., Kolattukudy P.E. Abscisic acid stimulation of suberinization: induction of enzymes and deposition of polymeric components and associated waxes in tissue cultures of potato tuber // Plant Physiol. 1982. — V.70. -N.3. -P.775−780.
  211. Creelman R.A., Mullet J.E. Oligosaccharides, brassinolides, and jasmonates: nontraditional regulators of plant growth, development, and gene expression // Plant Cell. 1997. — V.9. — N.7. — P.1211−1223.
  212. Dagry K.M., Reddy M.V.B., Castaigne F. et al. Inhibition of phytopathogenic bacteria by chitosan: Ultrastructural and cytochemical aspects // Phytopathol. 1999. — V.89. — Sp. Issue. — S19.
  213. Daly J.M. The role of recognition in plant disease // Ann. Rev. Phytopathol. 1984. — V.22. — P.273−307.
  214. Dangl J.L., Dietrich R.A., Richberg M.H. Death don’t have no mercury: cell death programs in plant-microbe interactions // Plant Cell. 1996. -V.8. — N.10. — P.1793−1807.
  215. Dat J.F., Lopez-Delgado H., Foyer C.H., Scott I.M. Parallel changes in H202 and catalase during thermotolerance induced by salicylic acid or heat acclimation in mustard seedlings // Plant Physiol. 1998. — V. l 16. — N.4. — P.1351−1357.
  216. Davis L.L., Barticki-Garsia L., The coordination of chitosan and chitin synthesis in Mucor ruoxii II J. Gen. Microbiol. 1984. — V.130. — N.8. — P.2095−2102.
  217. De Wit P.J.G.M., Joosten M.H.A.J. Avirulence and resistance genes in the Cladosporium fulvum tomato interaction // Current Opinion in Microbiology. — 1999. — N.2. — P.368−373.
  218. Deising H., Siegrist J. Chitin deacetylase activity of the rust Uromycesviceae-fabae is controlled by fungal morphogenesis // FEMS Microbiol. Lett. -1995. V.127. — N.2. — P.207−212.
  219. Del Campillo E., Lewis L.N. Occurence of 9.5 cellulase and other hydrolases in flower reproductive organs undergoing major cell wall disruption // Plant Physiol. 1992. — V.99. — N.3. — P. 1015−1020.
  220. Desikan R., Neill S.J., Hancock J.T. Generation of active oxygen in Arabidopsis thaliana II Phyton Annales Rei Botanicae. 1997. — V.37. — N.3. -P.65−70.
  221. Dickman M.B., Podila G.K., Kolattukudy P.E. Insertion of cutinase gene into a wound pathogen enables it to infect intact host // Nature. 1989. -V.342. — N.6248. — P.446−448.
  222. Dionissio-Sese M.L., Tobita S. Antioxidant responses of rice seedlings to salinity stress // Plant Science. 1998. — V.135. — N.l. — P. l-9.
  223. Dixon R.A., Harrison M.J., Lamb C.J. Early events in the activation of plant defense responses // Ann. Rev. Phytopathol. 1994. — V.32. — P.479−501.
  224. Doares S.H., Syrovets T., Weiler E.W. Oligogalacturonides and chitosan activate plant defensive genes through the octadecanoid pathway // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V.92. — N.10. — P.4095−4098.
  225. Dong Yi-Hu, Zhan X.-C., Kvarnheden A. et al. Expression of a cDNA from apple encoding a homologue of DAD1, an inhibitor of programmed cell death//Plant Science. 1998. — V.139. — N.l. — P. 165−174.
  226. Dowd P.F., Lagrimini L.M. The role of peroxidase in host insect defenses. In: N. Carozzi, M. Koziel (Eds). Advances in Insect Control: The Role of Transgenic Plants. London: Taylor and Francis, 1997. — P. 195−222.
  227. Drew M.C., He C.-J., Morgan P.W. Programmed cell death and aerenchyma formation in roots // Trends in Plant Science. 2000. — V.5. — N.3. -P.123−127.
  228. Dubery I.A., Teodorczuk L.G., Louw A.E. Early responses in methyl jasmonate-preconditioned cells toward pathogen-derived elicitors // Mol. Cell Biol. Res. Comm. 2000. — V.3. -N.l. — P. 105−110.
  229. Dumas B., Freyssinet G., Pallet K. Tissue-specific expression of germin-like oxalate oxidase development and fungal infection of barley seedlings //Plant Physiol. 1995. — V.107. -N.3. — P. 1091−1096.
  230. Ebel J., Mithofer A. Early events in the elicitation of plant defense // Planta. 1998. — V.206. — N.2. — P.335−348.
  231. Edwards H.H., Allen P.J. Distribution of the products of photosynthesis between powdery mildew and barley // Plant Physiol. 1966. -V.41. — N.4. — P.683−688.
  232. Elad Y. Responses of plants to infection by Botrytis cinerea and novel means involved in reducing their susceptibility to infection // Biological Reviews of the Cambridge Philosophical Society. 1997. — V.72. — N.3. — P.381−422.
  233. Ellis J., Dodds P., Pryor T. Structure, function and evolution of plant disease resistance genes // Currennt Opinion in Plant Biol. 2000. — N.3. — P.278−284.
  234. Elstner E.F., Heupel A. Formation of hydrogen peroxide by isolated cell wall from horseradish {Armoracia lapathifolia Gilib.) // Planta (Berl.). 1976. -V.130. -N.2. — P.175−180.
  235. Enyedi A.J. Induction of salicylic acid biosynthesis and systemic acquired resistance using the active oxygen species generator rose bengal // J. Plant Physiol. 1999. — V.154. — N.l. — P.106−112.
  236. Espelie K.E., Kolattukudy P.E. Purification and characterization of an abscisic acid-inducible anionic peroxidase associated with suberization in potato {Solarium tuberosum) II Arch. Biochem. Biophys. 1985. — V.240. — N2. — P.539−545.
  237. Espelie K.E., Franceschi V.R., Kolattukudy P.E. Immunocytochemical localization and time course of appearance of an anionic peroxidase associated with suberization in wound-healing potato tuber tissue // Plant Physiol. 1986. -V.81.-N.2.-P.487−492.
  238. Felix G., Baureithel K., Boiler T. Desensitization of the perception system for chitin fragments in tomato cells // Plant Physiol. 1998. — V. l 17. — N.2. — P.643−650.
  239. Fletcher R.A., Hofstra G. Triadimefon a plant multiprotectant // Plant Cell Physiol. 1985. — V.26. — N.4. — P.775−780.
  240. Foyer C.H., Delgado L.H., Dat J.F., Scott I.M. Hydrogen peroxide- and glutathione-associated mechanisms of acclimatery stress tolerance and signaling // Physiol. Plantarum. 1997. — V.100. — N.2. — P.241−254.
  241. Frahry G., Schopfer P. Hydrogen peroxide production by roots and its stimulation by exogenous NADH // Physiol. Plantarum. 1998. — V. l03. — N.3. -P.395−404.
  242. Fry S.C. Cross-linking of matrix polymers in the growing cell walls of angiosperms // Ann. Rev. Plant Physiol. 1986. — V.37. — P. 165−186.
  243. Fukamizo T., Ohkawa T., Sonoda K. et al. Chitinous components of the cell wall of Fusarium oxysporum II Biosci. Biotech. Biochem. 1992. — V.56. -N.10. — P.1632−1636.
  244. Fukamizo T., Honda Y., Toyoda H. et al. Chitinous Component of the cell wall Fusarium oxysporum, Its structure deduced from chitosanase digestion // Biosci. Biotech. Biochem. 1996. — V.60. — N.10. — P. 1705−170.
  245. Fukuda H., Komamine A. Changes in the synthesis of RNA and protein during tracheary element differentiation in single cell isolated from the mesophyll of
  246. Zinnia elegans II Plant Cell Physiol. 1983. — V.24. — N.4. — P.603−614.
  247. Fukusaki E., Kato T., Maeda H. et al. DNA Aptamers that bind to chitin // Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. 2000. — V. 10. — N.3. — P.423−425.
  248. Furuichi N., Tomiyama K., Doke N. The role of potato lectin in the binding of germ tubes of Phytophthora infestans to potato cell membrane // Physiol. Plant. Pathol. 1980. — V.16. — N.2. — P.249−256.
  249. Gabriel D.W., Rolf B.G. Working models of specific recognition in plant-microbe interactions // Ann. Rev. Phytopathol. 1990. — V.28. — P.365−391.
  250. Gazarian G.I., Lagrimini L.M., George S.J., Thorneley R.N.F. Anionic tobacco peroxidase is active at extremely low pH: veratryl alcohol oxidation with a pH optimum of 1.8 // Biochem. J. 1996. — V.320. — N.3. — P.369−372.
  251. Gilbert M.L., Thompson J.E., Dumbroff E.B. Delayed cotyledon senescence following treatment with a cytokinin: an effect at the level of membranes // Can. J. Bot. 1980. — V.58. — N.16. — P.1797−1803.
  252. Godiard L., Sauviac L., Dalbin N. et al. CYP76C2, an Arabidopsis thaliana cytochrome P450 gene expressed during hypersensitive and developmental cell death 11FEBS Letters. 1998. — V.438. — N.3. — P.245−249.
  253. Goldstein I., Hammarstrom S., Sundblad G. Precipitation and carbohydrate-binding specifity studies on wheat germ agglutinin // Bioch. Biophys. Acta. 1975. — V.405. — N.l. — P.53−61.
  254. Graham M.Y., Graham T.L. Rapid accumulation of anionic peroxidases and phenolic polymers in soybean cotyledon tissues following treatment with Phytophthora megasperma f. sp. glicinea wall glucan // Plant Physiol. 1991. — V.97. — N.4. — P.1445−1455
  255. Grant M., Mansfield J. Early events in host-pathogen interactions // Current Opinion in Plant Biology. 1999. — N.2. — P.312−319.
  256. Greenberg J.T. Programmed cell death in plant-pathogen unteractions // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. — V.48. — P.525−545.
  257. Grisebach H. Lignins. The Biochemistry of Plants. Ed. E. E.Conn.
  258. Academic Pres. New York, 1981. — V.7. — P.451−478.
  259. Grover A., Sinha S.K. Senescence of detached leaves in pigeon pea and chick pea: Regulation by developing pods // Physiol. Plant. 1985. — V.65. -N.3. — P.503−507.
  260. Hadwiger L.A., Beckman J.M. Chitosan as a component of Pea -Fusarium solani interactions // Plant Physiol. 1980. — V. 66. — N.2. — P.205−211.
  261. Hadwiger L.A., Beckman J.M., Adams M.J. Localization of fungal components in the Pea Fusarium interaction detected immunochemical^ with anti-chitosan and anti-fungal cell wall antisera // Plant Physiol. — 1981. — V.67. -N.l. — P.170−175.
  262. Halbrock K., Scheel D., Logemann E. et al. Oligopeptide elicitor mediated defense gene activation in cultered parsley cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V.92. — N.10. — P.4150−4157.
  263. Halliwell B. Lignin synthesis: the generation of hydrogen peroxide and superoxide by horseradish peroxidase and its stimulation by manganese (II) and phenols // Planta. 1978. — V.140. — N.l. — P.81−88.
  264. Hammerschmidt R., Kuc J. Lignification as a mechanism for induced systemic resistance of cucumber // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1982. — V.20. -N.l — P.61−70.
  265. Hammond-Kosak K.E., Jones J.D.G. Resistance gene-dependent plant defense response // Plant Cell. 1996. — V.8. — N.10. — P.1773−1791.
  266. Harding S.A., Roberts D.M. Incompatible pathogen infection results in enhanced reactive oxygen and cell death responses in transgenic tobacco expressing a hyperactive mutant calmodulin // Planta. 1998. — V.206. — N.2. — P.253−258.
  267. Harper M.S., Hopkins T.L., Czapla T.H. Effect of wheat germ agglutinin on formation and structure of the peritrophic membrane in European corn borer (Ostrinia nubilalis) larvae // Tissue&Cell. 1998. — V.30. — N.2. -P. 166−176.
  268. Hawes M.C., Gunawardena U., Miyasaka S., Zhao X. The role of root border cells in plant defense // Trends in Plant Science. 2000. — V.5. — N.3. — P.128−133.
  269. Heath M.C. Involvement of reactive oxygen species in the response of resistant (hypersensitive) or susceptible cowpeas to the cowpea rust fungus // New Phytologist. 1998. — V.138. — N.2. — P.251−263.
  270. Heath M.C. Nonhost resistance and nonspecific plant defenses // Current Opinion in Plant Biology. 2000. — N.3. — P.315−319.
  271. Heinz H., Bopp M. Phytohormone: Die Cytokinine // Biol. Uns Zeit. -1981. V.ll. -N.l. — P. 113−120.
  272. Hirano S. Production and application of chitin and chitosan in Japan. In: Chitin and Chitosan. Proc.4th Int. Conf. Trondheim, August 22−24, 1988. -London-New York: Elseveir Applied Science, 1988. P.37−43.
  273. Hirano S., Hayashi M., Murae K. et al. Chitosan and derivates as activators of plant cells in tissues and seeds. In: Applied Bioactive Polymeric Materials. New York: Plenum Publishing Inc., 1989. — P. 45−49.
  274. Hirano S., Yamamoto T., Hayashi M. et al. Chitinase activity in seeds coated with chitosan derivates // Agric. Biol. Chem. 1990. — V.54. — N. l0. — P.2719−2720.
  275. Hoyle M.C. High resolution of peroxidase indoleacetic acid oxidase isoenzymes from horseradish by isoelektric focusing // Plant Physiol. 1977. -V.60.-N.5.-P.787−793.
  276. Huh C., Lee D., Chibbar N.N., Van Huystee R.B. Ca2+ and peroxidase derived from cultured peanut cells // Physiol. Plantarum. 1987. — V.70. — N. 1. -P.99.
  277. Huessing J.E., Murdock L.L., Shade R.E. Rice and stinging nettle lectins: insecticidal activity similar to wheat germ agglutinin // Phytochemistry. -1991. V.30. — N. l 1. — P.3565−3568.
  278. Hurkman W.J., Tanaka C.K. Germin gene expression is induced in wheat leaves by powdery mildew infection // Plant Physiol. 1996. — V. l 1. — N.3. -P.735−739.
  279. Imaly J.A. Linn S. DNA damage and oxygen radical toxicity // Science. 1988. — V.240. — N.4857. — P.1302−1309.
  280. Inui H., Kosaki H., Uno Y. et al. Induction of chitinase in rice callus treated with chitin derivates // Agric. Biol. Chem. 1991. — V.55. — N.12. — P.3107−3109.
  281. Israel H.W., Wilson R.G., Aist J.R., Kunoh H. Cell wall appositions and plant disease resistance: Acoustic microscopy of papillae that block fungal ingress // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. — V.77. — N.4. — P.2046−2049.
  282. Ito Y., Kaku H., Shibuya N. Identification of a high-affinity bindingprotein for N-acetylchitooligosaccharide elicitor in the plasma membrane of suspension-cultured rice cells by affinity labeling // Plant J. 1997. — V.12. — N.2. -P.347−356.
  283. Jacobsen S., Mikkelsen J.D., Heigaard J. Characterization of two antifungal endochitinases from barley grain // Physiologia Plantarum. 1990. -V.79. — N.3. — P.554−562.
  284. James W.S. An illustrated series of assessment for diseases preparation and usage // Can. Plant Disease Survivey. 1971. — V.51. — N. 1. — P.39−65.
  285. Johansson M.W. Peroxinectin, a cell-adhesive peroxidase // Plant Peroxidase Newsletter. 1997. — N.9. — P.3−5.
  286. Jong A.J.D., Cordewener J., Lo Schiavo F. et al. A carrot somatic embryo mutant is rescued by chitinase // Plant Cell. 1992. — V.4. — N.4. — P.425−433.
  287. Joosten M.H., Cozijnsen A.J., De Wit P.J.G.M. Host resistance to a fungal tomato pathogen lost by a single basepair change in an avirulence gene // Nature. 1994. — V.367. — N.6461. — P.384−387.
  288. Josef L.M., Koon T.T., Man W.S. Antifungal effects of hydrogen peroxide and peroxidase on spore germination and mycelial growth of Pseudocercospora species // Can. J. Bot. 1998. — V.76. — N. l2. — P.2119−2124.
  289. Jouanin L., Bonader-Bottino M., Girard C. et al. Transgenic plants for insect resistance // Plant Sci. 1998. — V. 131. — N.l. — P. 1−11.
  290. Kafetzopoulos D., Martinou A., Bouriotis V. Bioconversion of chitin to chitosan: purification and characterization of chitin deacetylase from Mucor rowcii II Proc. Natl. Acad. Sci. USA .- 1993. V.90. — N.7. — P.2564−2568.
  291. Kaku H., Shibuya N., Xu P. et al. N-acetylchitooligosaccharides elicit expression of a single (l-3)|3-glucanase gene in suspension-cultured cells frombarley {Hordeum vulgare) //Physiol. Plantarum. 1998. — V.100. — N.l. — P. l 11−118.
  292. Kamoun S., Huitema E., Vleeshouwers G.A.A. Resistance to oomycetes: a general role for the hypersensitive response // Trends in Plant Science. 1999. — V.5. — N.4. — P.196−200.
  293. Karjalainen R. Host pathogen interaction between spring wheat and Septoria nodorum II J. Agric. Sci. in Finland. 1985. — V.57. — N.l. — P. l 1−65.
  294. Kauss H., Jeblik W. Pretreatment of parsley suspension cultures with salicilyc acid enhances spontaneous and elicited production of Н2Ог // Plant Physiol. 1995. -V.108. -N.3. — P. l 171−1178.
  295. Kazan K., Murray F.R., Goulter K.C. et al. Induction of cell death in transgenic plants expressing a fungal glucose oxidase // Molecular Plant-Microbe Interactions. 1998. — V. l 1. — N.6. — P.555−562.
  296. Keller T., Damude H.G., Werner D. et al. A plant homolog of the neutrophil NADPH oxidase gp91(phox) subunit gene encodes a plasma membrane protein with Ca2+ binding motifs // Plant Cell. 1998. — V. l0. — N.2. — P.255−266.
  297. Kiraly Z., Erzek T., Barna B. et al. Pathophysiological aspects of plant disease resistance // Acta Phytopathologica et Entomologica Hungarica. 1991. -V.26. — N. 3−4. — P.233−250.
  298. Klosterman S. J., Choi J. J., Hadwiger L. A. An inducible pea protein sharing an epitope with the vertebrate p53 protein // Phytopathol. 1998. — V.88. -Sp. Issue. — S48.
  299. Kolattukudy P.E. Structure, biosynthesis and biodegradation of cutin and suberin // Annu Rev. Plant Physiol. 1981. — V.32. — P.539−567.
  300. Kolattukudy P.E., Mohan R., Bajar M.A., Sherf B.A. Plant peroxidase gene expression and function // Bioch. Soc. Trans. 1992. — V.20. — N.3. — P.333−337.
  301. Kragh K.M., Jacobsen S., Mikkelsen J.D. Induction, purification and characterization of barley leaf chitinase // Plant Sci. 1990. — V.71. — N. 1. — P.55−68.
  302. Kraus T.E., Hofstra G., Fletcher R.A. Regulation of senescence by benzylaminopurine and uniconazole in intact and excised soybean cotyledons // Plant Physiol. Biochem. 1993. — V.31. — N.6. — P.827−834.
  303. Kurita K. Chemistry and application of chitin and chitosan // Polymer Degradation and Stability. 1998. — Y.59. — N. 1−3. — P. 117−120.
  304. Kurosaki F., Tashiro N., Nishi A. Induction of chitinase and phenylalanine ammonia-lyase in cultured carrot cells treated with fungal mycelia walls //Plant Cell Physiol. 1986. — V.27. — N.8. — P.1587−1591.
  305. Kurosaki F., Tashiro N., Nishi A. Induction, purification and possible function of chitinase in cultured carrot cells // Physiol. Mol. Plant. Pathol. 1987a.- V.31.-N.2.-P.201−210.
  306. Kurosaki F., Tashiro N., Nishi A. Secretion of chitinase from cultured carrot cells treated with fungal mycelial walls // Physiol. Mol. Plant. Pathol. -1987b.-V.31.-N.2.-P.211−216.
  307. Kuzniak E., Sklodowska M. The effect of Botrytis cinerea infection an ascorbate-glutatione cycle in tomato leaves // Plant Science. 1999. — V. 148. — P.69−76.
  308. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage // Nature. 1970. — V.227. — N.3. — P.680−685.
  309. Lagrimini L.M., Rothstein S. Tissue specificity of tobacco peroxidaseisozymes and their induction by wounding and tobacco mosaic virus infection // Plant Physiol. 1987. — V.84. — N.2. — P.438−442.
  310. Lagrimini M.L., Vaughn I., Erb W.A., Miller S.A. Peroxidase overproduction in tomato wound-induced polyphenol deposition and disease resistance // Hortic. Sci. 1993. — V.28. — N.3. — P.218−221.
  311. Lagrimini M.L., Gingas V., Finger T. et al. Characterization of antisense-transformed plant deficient in the tobacco anionic peroxidase // Plant Physiol. 1997. — V. 114. — N.4. — P. 1187−1196.
  312. Lam E., Pozo D. O., Pontier D. BAXing in the hypersensitive response // Trends in Plant Science. 1999a. — V.4. — N. l 1. — P.419−421.
  313. Lam E., Pontier D., Pozo D. O. Die and let live — programmed cell death in plants // Current Opinion in Plant Biology. 1999b. — N.2. — P.502−507.
  314. Lamb C., Dixon R.A. The oxidative burst in plant disease resistance // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. — V.48. — P.251−275.
  315. Levine A., Tenhaken R., Dixon R., Lamb C. H202 from the oxidative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistance response // Cell. -1994. V.79. — N.4. — P.583−593.
  316. Lewis N.G., Yamomoto E. Lignin: Occurence, biogenesis and biodegradation // Ann. Rev. Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. — V.41. — P.455−496.
  317. Lin J.N., Kao C.H. Effect of oxidative stress caused by hydrogen peroxide on senescence of rice leaves // Botanical Bulletin of Academia Sinica. -1998. V.39. — N.3. — P.161−165.
  318. Lin L.-S., Ho T.-H. D. Mode of action of abscisic acid in barley aleurone layers. Induction of new proteins by abscisic acid // Plant Physiol. 1986. — V.82. — N.l. — P.289−297.
  319. Liener I.E. Phytohemagglutinins (Phytolectins) // Ann. Rev. Plant Physiol. -1976. V.27. — P.291−319.
  320. Lis H., Sharon N. Biological properties of lectins. In: The Lectins: Properties, Functions and Applications in Biology and Medicine. Ed. Liener I. -Orlando: Academic Press, 1986. P.265−291.
  321. Liu L., Eriksson K-E.L., Dean J.F.D. Localization of hydrogen peroxide production in Zinnia elegans stems // Phytochemistry. 1999. — V.52. -N.4. — P.545−554.
  322. Long S. R. Rhizobium symbiosis: Nod factors in perspective // Plant Cell. 1996. — V.8. — N.10. — P.1885−1898.
  323. Lopatin S.A., Ilyin M.M., Pustobaev V.N. et al. Mass-spectrometric analysis of N-acetyl-chitooligosaccharides prepared through enzymatic hydrolysis of chitosan // Anal. Biochem. 1995. — V.227. — N.2. — P.285−288.
  324. Low P. S., Merida J.R. The oxidative burst in plant defense: Function and signal transduction // Physiologia Plantarum. 1996. — V.96. — N.3. — P.533−542.
  325. Lynn D.G., Nakanishi K., Patt S.L. et al. Isolation and characterization of the first mitotic cycle hormone that regulate cell proliferation // JACS. 1978. -V. 100. — N.24. — P.7759−7760.
  326. Lynn D.G., Chen R.H., Manning K.S., Wood H.N. The structural characterization of endogenous factor from Vinca rosea crown gall tumors that promote cell division of tobacco cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. -V.84. — N.3. — P.615−619.
  327. Lynn D.G., Chang M. Phenolic signals in cohabitation: implication for plant development // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. — V.41. -P.497−526.
  328. Lyon G.D., Reglinski T., Newton A.C. Novel disease control compounds: the potential to «immunize» plants against infection // Plant Pathology. 1995. — V.44. — N.4. — P.407−427.
  329. Mader M., Amberg-Fisher V. Role of peroxidase in lignification oftobacco cells. I. Oxidation of nicotinamide adenine dinucleotide and formation hydrogen peroxide by cell wall peroxidases // Plant Physiol. 1982a. — V.70. — N.4. — P.1128−1131.
  330. Mader M., Amberg-Fisher V. Role of peroxidase in lignification of tobacco cells. II. Regulation by phenolic compounds // Plant Physiol. 1982b. -V.70.-N.4.-P.1132−1134.
  331. Magro P. Production of polysaccharide-degrading enzymes by Septoria nodorum in culture and during pathogenesis // Plant Sci. Lett. 1984. -V.37. -N.l. — P.63−68.
  332. Mansfield M.A., Peumans W.J., Raikhel N.V. Wheat germ agglutinin is synthesized as a glycosylated precursor // Planta. 1988. — V.173. — N.4. -P.482−489.
  333. Martelli A.M., Bareggi R., Bortul R. et al. The nuclear matrix and apoptosis // Histochem. Cell Biol. 1997. — V. 108. — N.l. — P. 1−10.
  334. Martin M., Sabater B. Translational control of chloroplast protein synthesis during senescence of barley leaves // Physiol. Plant. 1989. — V.75. -N.3. — P.374−381
  335. Masuda H., Fukuda H., Komamine A. Changes in peroxidase isoenzyme patterns during tracheary element differentiation in a culture of single cells isolated from the mesophyll of Zinnia elegans IIZ. Pflanzenphysiol. 1983. -V.l 12. — N.5. — P.417−426.
  336. Mauch F., Mauch-Mani B., Boiler T. Antifungal hydrolases in peas tissue. II. Inhibition of fungal growth by combinations of chitinase and (3−1,3-glucanase. // Plant. Physiol. 1988b. — V.88. — N.3. — P.936−942.
  337. Mayer A.M., Harel E. Review polyphenol oxidases in plants // Phytochemistry. 1979. — Y.18. — N.2. — P.193.
  338. Mehdy M.C. Active oxygen species in plant defense against pathogens // Plant Physiol. 1994. — V.105. — N.2. — P.467−472.
  339. Metraux J.P., Streit L., Staub T. A pathogenesis-related protein in cucumber is a chitinase // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1988. — V.33. — N. l — P. 1−9.
  340. Michelmore R. Genomic approaches to plant disease resistance // Current Opinion in Plant Biology. 2000. — N.3. — P. 125−131.
  341. Michniewicz M.,. Czerwinska E., Rezej B. Interaction of abscisic acid and ethylene in relation to disease development in wheat seedlings infected by Fusarium culmorum (W.G.) Sacc. // Acta Physiol. Plant. 1990. — V.12. — N.l. -P.41−48.
  342. Miidla H., Padu E., Kolk U., Sossaar A. Biochemical changes in primary wheat leaves during growth and senescence // Biol. Plantarum. 1987. -V.29. — N.6. — P.445−452.
  343. Mirelman D., Galun E., Sharon N., Lotan R. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglutinin // Nature. 1975. — V.256. — N.5516. — P.414−416.
  344. Mishkind M., Kieegstra K., Palevitz A. Distribution of wheat germagglutinin in young wheat plants // Plant Physiol. 1980. — V.66. — N.5. — P.950−955.
  345. Mishkind M., Raikhel N.V., Palevitz B.A., Keegstra K. Immunocytochemical localization of wheat germ agglutinin in wheat // J. Cell Biol. 1982. — V.92. — N.3. — P.753−764.
  346. Mizuno M., Kamei M., Tsuchida H. Ascorbate peroxidase and catalase cooperate for protection against hydrogen peroxide generated in potato tubers during low-temperature storage // Biochem. Mol. Biol. Intern. 1998. -V.44. -N.4.-P.717−726.
  347. Molano J., Polacheck I., Duran A., Cabib E. An endochitinase from wheat germ. Activity on nascent and preformed chitin // J. Biol. Chem. 1979. -V.254. — N.l. — P.4901−4907.
  348. Morel J.B., Dangl J.L. The hypersensitive response and the induction of cell death in plants // Cell Death and Different. -1997. V.4. — N.8. — P.671−683.
  349. Morris P.-Ch. Endogenous abscisic acid and wheat germ agglutinin content in wheat grains during development // Physiol. Plant. 1989. — V.77. — N.4.- P.507−511.
  350. Mudgett M.B., Staskawicz B J. Protein signaling via type III secretion pathways in phytopathogenic bacteria // Current Opinion in Microbiology. 1998.- N.l. P.109−114.
  351. Muraki E., Yaku F., Iyoda J., Kojima H. Measurement of degree of deacetylation in D-glucosamine oligosaccharides by UV absorption // Biosci. Biotech. Bioch. 1993. — V.57. — N. l 1. — P.1929−1930.
  352. Muranaka T., Miyata M., Ito K., Tachibana S. Production of podophyllotoxin in Juniperus chinensis callus cultures treated with oligosaccharides and a biogenetic precursor // Phytochemistry 1998. — V.38. -N.l. — P.380−385.
  353. Murashige T., Scoog F.A. A revised medium for rapid growth and bioassay with tobacco cultures // Physiol. Plant. 1962. — V.15. — N.3 — P.473−497.
  354. Murdock L.L., Huesing J.E., Nielsen S.S. et al. Biological effects of plant lectins on the cowpea weevil // Phytochemistry. 1990. — V.29. — N.l. — P.85−89.
  355. Muzzarelli R.A.A. Chitin. Pergamon press: Oxford. — 1977. — 326 pp.
  356. Nagata Y., Burger M.M. Wheat germ agglutinin. Molecular characteristics and specifity for sugar binding // J. Biol. Chem. 1974. — V.249. -N. 10.-P.3116−3122.
  357. Naito K., Tsuji H., Hatakeyama I. Effect of benzyladenine on DNA, RNA, protein and chlorophyll contents in intact bean leaves: Differential responses to benzyladenine according to leaf age // Physiol. Plant. 1978. — V.43. -N.2. — P.367−371.
  358. Naton B., Hahlbrock K., Schmelzer E. Correlation of rapid cell death with metabolic changes in fungus-infected, cultered parsley cells // Plant Physiol. -1996. -V.112. N.l.- P.433−444.
  359. Neuberger A. What lectins and carbohydrates are. Made for? // Biol. Cell. 1984. — V.51. — N.2. — P. 113−114.
  360. Neumann D., Nover L., Parthier B. et al. Heat shock and other stress response systems of plants // Biol. Zentralblatt. 1989. — B.108. — N.6. — S. l-156.
  361. Nicholson R.L., Hammerschmidt R. Phenolic compounds and their role in disease resistance // Annu. Rev. Phytopathol. 1992. — V.30. — P.369−389.
  362. Nurnberger T., Wirtz W., Nennstiel D. et al. Signal perception and intracellular signal transduction in plant pathogen defense // J. Receptor and Signal Transd. Res. 1997. — V.17. — N. l-3. — P.127−136.
  363. Ohtakara A., Izume M., Mitsutomi M. Action of microbial chitinases on chitosan whit different degrees of deacetylation // Agric. Biol. Chem. 1988. -V.52. -N.12. -P.3181−3182.
  364. Oishi K., Ishikawa E., Nomoto M. Chitinolytic and lysozymic activitesiLin plants. In: Chitin and chitosan. Proc.4 Intern. Conference. London — New-York, Elsevier Applied Science, 1988. — P.185−195.
  365. Oka Y., Chet I., Spiegel Y. Accumulation of lectins in cereal roots invaded by the cereal cyst nematode Heterodera avenae II Physiol. Mol. Plant Pathol. 1997. — V.51. — N.5. — P.333−345.
  366. Olmos E., Piqueras A., Martinez-Solano J.R., Hellin E. The subcellular localization of peroxidase and the implication of oxidative stress in hyperhydrated leaves of regenerated carnation plants // Plant Science. 1997. -V.130. — N.l. -P.97−105.
  367. Parish R.W. Studies on senescing tobacco leaf disks with special reference to peroxidase. I. The effects of cutting and of inhibition of nucleic acid on protein synthesis // Planta. 1968. — V.82. — N.l. — P. l-13.
  368. Pastori G.M., Del Rio L.A. Natural senescence of pea leaves An activated oxygen-mediated function for peroxisomes // Plant Physiol. — 1997. -V.l 13.-N.2.-P.411−418.
  369. Pearce R.B., Ride J.P. Chitin and related compounds as elicitors of the lignification response in wounded wheat leaves // Physiol. Plant. Pathol. 1982. -V.20.-N.l.-P.l 19−123.
  370. Pearlmutter N.L., Lembi C.A. Localization of chitin in algal and fungal cell walls by light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1978. -V.26. — N.10. — P.782−791.
  371. Peberdy J.F. Fungal cell walls A review. In: Biochemistry of Cell Walls and Membranes in Fungi. Ed.-s Kuhn P.J., Trinci A.P.J., Jung M.J. et al. -Springer-Verlag: Berlin ets., 1988. — P.5−22.
  372. Pennel R.I., Lamb C. Programmed cell death in plants // Plant Cell. -1997.-V.9.-N.7.-P.l 157−1168.
  373. Pennon P., Cecchini J., Miassod R. et al. Peroxidases associated with lentil root ribosomes // Phytochemistry. 1970. — V.9. — N.l. — P.73−86.
  374. Peumans W.J., Stinissen H.M., Carlier A. Isolation and partial characterization of wheat germ agglutinin-like lectins from rye (Secale sereale) and barley (Hordeum vulgare) embryos // Biochem J. 1982a. — V.203. — N.l.1. P.239−243.
  375. Peumans W.J., Stinissen H.M., Carlier A. A genetic basis for the origin of six different isolectins in hexaploid wheat // Planta. 1982b. — V.154. — N.6. -P.562−567.
  376. Peumans W.J. Biochemistry, Cell-Biology, Physiology, Biosynthesis and Function of Gramineae Lectins. Leuven, Belgium, 1984. — 124pp.
  377. Peumans W.J., Van Damme E.J.M. Lectins as plant defense proteins // Plant Physiol. 1995. — V.109. — N.2. — P.347−352.
  378. Piffanelli P., Devoto A., Schulze-Lefert P. Defence signalling pathways in cereals // Current Opinion in Plant Biology. 1999. — N.2. — P.295−300.
  379. Potikha T.S., Collins C.C., Johnson D.I. et al. The involvement of hydrogen peroxide in the differentiation of secondary walls in cotton fibers // Plant Physiol. 1999. — V. l 19. — N.3. — P.849−858.
  380. Quiroga M., Consuelo G., Botella M.A. et al. A Tomato peroxidase involved in the synthesis of lignin and suberin // Plant Physiology. 2000. — V. l22 -N.4.-P.1119−1127.
  381. Raa J. Cytochemical localization of peroxidase in plant cells // Physiol. Plantarum. 1973. — V.28. -N.l. — P.132−133.
  382. Raikhel N.V., Mishkind M.L., Palevitz B.A. Characterization of a wheat germ agglutinin-like lectin from adult wheat plant // Planta. 1984. — V. l62.-N.l. P.55−61.
  383. Raikhel N.V., Quatrano R.S. Localization of wheat-germ agglutinin in deweloping wheat embryos and these cultered in abscisic acid // Planta. 1986. -V.168. — N.4. — P.433−440.
  384. Raikhel N.V., Palevitz B.A., Haiglen C.H. Abscisic acid control of lectin accumulation in wheat seedlings and callus cultures. Effects of exogenous ABA and fluridone // Plant Physiol. 1986. — V.80. — N.l. — P. 167−171.
  385. Raikhel N.V., Pratt L.H. Wheat germ agglutinin accumulation in coleoptiles of different genotypes of wheat. Localization by monoclonal antibodies // Plant Cell Rep. 1987. — V.6. — N.2. — P.146−149.
  386. Raikhel N.V., Bednarek S.Y., Wilkins T.A. Cell-specific expression of a wheat germ agglutinin gene in embryos and young seedlings of Triticum aestivum II Planta. 1988. — V.176. — N.4. — P.406−414.
  387. Raikhel N.V., Lee H.-I., Broekaert W. F. Structure and function of chitin-binding proteins // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. -V.44. — P.591−615.
  388. Rane K.D., Hoover D.G. Production of chitosan by fungi // Food Biotechnol. 1993. — V.7. -N.l. — P. 11−33.
  389. Reymond P., Grunberger S., Paul K. et al. Oligogalacturonude defense signals in plants: Large fragments interact with the plasma membrane in vitro // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V.92. — N.10. — P.4145−4149.
  390. Rickauer M., Fournier J., Pouenat M-L., et al. Early changes in ethylene synthesis and lipoxigenase activity during defense induction in tobacco cells // Plant Physiol. Biochem. 1990. — V.28. — N.5. — P.647−653.
  391. Ride J.R. The effect of induced lignification on the resistance of wheat cell walls to fungal degradation // Physiol. Plant Pathol. 1980. — V.16. — N.2. -P.187−196.
  392. Rice R.H., Etzler M.E. Chemical modification and hybridization of wheat germ agglutinins // Biochemistry. 1975. — V.14. — N. l8. — P.4093−4099.
  393. Roberts W.K., Selitrennikoff C.P. Plant and bacterial chitinases differ in antifungal activity // J. of General Microbiology. 1988. — V.134. — N.l. — P.169−176.
  394. Roby D., Gadelle A., Toppan A. Chitin oligosaccharides as elicitors of chitinase activity in melon plants // Bioch. Biophys. Res. Comm. 1987. — V.143. -N.3. — P.885−892.
  395. Roger D., Gallusci P., Meyer Y. et al. Basic chitinases are correlated with the morphogenic response of flax cells // Physiol. Plantarum. 1998. — V.103. — N.2. — P.271−279.
  396. Rohrig H., Schimdt J., Walden R. et al. Growth of tobacco protoplasts stimulated by synthetic lipo-chitooligosaccharides (LCO) // Science. 1995. -V.269. — N.5225. — P.841−843.
  397. Rommens C.M., Kishore G. M Exploiting the full potential of disease-resistance genes for agricultural use // Current Opinion in Biotechnology. 2000. -N11. — P. 120−125
  398. Roulin S., Feller U. Dithiothreitol triggers photooxidative stress and fragmentation of the large subunit of ribulose-l, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase in intact pea chloroplasts // Plant Physiol. Biochem. -1998. V.36. — N.12. — P.849−856.
  399. Rudiger H. Structure and function of plant lectins. In: Glycosciences. Status and Perspectives. Gabius. H-J., Gabius S. London ets.: Chapman & Hall, 1997. — P.414−438.
  400. Ryals J., Uknes S., Ward E. Systemic acquired resistance // Plant Physiol. 1994. — V.104. — N.4. — P. l 109−1112.
  401. Ryan A.C., Farmer E.E. Oligosaccharide signals in plants: a current assesment // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. -1991. V.42. — P.651−674.
  402. Sairam R.K., Shukla D.S., Saxena D.C. Stress induced injury and antioxidant enzymes in relation to drought tolerance in wheat genotypes // Bilologia Plantarum. 1998. — V.40. — N.3. — P.357−364.
  403. Salzer P., Hager A., Boiler T. Can host chitinases suppress plant defense during mycorrhiza formation? // APS Annual Meeting Abstracts. 1998. -Publication No. 1998−0049-SSA.
  404. Salzwedel J.L., Daub M.E., Huang J.-S. Effects of singlet oxygen quencheres and pH on the bacterially induced hypersensitive reaction in tobacco suspension culture // Plant Physiol. 1989. — V.90. — N.l. — P.25−28.
  405. Scheffer R.P., Briggs S.P. A perspective of toxin studies in plant pathology. In: Toxins in Plant Science. N-Y. ets.: Academic Press, 1981. — P. 1−20.
  406. Schlumbaum A., Mauch F., Vogeli U., Boiler T. Plant chitinases are potent inhibitors of fungal growth // Nature. 1986. — V.324. — N.6095. — P.365−367.
  407. Schultze M., Kondorosi E., Ratet P. et al. Cell and molecular biology of Rhizobium-plant interactions // Int. Rev. Cytol. 1994. — V. 156. — N.l. — P. 1−75.
  408. Sequeira L. Lectins and their role in host-pathogen specifity // Ann. Rev. Phytopathol. 1978. — V.16. — P.453−481.
  409. Shaper J.H., Barker R., Hill R.L. Purification of wheat germ agglutinin by affinity chromatography // Anal. Biochem. 1973. — V.53. — N.2. — P.564−570.
  410. Sharma P.K., Anand P., Sankhalkar S. Oxidative damage and changes in activities of antioxidant enzymes in wheat seedlings exposed to ultraviolet-B radiation // Current Science. 1998. — V.75. — N.4. — P.359−366.
  411. Sherf B.A., Bajar A.M., Kolattukudy P.E. Abolition of an inducible highly anionic peroxidase activity in transgenic tomato // Plant Physiol. 1993. -V.101. — N.l. — P.201−208.
  412. Siegel S.M. Non enzymic macromolecules as matrices in biological synthesis. The role of polysacharides in peroxidase catalized lignin polymerformation from eugenol // J. Amer. Chem. Society. 1957. — V.79. — N.7. — P. 16 281 632.
  413. Sijmons P.C., Kolattukudy P.E., Bienfait H.F. Iron deficiency decreases suberization in bean roots through a decrease in suberin-specific peroxidase activity // Plant Physiol. 1985. — V.78. — N.l. — P. l 15−120.
  414. Silva M.C., Nicole M., Rijo L. et al. Cytochemical aspects of the plantrust fungus interface during the compatible interaction Coffea arabica (cv. Caturra) Hemileia vastatrix (Race III) // Int. J. Plant Sci. 1999. — V. 160. — N.l. -P.79−91.
  415. Simon-Plas F., Rusterucci C., Milat M.L. et al. Active oxygen species production in tobacco cells elicited by cryptogein // Plant Cell and Environment. 1997. V.20. — N.12. — P.1573−1579.
  416. Sitbon F., Hennion S., Sundberg B. et al. Transgenic tobacco plants coexpressing the Agrobacterium tumefaciens iaaM and iaaH genes display altered growth and indoleacetic acid metabolism // Plant Physiol. 1992. — V.99. — N.3. -P. 1062−1069.
  417. Skripal11.G., Onischenko A.M., Gavrilko L.O. A model of interaction between cells of Mollicutes, the pathogen of plant yellows diseases, and damaged plant cells // Mikrobiologichny Zhurnal. 1999. — V.56. — N.2. — P. 17−24.
  418. Skujins J.J., Potgieter H.J., Alexander M. Dissolution of fungal cell walls by a Streptomycete chitinase and (3-(1 —>3)glucanase // Arch. Bioch. Biophys. 1965. — V. 111. — N.2. — P.358−364.
  419. Somssich I. E., Hahlbrock K. Pathogen defense in plants a paradigm of biological complexity // Trends in Plant Science. — 1998. — V.3. — N.3 — P.86−90.
  420. Southerton S.G., Deverall B.J. Histochemical and chemical evidence for lignin accumulation during the expression of resistance to leaf rust fungi in wheat // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1990. — V.36. — N.6. — P.483−494.
  421. Srivastava O.P., Van Huystee R.B. IAA oxidase and polyphenol oxidase activities of peanut peroxidase isozymes // Phytochem. 1977. — V.16.1. N.10. P.1527−1530.
  422. Stafford H.A. The metabolism of aromatic compounds // Ann. Rev. Plant Physiol. 1974. — V.25. — P.459−486.
  423. Stahl E.A., Bishop J.G. Plant-pathogen arms races at the molecular level // Current Opinion in Plant Biology. 2000. — N.3. — P.299−304.
  424. Stinissen H.M., Peumans W.J., De Langhe E. Abscisic acid promotes lectin biosynthesis in developing and germinating rice embryos // Plant Cell Rep. -1984. V.3. — N.l. — P.55−59.
  425. Stossel P., Leuboj L. Effect of chitosan, chitin and some aminosugars on growth of various soilborne phytopathogenic fungi // Phytopathol. Z. 1984. -V.lll. — N.l. — P.82−90.
  426. Swinburne T.R. Infecton of wheat by T. caries. The casual organism of bunt // Trans. Brit. Mycol. Soc. 1963. — V.46. — N.l. — P. 145−156.
  427. Tabary F., Balandreau J., Bourrillon R. Purification of the rice embryo lectin and its binding to nitrogen-fixing bacteria from the rhizosphere of rice // Biochem. Biophys. Res. Com. 1984. — V. l 19. — N.2. — P.549−555.
  428. Takahashi A., Kawasaki T., Henmi K. et al. Lesion mimic mutants of rice with alterations in early signaling events of defense // Plant J. 1999. — V. l 7. -N.5. — P.535−545.
  429. Tenhaken R., Rubel C. Cloning of putative subunits of the soybean plasma membrane NADPH-oxidase involved in the oxidative burst by antibody expression screening // Protoplasma. 1998. — V.205. — N. l-4. — P.21−28.
  430. Tezuka T., Tsuruhara A., Suzuki H., Takahashi S.Y. A connection between the self-incompatibility mechanism and the stress response in lily // Plant Cell Physiol. 1997. — V.38. — N.2. — P. 107−112.
  431. Thompson C., Dunwell J.M., Jonstone C.E. Degradation of oxalic acid by transgenic oilseed rape expressing oxalate oxidase // Euphytica. 1995. — V.58. — N. l-3. — P.169−172.
  432. Tomiyama K. Research on the hypersensitive response // Ann. Rev.
  433. Phytopathology. 1983. — V.21. — P. 1−12.
  434. Tournaire C., Kushnir S., Bauw G. et al. A thiol protease and an anionic peroxidase are induced by lowering cytokinins during callus growth in Petunia // Plant Physiol. V. 111. — N. 1. — P. 159−168.
  435. Tracey M.V. Chitin. In: Moderne Methoden der Pflanzenanalyse. -Oxford-New York: Plenum Press, 1955. V.2. — P.264−274.
  436. Trione E.J. Isolation of Tilletia caries from infected wheat plants // Phytopathol. 1972. — V.62. — N.9. — P.1096−1097.
  437. Trione E.J., Sayaverda-Soto L.A. Wheat development enchanced by hormone syndrome // Bot. Gaz. 1986. — V.149. — N.3. — P.317−324.
  438. Tsai G.J., Su W.H. Antibacterial activity of shrimp chitosan against Escherichia coli II J. Food Protection. 1999. — V.62. — N.2. — P.239−243.
  439. Tsai G.J., Wu Z.Y., Su W.H. Antibacterial activity of a chitooligosaccharide mixture prepared by cellulase digestion of shrimp chitosan and its application to milk preservation // J. Food Protection. 2000. — V.63. — N.6. — P.747−752.
  440. Turner R.H., Liener I.E. The use of glutaraldehyde-treated erythrocytes for assaying the agglutinating activity of lectins // Anal. Biochem. 1975. — V.68. -N.2.-P.651−653.
  441. Umekawa H., Kondoh K., Fujinara M. et al. Interaction of Tora-mame (Phaseolus vulgaris) lectin with indole derivatives // Agric. Biol. Chem. 1990. -V.54. — N.12. — P.3295−3299.
  442. Van den Ackerveken G.F.J.M., Van Kan J.A.L., De Wit P.J.G.M. Molecular analysis of the avirulence gene avr9 of the fungal tomato pathogen Cladosporium fulvum fully supports the gene-for-gene hypothesis // Plant J. -1992. V.2. — N.2. — P.359−366.
  443. Van Huystee R.B. Plant Peroxidases. In: Isozymes: Current Topics in Biological and Medical Research. Ed. Alan R. N.-Y.: Liss Inc., 1987. — V.16. -241p.
  444. Vance C.P., Anderson J.O., Sherwood R.T. Soluble and cell wall peroxidases in reed canarygrass in relation to disease resistance and localised lignin formation // Plant. Physiol. 1976. — V.57. — N.6. — P.920−922.
  445. Vance C.P., Kirk T.K., Sherwood R.T. Lignification as mechanism of disease resistance // Ann. Rev. Phytopathol. 1980. — V.18. — P.259−288.
  446. Vander P., Varum K.M., Domard A. et al. Comparison of the ability of partially N-Acetylated chitosans and chitooligosaccharides to elicit resistance in wheat leaves // Plant Physiol. 1998. — V. l 18. — N.4. — P.1353−1359.
  447. Verburg J.G., Huynh Q. K Purification and characterization of an antifungal chitinase from Arabidopsis thaliana II Plant Physiol. 1991. — V.95. -N.2. — P.450−455.
  448. Vretblad P. Purification of lectins by biospecific affinity chromatografy // Biochem. Biophys. Acta. 1976. — V.434. — N.l. — P. 169−176.
  449. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six wall-related phenolic compounds // Phytochemistry. 1999. — V.52. — N.5. — P.769−773.
  450. Walton J. D. Host-selective toxins: agents of compatibilyty // Plant Cell. 1996. — V.8. — N.10. — P.1723−1733.
  451. Wang H., Li J., Bostock R. M., Gilchrist D. G. Apoptosis: A functional paradigm for programmed cell death induced by a host-selective phytotoxin and invoked during development // Plant Cell. 1996. — V.8. — N.2. — P.375−391.
  452. Werker E., Leshem B. Structural changes during virtification of carnation plantlet // Ann. Bot. 1987. — V.59. — N.2. — P.377−385.
  453. Whetten R., Sederoff R. Lignin biosynthesis // Plant Cell. 1995. -V.7. — N.7. — P.1001−1013.
  454. White F. F., Yang B., Johnson L.B. Prospects for understanding avirulence gene function // Current Opinion in Plant Biology. 2000. — N.3. -P.291−298.
  455. Whitmore F.W. Effect of indoleacetic acid and hydroxyproline on isoenzymes of peroxidase in wheat coleoptiles // Plant Physiol. 1971. — V.47. -N.2. — P.169−171.
  456. Wojtaszek P., Bolwell G.P. Secondary cell-wall-specific glycoprotien (s) from French bean (Phaseolus vulgaris L.) // Plant Physiol. 1995. — V.108. — N.3. — P.1001−1012.
  457. Wright C.S. Refinement of the cristall structure of wheat germ agglutinin isolectin 2 at 1.8 A resolution // J. Mol. Biol. 1987. — V.194. — N.3. — P.501−529.
  458. Wright C.S., Gavalanes F., Peterson D.L. Primary structure of wheat germ agglutinin isolectin. Peptide order deduced from X-ray structure // Biochemistry. 1984. — V.23. — N.2. — P.280−287.
  459. Wu G., Shortt B.J., Lawrence E.B. et al. Activation of host defense mechanisms by elevated production of H2O2 in transgenic plants // Plant Physiol. -1997. V. l 15. — N.2. — P.427−435.
  460. Wu G., Shortt B.J., Lawrence E.B. et al. Disease resistance conferred by expression of a gene encoding H202-generating glucose oxidase in transgenic potato plants // Plant Cell. 1995. — V.7. — N.7. — P. 1357−1368. «
  461. Yahraus T., Chandra S., Legendre L. et al. Evidence for a mechanical induced oxidative burst // Plant Physiol. 1995. — V. l09. — N.4. — P. 1259−1266.
  462. Yamada A., Shibuya N., Kodama O., Akatsuka T. Induction of phytoalexin formation in suspension-cultured rice by N-acetylchitosaccharides //292
  463. Biosci. Biotech. Biochem. 1993. — V.57. — N.3. — P.405−409.
  464. Yamagami T., Funatsu G. Purification and some properties of three chitinases from seeds of rye (Secale cereale) // Biosci. Biotech. Biochem. 1993. -V.57. — N.4. — P.643−647.
  465. Ye Z.-H., Kneusel R.E., Matern U., Varner J.E. An alternative methylation pathway in lignin biosynthesis in Zinnia II Plant Cell. 1994. — V.6. -N.10.- P. 1427−1439.
  466. Young N.D. The genetic architecture of resistance // Current Opinion in Plant Biology. 2000. — N.3. — P.285−290.
  467. Zhu-Salzman K., Shade R.E., Koiwa H. et al. Carbohydrate binding and resistance to proteolysis control insecticidal activity of Griffonia simplicifolia lectin II // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1998. — V.95. — N.25. — P.15 123−15 128.
  468. Zimmerman S., Nurnberger T., Frachisse J.-M. et al. Receptor mediated activation of a plant Ca -permeable ion channel involved in pathogen defense // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1997. — V.94. — N.6. — P.2751−2755.
Заполнить форму текущей работой

Сессия? Спокойно!